Amminoacido

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In chimica gli amminoacidi (chiamati anche aminoacidi o amino acidi) sono molecole organiche che nella loro struttura recano sia il gruppo funzionale amminico (delle ammine) (-NH2) sia quello carbossilico (degli acidi carbossilici) (-COOH).

In biochimica il termine amminoacidi si riferisce più spesso agli L-α-amminoacidi, di formula generica NH2CHRCOOH, cioè quelli il cui gruppo amminico e il cui gruppo carbossilico sono legati allo stesso atomo di carbonio (chiamato appunto carbonio α) in configurazione L (con l'unica eccezione della glicina, achirale, in cui -R = -H). È a questo tipo di amminoacidi che il presente articolo è dedicato.

Le proteine sono macromolecole costituite da catene di amminoacidi uniti tra loro attraverso un legame chimico, il legame peptidico. In natura, esistono classicamente 20 amminoacidi; più recentemente se ne sono aggiunti altri due (1986, 2004): la selenocisteina (SEC), considerato marginale fino alla scoperta di un ulteriore amminoacido, il 22° chiamato pirrolisina (presente in anche in alcuni archeobatteri). A seconda del tipo, del numero e dell'ordine di sequenza con cui si legano i diversi amminoacidi, è possibile ottenere un infinito numero di proteine. Il nostro organismo riesce a sintetizzare alcuni degli amminoacidi necessari per costruire le proteine, ma non è capace di costruirne altri, che vengono perciò definiti essenziali e devono essere introdotti con gli alimenti.

Generalità[modifica | modifica sorgente]

Gli amminoacidi sono, tra le altre cose, elementi costitutivi (monomeri) delle proteine[1].

Per eliminazione di una molecola di acqua (reazione di condensazione con eliminazione), il gruppo amminico di un amminoacido può legarsi al gruppo carbossilico di un altro

H2N-CH-COOH  +  H2N-CH-COOH  -->  H2N-CH-CO-NH-CH-COOH   +   H2O
    |               |                 |        |
    R               R'                R        R'

il legame covalente che unisce i due amminoacidi, evidenziato in rosso, prende anche il nome in biochimica di "legame peptidico" o "giunto peptidico". Si noti come l'unione di due o più amminoacidi lasci alle due estremità della catena altri due gruppi liberi, che possono ulteriormente reagire legandosi ad altri amminoacidi (reazioni di questo genere rientrano nella classe più generale delle polimerizzazioni per condensazione). Una catena di più amminoacidi legati attraverso legami peptidici prende il nome generico di polipeptide o di oligopeptide se il numero di amminoacidi coinvolti è limitato; uno o più polipeptidi, a volte accompagnati da altre strutture ausiliarie o ioni dette cofattori o gruppi prostetici, costituiscono una proteina.

Gli amminoacidi che compaiono nelle proteine di tutti gli organismi viventi sono 20 (anche se evidenze recenti suggeriscono che questo numero potrebbe aumentare fino a 23, vedi più sotto) e sono sotto il controllo genetico, nel senso che l'informazione del tipo e della posizione di un amminoacido in una proteina è codificata nel DNA. Talvolta, nelle proteine compaiono anche altri amminoacidi, più rari, detti occasionali che vengono prodotti per modifiche chimiche successive alla biosintesi della proteina, che avviene sul ribosoma.

In natura sono stati finora scoperti oltre 500 amminoacidi diversi che non fanno parte di proteine e svolgono ruoli biologici diversi. Alcuni sono stati addirittura trovati nelle meteoriti, soprattutto in quelle del tipo carbonaceo. In quella caduta su Murchinson il 28 settembre 1969, ne vennero individuati 74 tipi differenti, di cui 8 presenti nelle proteine [2]. Piante e batteri sono in grado di biosintetizzare amminoacidi particolari, che possono essere trovati, per esempio, negli antibiotici peptidici, ad esempio la nisina e l'alameticina. La lantionina è un solfuro dimero dell'alanina che si trova insieme ad amminoacidi insaturi nei lantibiotici, ovvero antibiotici peptidici di origine batterica. L'acido 1-amminociclopropan-1-carbossilico (ACC) è un semplice amminoacido ciclico disostituito che funge da intermedio nella sintesi dell'etilene, che per gli organismi vegetali è un ormone.

Oltre a quelli coinvolti nella biosintesi delle proteine, vi sono amminoacidi che svolgono importanti funzioni biologiche quali la glicina, l'acido gamma-amminobutirrico (GABA, un γ amminoacido) e l'acido glutammico (tre neurotrasmettitori), la carnitina (coinvolta nel trasporto dei lipidi all'interno della cellula), l'ornitina, la citrullina, l'omocisteina, l'idrossiprolina, l'idrossilisina e la sarcosina.

Dei venti amminoacidi proteici, alcuni sono definiti essenziali[1]. Un amminoacido è definito essenziale se all'interno dell'organismo non sono presenti le strutture (enzimi, proteine di sintesi) necessarie a biosintetizzarlo; è perciò necessario che questo amminoacido venga introdotto con la dieta. Gli amminoacidi essenziali sono la lisina, la leucina, l'isoleucina, la metionina, la fenilalanina, la treonina, il triptofano, la valina e l'istidina. Riguardo all'istidina, è importante precisarne l'essenzialità: l'istidina è un amminoacido essenziale durante tutta la vita, ma durante l'età adulta il fabbisogno non è molto rilevante, poiché l'organismo riesce a conservarla in modo particolarmente efficiente, riducendone la richiesta biologica. Nei bambini e nelle donne in gravidanza la richiesta di istidina invece è molto più alta perché questo meccanismo non si è ancora sviluppato.
Esistono poi amminoacidi condizionatamente essenziali, ossia che devono essere assunti con la dieta solo in alcuni periodi della vita o a causa di alcune patologie. Di questo gruppo fanno parte l'arginina (è sintetizzata dall'organismo come derivato del glutammato prodotto nel Ciclo di Krebs, ma nelle donne in gravidanza e nei bambini la sua produzione non è sufficiente a coprire la richiesta biologia, perciò deve essere assunta con la dieta), la tirosina (è prodotta a partire dall'amminoacido essenziale fenilalanina, perciò è necessario assumere quest'ultima con la dieta per sintetizzarla; inoltre non sono infrequenti i casi di fenilchetonuria, una patologia che descrive l'incapacità dell'organismo di metabolizzare la fenilalanina, che perciò non è trasformata in tirosina e si accumula provocando gravi danni all'organismo), e la cisteina (per la sua sintesi, derivata dalla glicolisi, è necessario il contributo della metionina, un altro amminoacido essenziale, perché rende possibile la presenza del gruppo sulfidrilico della cisteina). Va infine precisato che il concetto di essenzialità varia a seconda degli organismi[3][4].

Una nota particolare meritano due amminoacidi, detti occasionali,: la selenocisteina, corrispondente a un codone UGA che normalmente è un codone di interruzione[5], e la pirrolisina, presente negli enzimi di alcuni batteri metanogeni coinvolti nel processo di generazione del metano, corrispondente a un codone UAG[6]. La scoperta del primo, nel 1986, venne interpretata dalla comunità scientifica come un fenomeno marginale e ristretto. Tuttavia, dopo la scoperta del secondo amminoacido extra, nel 2004, la comunità scientifica internazionale sta rivedendo le sue posizioni, e si è aperta la caccia ad altri amminoacidi extra.

Amminoacidi di interesse commerciale o farmacologico[modifica | modifica sorgente]

  • Il glutammato sodico è usato nell'industria alimentare come esaltatore di sapidità
  • La L-diidrossifenilalanina (L-DOPA) è un farmaco usato per il trattamento della malattia di Parkinson[7].
  • Il 5-idrossitriptofano (5-HTP) è stato usato per il trattamento dei sintomi neurologici associati alla fenilchetonuria.
  • L'acido gamma-amminobutirrico o GABA ha diverse funzioni fisiologiche (neurotrasmissione, ipotensivo, effetti diuretici, effetto tranquillizzante, prevenzione del diabete). Utilizzato come farmaco e integratore, è anche contenuto naturalmente in alcuni alimenti fermentati.

Struttura generica degli amminoacidi[modifica | modifica sorgente]

Struttura generica di un amminoacido. R rappresenta un gruppo laterale specifico di ogni amminoacido.

Ogni amminoacido presenta uno specifico gruppo laterale (detto anche gruppo R). In funzione delle proprietà chimiche di tale gruppo, un amminoacido viene classificato come acido, basico, idrofilo (o polare) e idrofobo (o apolare).

L'ingombro dei vari gruppi R che sporgono dalla catena polipetidica, l'affinità reciproca tra gruppi polari e tra gruppi apolari, l'attrazione tra gruppi basici e gruppi acidi sono alcune delle forze che concorrono a modellare la conformazione della proteina nello spazio (la struttura terziaria), conformazione dalla quale dipende in modo essenziale l'attività biologica della proteina stessa.

A causa della basicità del gruppo amminico e dell'acidità di quello carbossilico, gli amminoacidi isolati si presentano in forma di zwitterioni, cioè molecole che recano contemporaneamente le due cariche opposte, mantenendo la neutralità.

   COO-
   |
 H-C-R
   |
   NH3+

l'attrazione tra le cariche opposte tra più zwitterioni spiega inoltre perché gli amminoacidi isolati sono polveri cristalline, a differenza delle ammine e degli acidi carbossilici aventi peso molecolare simile.

Isomeria[modifica | modifica sorgente]

Con l'eccezione della glicina, per la quale R è un atomo di idrogeno, gli amminoacidi sono molecole chirali, di ciascuna delle quali esistono due enantiomeri.

Come convenzionalmente avviene per le molecole di interesse biochimico, gli enantiomeri degli amminoacidi sono contrassegnati dalle lettere D o L a seconda che i sostituenti legati all'atomo di carbonio asimmetrico abbiano disposizione simile a quella della L-gliceraldeide o a quella della D-gliceraldeide.

La stragrande maggioranza delle proteine sintetizzate da organismi viventi è formata da amminoacidi L. Qualche amminoacido D è stato trovato in proteine prodotte da organismi che vivono negli abissi marini e nelle pareti cellulari di alcuni batteri. Amminoacidi D sono presenti anche nel veleno di alcuni animali come molluschi (coni).

Gli amminoacidi ordinari[modifica | modifica sorgente]

Strutture[modifica | modifica sorgente]

Queste sono le strutture dei 20 L-amminoacidi ordinari, cui vanno aggiunti i due codificati da codoni di stop, in particolari condizioni e solo in alcune specie: la pirrolisina e la selenocisteina.

L'atomo di idrogeno legato all'atomo di carbonio stereogenico è sotto il piano di lettura, il gruppo amminico sporge dal piano di lettura verso l'osservatore (con l'eccezione della prolina, in cui a sporgere verso l'osservatore è il gruppo carbossilico). L'alchile R distintivo per ogni amminoacido appare alla sinistra del gruppo amminico.

Amminoacido alanina formula.svg
(+) Alanina (Ala, A)
Amminoacido arginina formula.svg
(+) Arginina (Arg, R)
Amminoacido asparagina formula.svg
(—) Asparagina (Asn, N)
Amminoacido acido aspartico formula.svg
(+) Acido aspartico (Asp, D)
Amminoacido cisteina formula.svg
(—) Cisteina (Cys, C)
Amminoacido glicina formula.svg
Glicina (Gly, G)
Amminoacido acido glutammico formula.svg
(+) Acido glutammico (Glu, E)
Amminoacido glutammina formula.svg
(+) Glutammina (Gln, Q)
Amminoacido istidina formula.svg
(—) Istidina (His, H)
Amminoacido isoleucina formula.svg
(+) Isoleucina (Ile, I)
Amminoacido leucina formula.svg
(—) Leucina (Leu, L)
Amminoacido lisina formula.svg
(+) Lisina (Lys, K)
Amminoacido metionina formula.svg
(—) Metionina (Met, M)
Amminoacido fenilalanina formula.svg
(—) Fenilalanina (Phe, F)
Amminoacido prolina formula.svg
(—) Prolina (Pro, P)
Amminoacido serina formula.svg
(—) Serina (Ser, S)
Amminoacido treonina formula.svg
(—) Treonina (Thr, T)
Amminoacido triptofano formula.svg
(—) Triptofano (Trp, W)
Amminoacido tirosina formula.svg
(—) Tirosina (Tyr, Y)
Amminoacido valina formula.svg
(+) Valina (Val, V)

Proprietà chimiche[modifica | modifica sorgente]

I 20 amminoacidi standard possono essere divisi in gruppi a seconda della carica e della polarità delle loro catene laterali:

Gli amminoacidi standard hanno delle proprietà chimiche in comune:

  • sono tutti α-amminoacidi (ovvero, il gruppo amminico e il gruppo carbossilico sono legati allo stesso atomo di carbonio)
  • a pH fisiologico si trovano sotto forma di zwitterioni[8]
  • presentano attività ottica e si trovano tutti nella forma L (con eccezione della glicina, non chirale)

Quella che segue è una tabella che riassume nell'ordine

  • il simbolo convenzionale a una lettera
  • il simbolo convenzionale a tre lettere
  • il nome
  • il tipo di gruppo laterale R
  • il peso molecolare (PM)
  • il punto isoelettrico (pI)
  • la costante di dissociazione acida del gruppo carbossilico (pK1)
  • la costante di dissociazione acida del sale del gruppo amminico (pK2)
  • la costante di dissociazione acida del gruppo R (pKr), dove applicabile
  • eventuali note

per ognuno degli amminoacidi ordinari. Il simbolo convenzionale a una lettera per un amminoacido generico è X; il simbolo a tre lettere asx indica indifferentemente sia l'asparagina sia l'acido aspartico.

simbolo nome tipo di R PM pI pK1 pK2 pKr note
A Ala Alanina idrofobo 89,09 6,11 2,35 9,87
C Cys Cisteina idrofilo 121,16 5,05 1,92 10,70 8,37 In ambiente ossidante, due molecole di cisteina si uniscono tramite un ponte disolfuro -S-S- dando luogo a un dimero, la cistina, che invece è apolare idrofobo; questo fenomeno nelle proteine permette di unire tra loro punti distanti di una catena polipeptidica o catene polipeptidiche diverse.
D Asp Acido aspartico acido 133,10 2,85 1,99 9,90 3,90
E Glu Acido glutammico acido 147,13 3,15 2,10 9,47 4,07
F Phe Fenilalanina idrofobo aromatico 165,19 5,49 2,20 9,31
G Gly Glicina idrofobo 75,07 6,06 2,35 9,78 Avendo due atomi di idrogeno legati al carbonio α, la glicina non è chirale.
H His Istidina basico 155,16 7,60 1,80 9,33 6,04
I Ile Isoleucina idrofobo 131,17 6,05 2,32 9,76 Sia il carbonio α sia quello β sono stereogenici
K Lys Lisina basico 146,19 9,60 2,16 9,06 10,54
L Leu Leucina idrofobo 131,17 6,01 2,33 9,74
M Met Metionina idrofobo 149,21 5,74 2,13 9,28 È sempre il primo amminoacido con cui inizia una sintesi proteica; a volte viene rimosso dopo che la proteina è stata assemblata.
N Asn Asparagina idrofilo 132,12 5,41 2,14 8,72
P Pro Prolina idrofobo 115,13 6,30 1,95 10,64 Non potendo il legame Cα-N ruotare, questo amminoacido interferisce con il ripiegarsi delle strutture di tipo elica α o foglietto β.
Q Gln Glutammina idrofilo 146,15 5,65 2,17 9,13
R Arg Arginina basico 174,20 10,76 1,82 8,99 12,48
S Ser Serina idrofilo 105,09 5,68 2,19 9,21
T Thr Treonina idrofilo 119,12 5,60 2,09 9,10 Sia il carbonio α che quello β sono stereogenici
V Val Valina idrofobo 117,15 6,00 2,39 9,74
W Trp Triptofano idrofobo aromatico 204,23 5,89 2,46 9,41
Y Tyr Tirosina idrofilo aromatico 181,19 5,64 2,20 9,21 10,46


Reazione di protonazione/deprotonazione[modifica | modifica sorgente]

Reazione di protonazione-deprotonazione.GIF

Dal valore del pKa degli ammino e carbossilo gruppi e alcuni gruppi R si possono ricavare informazioni sulla carica parziale nei differenti valori di pH; in una soluzione neutra:

  • Il gruppo carbossilico è preferibilmente carico negativo.
  • Il gruppo amminico è preferibilmente carico positivo.
  • Il gruppo R dell'aspartato e glutammato è preferibilmente carico negativamente.
  • Il gruppo R della lisina e arginina è a pH 7 preferibilmente positivamente caricato.
  • Il gruppo R della tirosina è per lo più neutro.
  • Il gruppo R dell'istidina ha il 10% di probabilità di essere carico positivo a pH 7, ma la probabilità aumenta fino al 50% in soluzioni a pH 6. Per questo l'istidina è molto sensibile alle variazioni di pH nell'intervallo fisiologico.

Sintesi degli amminoacidi[modifica | modifica sorgente]

Gli amminoacidi possono essere sintetizzati attraverso 3 vie:

  1. Amminazione degli acidi α-bromocarbossilici dalla precedente alogenazione di Hell-Volhard-Zelinsky;
  2. sintesi di Gabriel modificata;
  3. sintesi di Strecker.

Note[modifica | modifica sorgente]

  1. ^ a b Microsoft PowerPoint - aminoacidi[1]
  2. ^ Bill Bryson, Breve storia di (quasi) tutto, TEA, 2011, p. 321. ISBN 978-88-502-1549-2.
  3. ^ Fürst P, Stehle P, What are the essential elements needed for the determination of amino acid requirements in humans? in The Journal of Nutrition, vol. 134, n. 6 Suppl, giugno 2004, pp. 1558S–1565S. PMID 15173430.
  4. ^ Reeds PJ, Dispensable and indispensable amino acids for humans in The Journal of Nutrition, vol. 130, n. 7, luglio 2000, pp. 1835S–40S. PMID 10867060.
  5. ^ Driscoll DM, Copeland PR, Mechanism and regulation of selenoprotein synthesis in Annual Review of Nutrition, vol. 23, n. 1, 2003, pp. 17–40. DOI:10.1146/annurev.nutr.23.011702.073318, PMID 12524431.
  6. ^ Krzycki JA, The direct genetic encoding of pyrrolysine in Current Opinion in Microbiology, vol. 8, n. 6, dicembre 2005, pp. 706–12. DOI:10.1016/j.mib.2005.10.009, PMID 16256420.
  7. ^ Kostrzewa RM, Nowak P, Kostrzewa JP, Kostrzewa RA, Brus R, Peculiarities of L: -DOPA treatment of Parkinson's disease in Amino Acids, vol. 28, n. 2, marzo 2005, pp. 157–64. DOI:10.1007/s00726-005-0162-4, PMID 15750845.
  8. ^ Questo vale solamente per gli amminoacidi con catena laterale non carica. Gli amminoacidi con catena laterale carica (acida o basica), dove alle cariche dei gruppi alfa-carbossilici e alfa-amminici si vanno ad aggiungere le forme ionizzate dei gruppi carichi della catena laterale, a pH fisiologico si troveranno preferibilmente nella forma protonata o deprotonata a seconda del rispettivo valore di pKr. In particolare a pH fisiologico gli amminoacidi acidi (Asp, Glu) possiedono un gruppo carbossilico sulla catena laterale che si trova prevalentemente nella forma deprotonata (COO-), per cui l'amminoacido complessivamente ha carica netta negativa (forma anionica). Gli amminoacidi basici (Lys, Arg) possiedono sulla catena laterale un gruppo amminico che si trova prevalentemente nella forma protonata (NH3+), per cui l'amminoacido complessivamente ha carica netta positiva (forma cationica). In quest'ultimo gruppo rientra anche l'istidina, la quale possiede sull'anello imidazolico ben due gruppi ionizzabili (gruppo imminco e gruppo amminico), ognuno dei quali caratterizzato da un pK. In particolare il pK del gruppo imminico è di 6.7, per cui prossimo al pH fisiologico. Questo fa sì che l'anello imidazolico dell'istidina in condizioni fisiologiche possa oscillare facilmente tra la forma deprotonata e quella protonata, a minime variazioni di pH. Questa proprietà viene sfruttata da molti enzimi, che utilizzano l'istidina per effettuare trasferimenti di protoni. Per quanto riguarda l'altro gruppo ionizzabile del gruppo imidazolico (il gruppo amminico) questo ha un pK di 14.4, quindi a pH fisiologico esso si trova preferibilmente nella forma protonata.

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