Pepsina

Da Wikipedia, l'enciclopedia libera.
pepsina
Modello tridimensionale dell'enzima
La pepsina in un complesso con pepstatina
Numero EC 3.4.23.1
Classe Idrolasi
Nome sistematico
pepsina
Banche dati BRENDA, EXPASY, GTD, KEGG, PDB
Fonte: IUBMB

Con il termine generico di pepsina si fa riferimento ad enzimi appartenenti alla classe delle idrolasi ed alla sottoclasse EC 3.4.23. Tali enzimi sono solitamente sintetizzati in forma inattiva (sotto la denominazione di pepsinogeno) e costituiscono ad esempio i succhi gastrici contenuti nello stomaco (insieme ad H2O ed HCl secreti dalle ghiandole dello stomaco, più esattamente dalle cellule principali).

Individuata inizialmente nel 1836 da Theodor Schwann, la pepsina è il primo enzima animale ad essere stato descritto. Essa provvede alla digestione parziale delle proteine (enzima proteolitico), la pepsina rompe le proteine in pezzi più piccoli chiamati peptidi. La digestione delle proteine deve per forza essere svolta con l'aiuto dell'acido cloridrico prodotto dalle ghiandole dello stomaco. Le ghiandole, inoltre, producono un muco che protegge il tessuto muscolare dall'acido cloridrico. La pepsina è contenuta in diverse quantità e concentrazione nel succo gastrico, bile, saliva, intestino e succo pancreatico.

Il valore ottimale di pH al quale lavora è attorno a 1,5-3,5, ad una temperatura fra i 37 °C e i 42 °C, condizioni quindi compatibili con l'ambiente in cui opera. Presenta specificità per i residui: isoleucina (Ile), leucina (Leu), valina (Val), metionina (Met), fenilalanina (Phe), triptofano (Trp). Può venire inibita tramite un aumento del pH sopra 4-5 oppure con l'utilizzo di specifici inibitori.

La pepsina è il più importante tra gli enzimi digestivi e, attivata dall'acido cloridrico, attacca le proteine e le scompone negli amminoacidi.

Voci correlate[modifica | modifica wikitesto]

Collegamenti esterni[modifica | modifica wikitesto]

biologia Portale Biologia: accedi alle voci di Wikipedia che trattano di biologia