Tripsina

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tripsina
Modello tridimensionale dell'enzima
La tripsina confrontata con il precursore tripsinogeno
Numero EC 3.4.21.4
Classe Idrolasi
Nome sistematico
tripsina
Altri nomi
α-tripsina; β-tripsina; pseudotripsina;
Banche dati BRENDA, EXPASY, GTD, KEGG, PDB
Fonte: IUBMB

La tripsina è un enzima, appartenente alla classe delle idrolasi, che catalizza il taglio proteolitico con specificità per l'arginina e la lisina. Nel sito attivo presenta una sequenza specifica che prende il nome di triade catalitica, ovvero Ser195-His57-Asp102. Questi residui amminoacidici, nonostante siano distanti nella struttura primaria, si trovano vicini nella struttura terziaria della proteina. Il substrato della tripsina è rappresentato da una proteina basica. Il pH ottimale per l'attività catalitica della tripsina è in un range tra 7 e 9; in realtà ha attività catalitica anche ad altri pH ma l'idrolisi mediata da tale proteasi, a pH differenti da quello ottimale, risulta più lenta.

La tripsina è dunque in grado di ridurre le proteine a polipeptidi più piccoli o singoli aminoacidi che possono essere assimilati dall'intestino: è pertanto un enzima fondamentale nella digestione delle proteine.

È prodotta dal pancreas sotto forma di tripsinogeno inattivo, che viene quindi secreto nell'intestino tenue dove viene attivato e trasformato in tripsina per mezzo di un taglio proteolitico operato dall'enzima enteropeptidasi. La tripsina risultante, con lo stesso meccanismo di taglio proteolitico, è in grado di attivare altre molecole di tripsinogeno. Questo meccanismo di attivazione è comune a molte serin proteasi, ed è utile a prevenire l'autodigestione nel pancreas.

In laboratorio, viene utilizzata per staccare dalla piastra le cellule in coltura, che crescono per adesione. In primo luogo bisogna rimuovere il terreno di coltura residuo il quale contiene un inibitore della tripsina (alfa-1 antitripsina), poi lavare le cellule con soluzione salina e aggiungerci la tripsina che staccherà le cellule.

Optimum di pH 8.0 Specificità: Arg, Lys

Bibliografia[modifica | modifica wikitesto]

  • (EN) Huber, R. and Bode, W. Structural basis of the activation and action of trypsin. Acc. Chem. Res. 11 (1978) 114–122.
  • (EN) Walsh, K.A. Trypsinogens and trypsins of various species. Methods Enzymol. 19 (1970) 41–63.
  • (EN) Read, R.J., Brayer, G.D., Jurásek, L. and James, M.N.G. Critical evaluation of comparative model building of Streptomyces griseus trypsin. Biochemistry 23 (1984) 6570–6575. Entrez PubMed 6442164
  • (EN) Fiedler, F. Effects of secondary interactions on the kinetics of peptide and peptide ester hydrolysis by tissue kallikrein and trypsin. Eur. J. Biochem. 163 (1987) 303–312. Entrez PubMed 3643848
  • (EN) Fletcher, T.S., Alhadeff, M., Craik, C.S. and Largman, C. Isolation and characterization of a cDNA encoding rat cationic trypsinogen. Biochemistry 26 (1987) 3081–3086. Entrez PubMed 3112218
  • (EN) Polgár, L. Structure and function of serine proteases. In: Neuberger, A. and Brocklehurst, K. (Eds), New Comprehensive Biochemistry: Hydrolytic Enzymes, vol. 16, Elsevier, Amsterdam, 1987, pp. 159–200.
  • (EN) Tani, T., Kawashima, I., Mita, K. and Takiguchi, Y. Nucleotide sequence of the human pancreatic trypsinogen III cDNA. Nucleic Acids Res. 18 (1990) 1631 only. Entrez PubMed 2326201

Collegamenti esterni[modifica | modifica wikitesto]