Glicina
| Glicina | |
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| Nome IUPAC | |
| acido amminoetanoico | |
| Abbreviazioni | |
| G GLY |
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| Nomi alternativi | |
| acido amminoacetico
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| Caratteristiche generali | |
| Formula bruta o molecolare | C2H5NO2 |
| Massa molecolare (u) | 75,07 |
| Aspetto | solido cristallino bianco |
| Numero CAS | [] |
| Proprietà chimico-fisiche | |
| Costante di dissociazione acida a 293 K | pK1: 2,35 pK2: 9,78 |
| Punto isoelettrico | 6,06 |
| Solubilità in acqua | 225 g/l a 293 K |
| Temperatura di fusione (K) | 505 (232 °C) con decomposizione |
| Proprietà termochimiche | |
| ΔfH0 (kJ·mol−1) | -528,5 |
| Indicazioni di sicurezza | |
| Frasi H | --- |
| Consigli P | ---[1] |
La glicina è un amminoacido non polare. È il più semplice dei 20 amminoacidi ordinari, il suo gruppo laterale è un atomo di idrogeno. Avendo due atomi di idrogeno legati all'atomo di carbonio α, non è chirale.
A causa del suo ridotto gruppo laterale, può inserirsi in molti spazi dove altri amminoacidi non possono. Ad esempio, solo la glicina può essere l'amminoacido interno di una elica di collagene.
L'evoluzione ha preservato la glicina per molto tempo in alcune posizioni di alcune proteine (ad esempio nel citocromo C, nella mioglobina e nell'emoglobina), dato che la sua mutazione ad un amminoacido diverso e più ingombrante potrebbe portare ad un'alterazione consistente della struttura della proteina.
La maggior parte delle proteine è costituita da piccole quantità di glicina. Una notevole eccezione è il collagene, di cui invece ne costituisce circa un terzo.
Nel 1994 un gruppo di astronomi dell'Università dell'Illinois, guidati da Lewis Snyder, annunciò di aver scoperto molecole di glicina nello spazio, ma la notizia si rivelò infondata. Otto anni dopo, nel 2002 Lewis Snyder e Yi-Jehng Kuan dell'Università Normale Nazionale di Taiwan rifecero la scoperta, questa volta vera. L'evidenza dell'esistenza di molecole di glicina nello spazio interstellare è venuta dall'identificazione di 10 linee spettrali tipiche della glicina in segnali raccolti da radiotelescopi.
Sulla base di simulazioni condotte al computer ed esperimenti di laboratorio, si ipotizza che la glicina si sia formata per esposizione alla luce ultravioletta di ghiaccio d'acqua contenente semplici molecole organiche (metano, ammoniaca).
Prima della glicina furono scoperte più di altre 130 molecole organiche nello spazio, tra esse gli zuccheri e l'etanolo, ma la scoperta degli amminoacidi, che rappresentano i mattoni fondamentali della vita, destò molto più interesse.
Questo non prova che la vita esista fuori dalla Terra, ma ne rende certamente la possibilità più probabile; è anche un indiretto appoggio all'idea della panspermia, secondo la quale la vita sulla Terra è giunta dallo spazio.
Indice |
[modifica] Funzioni fisiologiche
La glicina è un neurotrasmettitore inibitorio nel sistema nervoso centrale, specialmente nel midollo spinale e nel tronco encefalico, dove è cruciale per la regolazione dei motoneuroni. Inoltre degli interneuroni glicinergici sono stati trovati nella retina, nel sistema uditivo ed altre aree implicate nella sensorialità. Come il GABA, la glicina è accoppiata alla modulazione degli ioni cloro intracellulari.
Il recettore nativo è un complesso macromolecolare di circa 250 kilodalton composto da peptidi omologhi identificati come catene alfa e beta, che formano un pentamero transmembrana con un poro centrale. Un'altra proteina di 93 kilodalton co-purifica col recettore, ed è stata identificata con la gefirina. Questa, nel cervello è essenziale al raggruppamento localizzato (in inglese "clustering") dei recettori sia del GABA che della glicina, per un effetto biologico massimale subito dopo la stimolazione recettoriale. La gefirina, infatti, a valle si ancora al citoscheletro di actina e dirige il fenomeno del clustering.
Le subunità alfa e beta sono glicosilate e nella subunità alfa si trova il sito di legame per un antagonista naturale del recettore, l'alcaloide stricnina. Quando il recettore è composto da sole subunità alfa, esso diventa sensibile ad un altro composto naturale che bersaglia solo il recettore A del GABA, la picrotossina.
Al di fuori della glicina, altri amminoacidi che possono attivare il recettore sono la serina, la beta-alanina, la L-alanina, la taurina e la prolina. Gli studi correnti sostengono il fatto che i siti di legame per la glicina e la stricnina si sovrappongono, ma non sono identici. Fino a tre molecole di glicina servono per attivare il recettore, nozione che riflette la natura cooperativa del recettore dato che la glicina è una molecola molto piccola con una bassa energia di legame. Come nel caso del recettore GABA-A, effettori positivi del recettore includono certi alcoli alifatici, neurosteroidi come il pregnenolone e lo ione zinco.
Studi sperimentali separati hanno dimostrato che la glicina è anche un coregolatore del recettore NMDA del glutammato, un'azione che potrebbe essere importante nel dialogo tra fibre eccitatorie ed inibitorie a livello cerebrale.
[modifica] Glicina e patologie umane
La mutazione delle subunità alfa o beta del recettore della glicina, in particolare la sostituzione del residuo di arginina 271 con una glutammina o una leucina, è stata associata alla iper-ecplessia, un disordine genetico molto raro caratterizzato da risposte involontarie esagerate. La malattia è stata inizialmente identificata nel ratto, in cui un singolo tipo di mutazione ha originato dei fenotipi neurologici anche diversi, situazione analoga alla mutazione del gene SMA1 nella atrofia muscolare spinale.
[modifica] Note
- ^ scheda della glicina su IFA-GESTIS
[modifica] Bibliografia
- Shiang R et al (1993): Mutation in the alpha1 subunit of the inhibitory glycine receptor cause the dominant neurologic disorder hyperekplexia. Science 300: 2094-97.
- Olssn RW, Delorey TM (1999): GABA and glycine. Basic Nuerochemistry 6th edn. New Tork: Lippincott-Raven: pp. 335–346.
- Sakata Y et al (2001): Structure and expression of the glycine cleavage system in the rat ccentral nervous system. Brain Res. Mol Brain Res 94: 119-130.
- Gomeza J et al. (2003): Deletion of mouse glycine transporter 2 results in a hyperekplexia phenotype and postnatal lethality. Neuron 40: 797-806.
- Schofield PR (2002): The role of glycine and glycine receptors in myoclonus and startle syndromes. Adv Neurol. 89: 263-74.
[modifica] Voci correlate
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