Chimotripsina

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chimotripsina
Modello tridimensionale dell'enzima
Modello tridimensionale dell'enzima
Numero EC 3.4.21.1
Classe Idrolasi
Nome sistematico
chimotripsina
Altri nomi
chimotripsina A e B; avazima; α-chimotripsina A; α-chimotripsina
Banche dati BRENDA, EXPASY, GTD, KEGG, PDB
Fonte: IUBMB

La chimotripsina è un enzima, appartenente alla classe delle proteasi, che catalizza la rottura del legame peptidico con preferenza per la Tyr, il Trp, la Phe e la Leu. Fa parte della famiglia delle serin proteasi, avente tutte un sito attivo molto simile. Viene sintetizzata in forma inattiva, perché può essere tossica, dal pancreas, mentre è presente in forma attiva nell'intestino tenue.

Assieme ad altri enzimi come (carbossipeptidasi, dipeptidasi, elastasi, trombina, subtilisina, plasmina e tripsina) completa la digestione delle proteine.

È una proteina globulare e possiede, come la tripsina, una tasca idrofobica, ricoperta da residui di amminoacidi apolari. La cavità idrofoba contiene una triade catalitica (Ser 195, His 57 e Asp 102) orientata sempre nello stesso modo. La chimotripsina idrolizza il legame solo in corrispondenza di amminoacidi idrofobici, e scorre lungo la catena fino a trovare questi amminoacidi.

Meccanismo d'azione[modifica | modifica sorgente]

Il meccanismo d'azione della chimotripsina

La chimotripsina, presente in vivo in molti mammiferi compreso l'uomo, agisce nell'apparato digerente e facilita la rottura del legame peptidico tramite una reazione di idrolisi, la quale pur essendo termodinamicamente favorevole avviene con una velocità molto ridotta senza l'utilizzo di un catalizzatore. Il residuo Serina-195 agisce come nucleofilo attaccando il carbonile della proteina da idrolizzare e rimanendovi brevemente legato nel corso della reazione. Il legame peptidico della proteina interessata viene quindi rotto dato che risulta essere il miglior gruppo uscente. A questo punto, l'acqua presente nell'ambiente della reazione può concludere l'idrolisi, aiutata dagli altri residui Istidina-57 e Aspartato-102, e espellere la serina, riformando l'enzima che è quindi pronto a ripetere la reazione.

Il meccanismo riportato è stato scoperto studiando la cinetica di Michaelis-Menten della proteasi, che mostra chiaramente i due stadi di reazione: la formazione dell'intermedio nel quale il legame peptidico è stato scisso e la successiva idrolisi da parte dell'acqua che libera nuovamente l'enzima, il quale raggiunge lo stato stazionario.

Bibliografia[modifica | modifica sorgente]

  • (EN) Wilcox, P.E. Chymotrypsinogens - chymotrypsins. Methods Enzymol. 19 (1970) 64–108.
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Collegamenti esterni[modifica | modifica sorgente]