Legame peptidico

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Il legame peptidico (o giunto peptidico) è il legame chimico responsabile dell'unione degli amminoacidi e della conseguente formazione di peptidi e proteine. Come quasi tutti i legami che avvengono nelle molecole organiche e in generale nella chimica biologica, si tratta di un legame di tipo covalente.

Struttura[modifica | modifica wikitesto]

Formazione di un dipeptide da due amminoacidi

Il legame peptidico si genera nel momento in cui, tramite un processo di condensazione (ovvero l'unione di due strutture molecolari con la perdita di una molecola di H2O), la parte basica di un amminoacido (il gruppo funzionale amminico -NH2) si unisce con quella acida di un amminoacido diverso (il gruppo carbossilico -COOH). Quando ciò avviene, uno degli idrogeni (H+) legati all'azoto si separa e si unisce al gruppo OH- legato al carbonio formando una molecola d'acqua e permettendo a C e ad N di unirsi con un legame detto appunto peptidico.

Siccome un dipeptide (ovvero una molecola che possiede un solo legame peptidico tra due amminoacidi) comprende ancora nella sua molecola sia un gruppo amminico che uno carbossilico, esso può nuovamente allungarsi in seguito ad altre condensazioni dando luogo ad un polipeptide. Per convenzione, questo viene detto "proteina" quando il numero di residui di amminoacidi legati supera 20 o 30, a seconda delle fonti.

Il legame peptidico non è un legame singolo perché i legami C-N e C=O sono rappresentazioni approssimate dell'effettiva struttura reale. Il legame C-N è un legame di ordine intermedio fra singolo e doppio delocalizzato (tautomeria), pertanto non è possibile una rotazione libera attorno ad esso; l'azoto ed il carbonio peptidici sono di fatto ibridati sp2, con una struttura quasi planare e angoli di legame di circa 120°.

Si noti che nella condensazione tra C ed N terminale, a differenza di come mostrato in figura, L'idrogeno legato all'azoto e l'ossigeno del gruppo C=O si pongono in posizione trans rispetto al legame C-N (e non in posizione cis come mostrato nell'illustrazione). Questo determina la conformazione spaziale della molecola appena formata.

Idrolisi del legame peptidico[modifica | modifica wikitesto]

L'idrolisi enzimatica è la reazione più semplice per rompere un legame covalente peptidico. Essa consiste nella reazione inversa alla condensazione: con l'aggiunta di acqua e l'azione di un enzima si passa dai prodotti ai reagenti, quindi, nel caso di un dipeptide, ai due amminoacidi separati. Questa reazione è sfruttata nell'apparato digerente in cui esistono, a più livelli, numerosi enzimi proteolitici (pepsina, chimotripsina, tripsina, ecc.) per tramutare le proteine ingerite con l'alimentazione negli amminoacidi che vengono quindi assorbiti dalle cellule epiteliali intestinali prima di essere trasferiti nel circolo sanguigno per le necessità dell'organismo.

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