Prolina

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Prolina
formula di struttura
Nome IUPAC
acido 2(S)-pirrolidincarbossilico
Abbreviazioni
P
PRO
Nomi alternativi
L-prolina
Caratteristiche generali
Formula bruta o molecolare C5H9NO2
Massa molecolare (u) 115,13
Aspetto solido cristallino bianco
Numero CAS [147-85-3]
Proprietà chimico-fisiche
Costante di dissociazione acida a 293 K pK1: 1,95

pK2: 10,64

Punto isoelettrico 6,30
Solubilità in acqua 1500 g/l a 293 K
Temperatura di fusione 220 °C (493 K) con decomposizione
Proprietà termochimiche
ΔfH0 (kJ·mol−1) −515,2
Indicazioni di sicurezza
Frasi H ---
Consigli P ---[1]

La prolina è un amminoacido apolare. È una molecola chirale.

Il gruppo laterale è costituito da un anello che non si adatta in una struttura secondaria ordinata, ciò le regala la capacità di formare "cerniere" all'interno di un polipeptide, tendendo ad interrompere la sua linearità.

Chimica[modifica | modifica sorgente]

L'enantiomero L è classificato tra i 20 amminoacidi ordinari in quanto la prolina entra nella composizione di molte catene polipeptidiche. Tra essi, è l'unica ad avere il gruppo amminico secondario, dato che il suo gruppo laterale si chiude sull'atomo di azoto formando una struttura ciclica. Per questo motivo, chimicamente, la prolina è in realtà un imminoacido, non un amminoacido.

Essendo l'unico amminoacido il cui gruppo amminico è secondario, non sviluppa per reazione con la ninidrina il colore viola tipico degli altri amminoacidi, ma presenta una colorazione giallo/rossa.

Biochimica[modifica | modifica sorgente]

Negli esseri umani è un amminoacido non essenziale, cioè, l'organismo umano è in grado di sintetizzarlo. Va anche incontro a degradazione ad opera di un'ossidasi, che tramite l'intermedio glutammato-gamma-semialdeide la converte in acido glutammico.

Nelle proteine, data la sua struttura unica, impedisce alla catena polipeptidica di formare delle eliche α e funge da punto di svolta nei foglietti β. Formando un legame peptidico con un altro amminoacido, la prolina forma un'ammide terziaria, non ha quindi atomi di idrogeno per formare legami a idrogeno con le restanti parti del polipeptide.

Più proline in sequenza si conformano a loro volta in una tipica struttura ad elica. Esistono proteine che incorporano nella loro sequenza un'elevata percentuale di residui di prolina. Una di queste è il collagene, proteina strutturale ubiquitaria nei tessuti animali ed umani. Grazie alla sua conformazione ad elica, il collagene acquisisce proprietà fisiche e meccaniche particolari. In dettaglio, assume una elasticità molto limitata alle trazioni di basse intensità; continuando la sua trazione, si arriva ad una soglia in cui minime variazioni trattive provocano estensioni non proporzionali della sua struttura. Il collagene strutturato maturo è anche una proteina con proprietà ottiche: possiede infatti birifrangenza.

La trasduzione del segnale intracellulare si serve spesso di proteine che possiedono domini dove le concentrazioni di prolina sono discrete (poly-proline stretches), ma più abbondanti rispetto alla sequenza proteica integrale. Questi domini ricchi di prolina, ad alfa elica, fungono da ligandi per delle "tasche" molecolari che furono identificate inizialmente in alcune protein tirosina chinasi citoplasmatiche, come il proto-oncogene c-Src o la tirosina chinasi linfocitaria Ltk. Si chiamano domini SH3 (Src Homology number 3) e una volta legati queste sequenze di poli-prolina, inducono una modificazione conformazionale delle proteine in cui sono contenuti. Come risultato, es. la tirosina chinasi può attivarsi o rallentare la sua funzione. Anche la chinasi attivata dai fosfoinositidi (PI-3K) possiede due domini SH3 in grado di legare diversi tipi di sequenze di poli-prolina.

Note[modifica | modifica sorgente]

  1. ^ scheda della prolina su IFA-GESTIS

Bibliografia[modifica | modifica sorgente]

  • David L. Nelson e Michael M. Cox, I principi di biochimica del Lehninger, quarta edizione, Ed. Zanichelli, 2006
  • David A. Frank, Signal transduction in cancer, Kluwer Academic Publishers New York, Boston, Dordrecht, London, Moscow, 2004
  • J. Behre, R. Voigt, I. Althöfer, S. Schuster: On the evolutionary significance of the size and planarity of the proline ring. Naturwissenschaften 99 (2012) 789-799.

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