Peptidoglicano

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Unità ripetitiva del peptidoglicano

Il peptidoglicano (conosciuto anche come mureina o mucopeptide batterico) è un polimero che costituisce uno strato nella parete cellulare dei batteri ed è il principale responsabile della rigidità della cellula.

Struttura[modifica | modifica wikitesto]

È costituito da una ripetizione di lamine sottili composte di glican-tetrapeptide legate insieme da legami crociati tetrapeptidici tra amminoacidi delle unità adiacenti. Il glican-tetrapeptide è frutto di due derivati polisaccaridici, l'N-acetilglucosamina e l'acido N-acetil-muramico e da un piccolo gruppo di amminoacidi.

I due acidi formano catene alternandosi tra loro con legami glicosidici β(1-4), tali catene si legano le une alle altre, formando una lamina, grazie a ponti amminoacidici tra acidi N-acetilmuramici di due diverse catene adiacenti. Tra l'amminoacido in posizione tre della prima catena amminoacidica (ossia l'acido meso-diaminopimelico nei batteri Gram-negativi o lisina ed ornitina nei Gram-positivi) e l'amminoacido in quarta posizione della catena amminoacidica adiacente si instaurano dei legami crociati. Questi sono legami carbo-amminici, in quanto avvengono tra il gruppo carbossilico della D-alanina (posizione 4) e il gruppo amminico (posizione 3). Il ponte amminoacidico si innesta sul carbonio 3 dello zucchero che costituisce l'acido, ma varia nella sua composizione a seconda del tipo di batterio (Gram-positivo o negativo).

Nei Gram-negativi vi sono due sequenze direttamente legate: [L-Ala / D-Glu / DAP (acido diaminopimelico) / D-Ala] lega con il gruppo amminico del DAP il gruppo carbossilico della D-Ala terminale della sequenza [L-Ala / D-Glu / DAP / D-Ala].

Nei Gram-positivi invece due sequenze in parte simili sono collegate da un ponte peptidico, costituito nel caso più semplice da glicine: [L-Ala / D-Glu-NH2 / L-Lys / D-Ala] il ponte si instaura tra la L-Lys (solo in pochissimi casi è sostituita dal DAP) e la D-Ala terminale della catena [L-Ala / D-Glu-NH2 / L-Lys / D-Ala].

Biosintesi[modifica | modifica wikitesto]

La biosintesi del peptidoglicano inizia nel citoplasma, dove l'amminoacido glutammina dona un gruppo amminico allo zucchero fruttosio 6-fosfato, trasformandolo in glucosamina-6-fosfato. L'acetil-Coenzima A trasferisce invece un gruppo acetile consentendo la formazione della N-acetilglucosamina-6-fosfato, che a sua volta diviene N-acetilglucosamina-1-fosfato grazie ad una isomerizzazione. La N-acetilglucosamina-1-fosfato (NAG) si unisce all'uridintrifosfato (UTP) con perdita di un legame fosforico e conseguente formazione di NAG-UDP. Il complesso NAG-UDP viene mutato dal fosfoenolpiruvato (PEP) e dall'NADPH nel cosiddetto Nucleotide di Park, composto da UDP e acido N-acetilmuramico (NAM). Al gruppo carbossilico del NAM vengono aggiunti gli amminoacidi L-alanina, acido D-glutammico e L-lisina, che nei Gram-negativi è sostituita dall'acido mesodiaminopimelico (DAP), al terzo amminoacido verranno poi collegati amminoacidi caratteristici per ogni specie batterica. Infine vengono attaccate al tripeptide due D-alanine, formate a partire dalla L-alanina tramite la D-alanin-racemasi . Questo complesso, che prende il nome di NAM-pentapeptide (NAMPP), viene trasportato dal trasportatore lipidico bactoprenolo (UP, acido undecaprenilfosfato) a livello della membrana citoplasmatica, dove verrà eliminato l'UDP e aggiunta un'altra molecola di NAG attraverso un legame β,1-4 glucosidico, con la conseguente formazione del pentapeptide disaccaride NAG-NAM-PP, l'unità strutturale del PEP. Il NAG-NAM-PP andrà ad aggiungersi alle altre unità strutturali, al di fuori della membrana, attraverso l'enzima transglicosilasi (una penicilin binding protein PBP) che porterà alla formazione di legami β,1-4 glucosidici NAM-NAG-NAM-NAG. L'enzima transpeptidasi (una PBP) è invece responsabile dei legami crociati tra la quarta D-alanina e il terzo amminoacido adiacente. Poiché al di fuori del citoplasma non vi è ATP, la reazione dovrà trarre energia dal distacco della quinta D-alanina dal pentapeptide. Nei batteri Gram-negativi la D-alanina si lega direttamente al DAP mentre nei Gram-positivi il legame con la L-lisina avviene con l'interposizione degli amminoacidi specifici.

Meccanismo enzimatico di formazione del reticolato in una nuova membrana cellulare batterica.

Caratteristiche[modifica | modifica wikitesto]

Il peptidoglicano è esclusivo del dominio dei Bacteria: sia l'acido N-acetilmuramico sia il DAP sono del tutto assenti nella parete cellulare degli Eukarya e degli Archea. In questi ultimi è invece possibile trovare un costituente polisaccaridico molto simile, noto come pseudopeptidoglicano.

Bibliografia[modifica | modifica wikitesto]

JD Rawna, Biochimica, Mc Graw-Hill, 2003.

MIchael T. Madigan e John M. Martinko, Brock. Biologia dei microorganismi, Pearson, 2012, ISBN 978-8871927756.

Voci correlate[modifica | modifica wikitesto]

Collegamenti esterni[modifica | modifica wikitesto]