Collagene

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Collagene (tipo I, α1)
Gene
HUGO COL1A1
Entrez 1277
Locus Chr. 17 q21.3-22
Proteina
OMIM 120150
UniProt P02452
PDB 1CAG

Il collagene (o collageno) è la principale proteina del tessuto connettivo negli animali. È la proteina più abbondante nei mammiferi (circa il 25% della massa proteica totale), rappresentando nell'uomo circa il 6% del peso corporeo.

Struttura[modifica | modifica wikitesto]

Il collagene è una struttura rigida, rigidità conferita dalla presenza di prolina o idrossiprolina. La più stabile disposizione e riarrangiamento del collagene è quella della tripla elica proprio per la presenza della prolina. L'unità strutturale del collagene è rappresentata dal tropocollagene (o tropocollageno), proteina con una massa molecolare di circa 285 kiloDalton formata da tre catene polipeptidiche con andamento sinistrorso che si associano a formare una tripla elica destrorsa (trans di tipo - 2). Solitamente, per il collagene di tipo I, sono presenti due catene alfa 1 ed una catena alfa 2. Tutte le unità di tropocollagene hanno la stessa lunghezza, la stessa ripetitività di amminoacidi. Sono presenti infatti motivi amminoacidici ripetuti del tipo glicina-prolina-X e glicina-X-idrossiprolina, dove X è un qualsiasi altro amminoacido . I filamenti di tropocollagene sono tenuti insieme da legami idrogeno. questi legami sono possibili grazie alla presenza di glicine e dalle modifiche post-traduzionali di lisina e prolina. Entrambi questi amminoacidi subiscono un'idrossilazione (aggiunta di un gruppo ossidrile). La prolina è modificata a idrossiprolina dall'enzima Prolil Idrossilasi, che inserisce il gruppo -OH in corrispondenza del secondo carbonio dell'anello; mentre la lisina è modificata a idrossilisina dall'enzima Lisil Idrossilasi, che inserisce il gruppo -OH nel Cδ della catena laterale della lisina. Entrambi gli enzimi agiscono in presenza del co-fattore acido ascorbico e del co-substrato alfa-chetoglutarato. Queste modifiche sono necessarie per aumentare la possibilità di formazione dei legami H e per diminuire l'ingombro sterico. Le tre unità strutturali assumono una forma simile ad una treccia.

Le varie fibre sono legate da legami crociati tra due allisine o tra una lisina e un'allisina. La lisina è convertita in allisina dall'enzima Lisina Ossidasi, che inserisce al posto del gruppo amminico della catena laterale della lisina in corrispondenza dell'ultimo carbonio (carbonio epsilon) un gruppo aldeidico. Quando avviene il legame crociato si verifica una condensazione tra il gruppo amminico e il gruppo aldeidico che unisce le due catene con un legame imminico.

La scultura Districare il Collagene (Unraveling Collagen) (2005) di Julian Voss-Andreae, in acciaio inossidabile, alta 3,40 m. Usando le coordinate atomiche depositate nella Protein Data Bank, l'artista tedesco-americano Julian Voss-Andreae ha realizzato sculture basate sulla struttura del collagene e di altre proteine[1][2][3].

Biosintesi[modifica | modifica wikitesto]

Schema riassuntivo della biosintesi del collagene

La biosintesi del collagene avviene ad opera di diversi tipi cellulari a seconda del tessuto (ad esempio fibroblasti nel tessuto connettivo, osteoblasti nell’osso). Il processo inizia con la trascrizione del gene o dei geni e la maturazione dell’mRNA. Sono presenti sequenze che codificano per lunghi peptidi in eccesso rispetto alle molecole di collagene mature, quindi il collagene nasce come procollagene, prodotto che possiede rispetto al collagene due telomeri, uno N-terminale e uno C-terminale, che hanno struttura globulare. La traduzione avviene a livello dei ribosomi a ridosso della parete del RER (reticolo endoplasmatico rugoso) e la catena nascente di procollagene subisce rimozione del peptide segnale e idrossilazione di specifici residui di prolina e lisina ad idrossiprolina e idrossilisina (ad opera di idrossilasi, con cofattore essenziale la vitamina C), con la produzione di catene alfa di procollagene. Tre di queste catene si avvolgono a formare una tripla elica, stabilizzata da legami idrogeno tra amminoacidi idrossilati (legami crociati). Questa elica passa nell'apparato del Golgi dove viene completata la glicosilazione e da qui, attraverso vescicole di secrezione la molecola viene secreta all’esterno. All’esterno della cellula la molecola subisce l’azione di alcune procollagene peptidasi, che rimuovono i residui N-terminali e C-terminali trasformando il procollagene in tropocollagene. Le molecole di tropocollagene si dispongono in file parallele a formare fibrille. Le fibrille infine possono disporsi in fasci ondulati o paralleli per formare fibre e le fibre possono formare fasci di fibre.

Tipi di collagene[modifica | modifica wikitesto]

Esistono numerosissimi tipi di collagene propriamente detto e diverse proteine che hanno struttura polipeptidica largamente assimilabile al collagene. In letteratura sono stati finora descritti 28 tipi di collagene.

Tipo Descrizione Geni
I Rappresenta il 90% del collagene totale ed entra nella composizione dei principali tessuti connettivi, come pelle, tendini, ossa e cornea. COL1A1 COL1A2
II Forma la cartilagine, i dischi intervertebrali ed il corpo vitreo COL2A1
III Grande importanza nel sistema cardiovascolare. È anche il collagene del tessuto di granulazione. Viene prodotto velocemente ed in grandi quantità prima del collagene di tipo I, più resistente, da cui è successivamente sostituito. COL3A1
IV Va a comporre la membrana basale COL4A1 COL4A2 COL4A3 COL4A4 COL4A5 COL4A6
V Contenuto nel tessuto interstiziale, è associato al collagene di tipo I (associato anche alla placenta) COL5A1 COL5A2 COL5A3
VI Contenuto nel tessuto interstiziale, è associato al collagene di tipo I COL6A1 COL6A2 COL6A3 COL6A5
VII Forma fibrille di ancoraggio nelle giunzioni dermo-epidermiche, può essere coinvolto nella patologia chiamata epidermolisi bollosa distrofica COL7A1
VIII Prodotta da alcune cellule endoteliali COL8A1 COL8A2
IX Contenuto nella cartilagine, è associato a collagene di tipo II e XI COL9A1 COL9A2 COL9A3
X Contenuto nella cartilagine ipertrofica ed in mineralizzazione COL10A1
XI Contenuto nella cartilagine COL11A1 COL11A2
XII Interagisce con il collagene di tipo I, con la decorina ed i glicosamminoglicani COL12A1
XIII È un collagene transmembrana, che interagisce con l'integrina a1b1, con la fibronectina e con i componenti della membrana basale COL13A1
XIV - COL14A1
XV - COL15A1
XVI - COL16A1
XVII È un collagene transmembrana, noto anche come BP180, una proteina da 180 kDa coinvolta in patologie come la pemfigoide bullosa ed alcune forme di epidermolisi bullosa giunzionale COL17A1
XVIII - COL18A1
XIX - COL19A1
XX - COL20A1
XXI - COL21A1
XXII - COL22A1
XXIII - COL23A1
XXIV - COL24A1
XXV - COL25A1
XXVI - EMID2
XXVII - COL27A1
XXVIII - COL28A1

Collagene di Tipo I[modifica | modifica wikitesto]

C-Telopeptide[modifica | modifica wikitesto]

Il C-telopeptide (telopeptide C-terminale del collagene di tipo I (CTx)) è il frammento carbossi-terminale della molecola di collagene, proteina della matrice ossea. In quanto marcatore osseo, la sua determinazione, su campione di sangue o urine, serve a monitorare il processo di formazione e riassorbimento dell'osso.

Note[modifica | modifica wikitesto]

  1. ^ PDB Community Focus: Julian Voss-Andreae, Protein Sculptor in Protein Data Bank Newsletter, nº 32, Winter 2007.
  2. ^ Barbara Ward, 'Unraveling Collagen' structure to be installed in Orange Memorial Park Sculpture Garden in Expert Rev. Proteomics, 3 (2), nº 2, aprile 2006, p. 174, DOI:10.1586/14789450.3.2.169.
  3. ^ Interview with J. Voss-Andreae "Seeing Below the Surface" in Seed Magazine

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