Legame peptidico

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Il legame peptidico è il legame chimico responsabile dell'unione degli amminoacidi e della conseguente formazione di polipeptidi e proteine. Come quasi tutti i legami che avvengono nelle molecole organiche e in generale nella chimica biologica, si tratta di un legame di tipo covalente.

Struttura[modifica | modifica sorgente]

Formazione di un dipeptide da due amminoacidi

Il legame peptidico si genera nel momento in cui, tramite un processo di condensazione (ovvero l'unione di due strutture molecolari con la perdita di una molecola di H2O), la parte basica di un amminoacido (il gruppo funzionale amminico -NH2) si unisce con quella acida di un amminoacido diverso (il gruppo carbossilico -COOH). Quando ciò avviene, uno degli idrogeni (H+) legati all'azoto si separa e si unisce al gruppo OH- legato al carbonio formando una molecola d'acqua e permettendo a C e ad N di unirsi con un legame detto appunto peptidico. L'idrogeno e l'ossigeno sono sempre in posizione trans rispetto al legame peptidico che è molto forte ed impedisce la rotazione su di esso.

Siccome un dipeptide (ovvero una molecola che possiede un solo legame peptidico tra due amminoacidi), così come pure i polipeptidi, comprende ancora nella sua molecola sia un gruppo amminico che uno carbossilico, esso potrebbe nuovamente allungarsi in seguito ad altre condensazioni dando luogo, qualora il numero di amminoacidi uniti superasse la trentina, ad una proteina. Il legame peptidico (o giunto peptidico) non è un legame singolo perché i legami C-N e C=O non sono presenti nella struttura reale. Il legame quindi non ruota liberamente in quanto è un legame di ordine intermedio fra singolo e doppio delocalizzato (tautomeria); l'azoto ed il carbonio peptidici sono di fatto ibridati sp2, con una struttura quasi planare e angolo di ca. 120°.

Nb: nella condensazione tra C ed N terminale, a differenza di come mostrato in figura, L'idrogeno H e l' Ossigeno si pongono in posizione TRANS ( e non in posizione cis come mostrato nella foto. Questo determina la posizione spaziale che occuperà la molecola appena formata )

Idrolisi del legame peptidico[modifica | modifica sorgente]

L'idrolisi enzimatica è la reazione più semplice per rompere un legame covalente peptidico. Essa consiste nella reazione inversa alla condensazione: con l'aggiunta di acqua e l'azione di un enzima si passa dai prodotti ai reagenti, quindi, nel caso di un dipeptide, ai due amminoacidi separati. Questa reazione è sfruttata nell'apparato digerente in cui esistono, a più livelli, numerosi enzimi proteolitici (pepsina, chimotripsina, tripsina, ecc.) per tramutare le proteine ingerite con l'alimentazione nei dipeptidi e/o amminoacidi che sono i soli a poter essere assorbiti direttamente dalle cellule epiteliali intestinali prima di essere trasferiti nel torrente sanguigno per le necessità dell'organismo.

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