Bacteria

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Batteri
Escherichia coli
Escherichia coli
Classificazione scientifica
Dominio Prokaryota
Regno Bacteria
Divisioni/phylum

Il regno Bacteria, dei batteri (sing. batterio) o eubatteri, comprende microrganismi unicellulari, procarioti, in precedenza chiamati anche schizomiceti, di dimensioni solitamente dell'ordine di pochi micrometri, ma che possono variare da circa 0,2 µm dei micoplasmi fino a 30 µm di alcune spirochete. Secondo la tassonomia proposta da Robert Whittaker nel 1969, assieme alle cosiddette "alghe azzurre" o "cianoficee", oggi più correttamente chiamate cianobatteri, i batteri costituivano il regno delle monere. La classificazione proposta da Thomas Cavalier-Smith (2003) riconosce invece due domini: Prokaryota (comprendente i regni archaea e bacteria) ed eukarya (comprendente tutti gli eucarioti, sia monocellulari sia pluricellulari).

Suddivisione e classificazione[modifica | modifica wikitesto]

I procarioti si distinguono quindi in due gruppi principali:

Fra loro si distinguono per forma in

Un’altra importante suddivisione è quella che li raggruppa secondo l'optimum di temperatura alla quale possono crescere. Per questa suddivisione si hanno, tre sottoclassi:

Un'ultima classificazione è basata sulla loro relazione rispetto a un organismo:

  • Batteri commensali (simbionti), batteri che sono normalmente presenti sulla superficie di un determinato tessuto, senza causare malattia e/o possono svolgere funzioni che possono essere utili all'organo stesso.
  • Batteri patogeni, batteri la cui presenza indica patologia e infezione
    • Patogeni facoltativi, non causano sempre malattia, dipende dall'individuo e dalla loro concentrazione
    • Patogeni obbligati, causano in modo indipendente un processo morboso

Identificazione[modifica | modifica wikitesto]

Per procedere all'identificazione di un batterio, si usano le seguenti metodologie:

  • riconoscimento a microscopio ottico o elettronico
  • colorazione di Gram, analisi della morfologia della colonia, mobilità, capacità a produrre spore, acido-resistenza e esigenza di condizioni aerobiche o anaerobiche per la crescita
    La colorazione di Gram è una delle metodologie più utilizzate e si basa sulla distinzione delle caratteristiche della parete batterica: una struttura con più peptoglicani si colora e di conseguenza si dice che il batterio è Gram-positivo; una minor presenza di peptoglicani contraddistingue i Batteri Gram-negativi.

Altre prove di natura biochimica, quali:

  • La valutazione della capacità del microrganismo di metabolizzare particolari terreni (con conseguente generazione di acidi e/o gas)
  • Di produrre particolari enzimi (p. es. catalasi, fosfatasi), oppure di ridurre od ossidare determinati componenti.

I batteri si possono trovare, sotto forma di spore, in forma di vita latente, molto resistente a condizioni estreme. I batteri sporigeni sono specie che, trovandosi in scarsità di nutrimento o in un habitat a loro ostile, producono delle spore, ossia delle cellule resistenti agli agenti esterni. I batteri sporigeni sono il più delle volte dei bacilli Gram-positivi e clostridi.

Struttura della cellula batterica[modifica | modifica wikitesto]

I batteri posseggono una parete cellulare, che è una struttura caratteristica della cellula procariotica, al di sotto della parete è presente la membrana cellulare: su di essa si trovano quasi tutti gli enzimi che svolgono le reazioni metaboliche. Il DNA si trova in una zona chiamata nucleoide e non è separato dal citoplasma da alcuna membrana nucleare, che invece è presente nelle cellule eucariotiche; nel citoplasma si trovano anche piccole molecole circolari di DNA chiamate plasmidi. Posseggono organi di locomozione: fimbrie o uno o più flagelli. La parete cellulare può essere rivestita esternamente da una capsula, formata di regola da polisaccaridi secreti dai batteri stessi. Nel caso di Bacillus anthracis, la capsula è composta da polipeptidi dell'acido D-glutammico. La presenza di capsula conferisce alle colonie batteriche un aspetto "liscio" o "mucoide", mentre quelle prive di capsula manifestano un aspetto "rugoso". La funzione della capsula è quella di proteggere meccanicamente la cellula procariotica dall'ambiente esterno.

Membrana cellulare o citoplasmatica[modifica | modifica wikitesto]

Batteri visti al microscopio (1000X)

La membrana cellulare ha una struttura a mosaico fluido come quella degli eucarioti, tuttavia è priva di steroli. Fanno eccezione i micoplasmi, che incorporano gli steroli nella membrana quando si sviluppano in terreni che li contengono. Le principali funzioni della membrana sono: barriera semipermeabile, piattaforma di supporto per enzimi della catena respiratoria e delle biosintesi di fosfolipidi di membrana, di polimeri della parete e del DNA.

Le membrane cellulari batteriche formano centri di proteine fosforiche sempre introflessioni o mesosomi, di cui si distinguono due tipi: mesosomi settali, che intervengono nella formazione del setto durante la divisione cellulare, e mesosomi laterali, che costituiscono una piattaforma sulla quale si associano proteine cellulari, quali gli enzimi della catena respiratoria (svolgendo una funzione analoga all'energia liberata dall'idrolisi di adenosintrifosfato (ATP) per trasportare zuccheri, amminoacidi, vitamine e piccoli peptidi. Le proteine di trasporto sono dette transporters o permeasi e sono responsabili della diffusione facilitata [tipo canale o tipo carrier (uniporto)], del trasporto attivo primario, del trasporto attivo secondario (tipo simporto o antiporto) e del trasporto con fosforilazione del substrato (fosfotransferasi). Circa la metà delle proteine di trasporto dei batteri appartengono al sistema di trasporto attivo primario ABC (ATPase Binding Cassette) e al sistema di diffusione facilitata/trasporto attivo secondario MFS (major facilitator superfamily). Le permeasi batteriche sono generalmente inducibili, per cui la densità delle proteine di trasporto nella membrana è regolata dalla concentrazione del soluto nel mezzo e dalle necessità metaboliche della cellula.

Il trasporto dal citoplasma allo spazio extracitoplasmatico comprende due sistemi di efflusso noti, entrambi presenti nella membrana citoplasmatica: sistema antiporto H+/farmaci e proteine della famiglia ABC.

Le ABC permeasi trasportano sia piccole molecole sia macromolecole in risposta alla idrolisi di ATP. Questo sistema di trasporto è composto da due proteine integrali di membrana con sei segmenti transmembranosi, due proteine periferiche associate sul versante citoplasmatico, che legano idrolizzano l'ATP, e una proteina o lipoproteina recettoriale periplasmica (vedi sotto) che lega il substrato. Le ABC permeasi più studiate comprendono il sistema di trasporto del maltosio di Escherichia coli e quello dell'istidina di Salmonella typhimurium. Dal momento che i batteri Gram-positivi sono privi della membrana esterna, il recettore, una volta secreto, si perderebbe nell'ambiente extracellulare. Di conseguenza, questi recettori risultano legati alla superficie esterna della membrana citoplasmatica mediante ancore lipidiche. Poiché di frequente i batteri vivono in mezzi dove la concentrazione di nutrienti è bassa, le proteine ABC permettono alla cellula di concentrare i nutrienti nel citoplasma contro il gradiente di concentrazione.

La superfamiglia MFS (detta anche famiglia uniporto-simporto-antiporto) comprende proteine di trasporto composte da una sola catena polipeptidica che possiede 12 o 14 potenziali segmenti transmembranosi ad alfa elica. È interessata alla diffusione facilitata e al trasporto attivo secondario (simporto o antiporto) di piccoli soluti in risposta a gradienti ionici chemiostitici (principalmente gradienti di H+ o Na+): zuccheri semplici, oligosaccaridi, inositoli, amminoacidi, nucleosidi, esteri organici del fosfato, metaboliti del ciclo di Krebs, farmaci e una gran varietà di anioni e cationi organici.

Parete cellulare[modifica | modifica wikitesto]

La parete cellulare presenta una struttura notevolmente diversa a seconda che si tratti di batteri Gram-positivi o Gram-negativi, anche se il peptidoglicano costituisce la sostanza universalmente presente nella parete cellulare dei batteri. Nei batteri Gram-negativi lo strato di peptidoglicano è piuttosto sottile, con uno spessore di circa 50-100 Ångström. La maggioranza dei batteri Gram-positivi ha invece una parete cellulare relativamente spessa (circa 200-800 Ångström), in cui al peptidoglicano sono covalentemente legati altri polimeri, quali acidi teicoici, polisaccaridi e peptidoglicolipidi. Esternamente al peptidoglicano i batteri Gram-negativi hanno una membrana esterna di spessore di circa 75-100 Ångström.

Il peptidoglicano, detto anche mucopeptide batterico o mureina, è composto da un peptide complesso formato da un polimero di aminoglucidi e peptidi. Nei batteri Gram-positivi è disposto in molteplici strati, tanto da rappresentare dal 50% al 90% del materiale della parete cellulare, mentre nei batteri Gram-negativi vi sono uno o al massimo due strati di peptidoglicano, che costituiscono il 5%-20% della parete.
Il peptidoglicano è un polimero composto da: una catena principale, identica in tutte le specie batteriche, formata da subunità disaccaridiche di N-acetilglucosamina e da acido N-acetilmuramico, unite da legame Beta, 1-4 glicosidico; catene laterali di un identico tetrapeptide, legato all'acido N-acetilmuramico; di solito, una serie di ponti peptidici trasversali, che uniscono i tetrapeptidi di polimeri adiacenti. I tetrapeptidi dei polimeri adiacenti possono essere legati, invece che da ponti peptidici, da legami diretti tra la D-alanina di un tetrapeptide e la L-lisina o l'acido diaminopimelico del tetrapeptide adiacente. Le catene tetrapeptidiche laterali e i ponti trasversali variano a seconda della specie batterica.

Il peptidoglicano dei batteri Gram-positivi è legato a molecole accessorie, come acidi teicoici, acidi teucuronici, polifosfati o carboidrati. La maggior parte dei batteri Gram-positivi contiene considerevoli quantità di acidi teicoici, fino al 50% del peso umido della parete. Si tratta di polimeri idrosolubili, formati da ribitolo o glicerolo, uniti da legami fosfodiesterici. Il ribitolo e il glicerolo possono legare residui glucidici, come glucosio, galattosio o N-acetilglucosamina, e di solito D-alanina, in genere legata in posizione 2 o 3 del glicerolo oppure 3 o 4 del ribitolo. Gli acidi teicoici rappresentano i principali antigeni di superficie dei batteri Gram-positivi che li contengono.

La parete dei batteri gram-negativi è notevolmente più complessa, in quanto esternamente allo strato di peptidoglicano è presente la membrana esterna; le due strutture sono legate dalla lipoproteina.

La componente proteica della lipoproteina è unita con legame peptidico ai residui di DAPA (acido diaminopimelico) delle catene laterali tetrapeptidiche del peptoglicano, mentre la componente lipidica è fissata con legame covalente alla membrana esterna, del cui foglietto interno è una componente importante.

Membrana Esterna[modifica | modifica wikitesto]

La membrana esterna ha la struttura tipica delle membrane biologiche. Gran parte del foglietto fosfolipidico esterno è composto da molecole di lipopolisaccaride (LPS), o endotossina dei batteri gram-negativi, formato da un lipide complesso, chiamato lipide A, a cui è unito un polisaccaride composto da una parte centrale e da una serie terminale di unità ripetute. Il lipide A è formato da una catena di disaccaridi della glucosammina, uniti da ponti di pirofosfato, a cui sono legati numerosi acidi grassi a catena lunga, fra cui l'acido beta-idrossimiristico (C14), sempre presente è caratteristico di questo lipide.

La parte centrale del polisaccaride è costante in tutte le specie batteriche gram-negative, mentre le unità ripetute sono specie-specifiche e sono costituite di solito da trisaccaridi lineari oppure da tetrasaccaridi o pentasaccaridi ramificati. Il polisaccaride costituisce l'antigene O di superficie e la specificità antigenica è dovuta alle unità ripetute terminali. La tossicità del LPS è invece dovuta al lipide A.

Fra le principali proteine della membrana esterna, le più abbondanti sono le porine. Le porine sono proteine transmembranose, organizzate in triplette, ciascuna subunità è formata da 16 domini in conformazione beta a disposizione antiparallela che danno origine a una struttura cilindrica cava. Il canale consente la diffusione di molecole idrofile di p.m. < 600-700 Da (fosfati, disaccaridi, ecc.), mentre le molecole idrofobe (compresi alcuni antibiotici beta-lattamici, come ampicillina e cefalosporine) possono attraversare la componente lipidica della membrana esterna.

Altre proteine della membrana esterna permettono la diffusione facilitata di numerose sostanze, quali maltosio, vitamina B12, nucleosidi e complessi ferro-carboniosi, mentre non sembra siano presenti sistemi di trasporto attivo.

Oltre alle proteine di trasporto, sono presenti recettori per la coniugazione batterica, per i fagi e le colicine (il recettore per il fago T6 e la colicina k è anche implicato nel trasporto dei nucleosidi).

Tra la membrana interna e quella esterna è compreso lo spazio periplasmico, parzialmente occupato dal peptoglicano con la sua porosità. In questo spazio sono presenti le proteine periplasmiche: binding-proteins, che specificamente legano zuccheri, aminoacidi e ioni, coinvolte nell'attività recettoriale e di trasporto; enzimi, come le betalattamasi, codificate dai plasmidi. Lo spazio periplasmico è più spesso nei gram-negativi e più sottile nei Gram-positivi.

Metabolismo batterico[modifica | modifica wikitesto]

Nei batteri non fotosintetici, l'ATP viene prodotto da reazioni di ossidoriduzione.

Vi sono due meccanismi generali per la formazione di ATP negli organismi non fotosintetici: la respirazione, in cui il substrato organico o inorganico è ossidato completamente (nel caso di composti del carbonio, es.glucosio, l'ossidazione completa produce CO2 e H2O) e gli elettroni sono trasportati attraverso una catena di trasporto di elettroni (catena respiratoria) fino all'accettore finale, che è ossigeno, nella respirazione aerobia, o un substrato diverso (NO3-, SO4=, CO2, fumarato), in caso di respirazione anaerobica; la fermentazione, in cui il substrato organico è ossidato parzialmente e l'accettore finale di elettroni è un composto organico, senza che vi sia l'intervento di una catena di trasporto di elettroni. I processi di fermentazione prendono il nome dal prodotto finale (f. lattica, alcolica, butirrica, propionica, ecc.).

Nella catena respiratoria, i portatori di elettroni sono ancorati nella membrana cellulare, in modo tale che il passaggio di elettroni sia seguito dal trasferimento di protoni (H+) dal citoplasma all'esterno. Poiché la membrana è impermeabile ai protoni, questo fenomeno determina un gradiente di protoni. L'energia del gradiente di protoni può essere utilizzata in diversi processi, quali la generazione di ATP (modello chemiosmotico di formazione dell'ATP) o il trasporto di soluti. L'ATP si forma quando gli H+ diffondono nella cellula attraverso le ATP sintasi, il passaggio dei protoni attraverso queste proteine determina la conversione enzimatica di ADP e fosfato inorganico in ATP.

L'E. coli è uno dei batteri più studiati. Gli studi hanno dimostrato che E. coli può utilizzare diversi enzimi nella catena respiratoria, a seconda delle condizioni ambientali, in particolare della presenza o meno di ossigeno, e del tipo di substrato presente in caso di condizioni anaerobie.

In condizioni aerobie, E. coli sintetizza due distinte citocromo-ossidasi (citocromossidasi o e d), mentre in condizioni anaerobie può utilizzare nella catena respiratoria almeno cinque ossidoriduttasi terminali, che impiegano come accettori terminali di elettroni nitrato, dimetil-sulfossido (DMSO), trimetilamina-N-ossido (TMAO), o fumarato.

Nella catena respiratoria, un pool di chinoni (ubichinone o menachinone) accoppia l'ossidazione di NADH per opera della NADH-deidrogenasi alla riduzione dell'accettore terminale di elettroni da parte delle ossidoreduttasi terminali.

La citocromossidasi o è l'enzima prevalente in condizioni ricche di ossigeno, ma con il diminuire della concentrazione di O2 i livelli della citocromossidasi o si riducono, mentre quelli della citocromossiadasi d aumentano. In condizioni povere di ossigeno, la sintesi degli enzimi della respirazione anaerobia permette di utilizzare accettori di elettroni diversi da O2, consentendo alla cellula procariota di mantenere il più efficiente metabolismo respiratorio in luogo del metabolismo fermentativo.

La sintesi delle ossidoreduttasi anaerobie è nitrato-dipendente, nel senso che il nitrato è l'accettore di elettroni preferenziale, per cui quando, in condizioni anaerobiotiche, la sua concentrazione è elevata, la sintesi della nitrato reduttasi è elevata mentre quella degli altri enzimi (DMSO/TMAO-reduttasi e fumarato-reduttasi) rimane bassa. Soltanto quando il nitrato è deficitario, la sintesi delle altre ossidoreduttasi aumenta. Questo tipo di regolazione degli enzimi della catena respiratoria permette di utilizzare al meglio lo spazio disponibile sulla membrana cellulare.

In assenza dei substrati alternativi delle ossidoreduttasi, la cellula utilizza la fermentazione.

In presenza di nitrato e in condizioni di anaerobiosi, la nitrato-reduttasi respiratoria (Nar) costituisce circa il 50% delle proteine della membrana cellulare di E. coli, mentre la formato-deidrogenasi ne rappresenta il 10% circa. Quindi, sebbene diversi donatori possano fornire elettroni alla Nar (es., NADH-deidrogenasi, succinato-deidrogenasi, lattato deidrogenasi) il sistema formato-nitrato reduttasi riveste una grande importanza fisiologica nelle suddette condizioni ambientali. Nar è composta da tre subunità proteiche: subunità catalitica NarG, che riduce il nitrato; subunità NarH, che contiene un centro [3Fe-4S] e tre centri [4Fe-4S] e trasferisce gli elettroni tra le altre due subunità; subunità NarI, che grazie ai suoi cinque domini transmembranosi ancora le altre due subunità alla membrana, inoltre contiene un citocromo b e ossida i chinoni (ubichinone o menachinone), liberando due protoni nello spazio periplasmico. Gli elettroni sono trasferiti dai chinoni a NarI, quindi attraverso i centri Fe-S di NarH a NarG.

In E. coli sono presenti due isoenzimi Nar: NarA e NarZ. Il primo isoenzima è inducibile ed è espresso in condizioni di anaerobiosi e in presenza di nitrato; si ritiene che sia è responsabile del 90% dell'attività nitrato-reduttasica. Il secondo isoenzima è presente costitutivamente e mostra una modesta induzione da parte del nitrato. Il ruolo fisiologico della NarZ è quello di assicurare un rapido adattamento agli improvvisi passaggi dall'aerobiosi alla anaerobiosi, in attesa che la sintesi di NarA raggiunga livelli sufficienti.

La Nar dei batteri intestinali è responsabile della nitrosazione delle ammine alchiliche e aromatiche a causa della sua debole capacità di generare NO. La formazione dei nitroso-composti è una delle possibili cause del cancro gastrico.

Sintesi del peptidoglicano[modifica | modifica wikitesto]

La sintesi della parete cellulare nei batteri Gram-positivi si sviluppa in 3 stadi, che si svolgono in distinti compartimenti cellulari: citoplasma, membrana cellulare e parete cellulare.

La sintesi dei precursori della parete cellulare comincia nel citoplasma e porta alla formazione dell'UDP-AM-pentapeptide nucleotide di Park (UDP-MurNAc-L-Ala-D-iGlu-L-Lys-D-Ala-D-Ala). Inizialmente si verifica l'attacco dell'acetil-glucosamina all'UDP e quindi la conversione ad acido UDP-muramico per condensazione con fosfoenolpiruvato e riduzione. Gli aminoacidi del pentapeptide vengono aggiunti singolarmente, con l'intervento di uno specifico enzima per ciascun amminoacido.

Il nucleotide di Parker è trasferito su di un lipide della membrana cellulare, in seguito al Legame fosfo-estereo con un undecaprenil-pirofosfato a spese dell'UDP, così da formare il lipide I (C55-PP-MurNAc-L-Ala-D-isoGlu-L-Lys-D-Ala-D-Ala). Dopo un'ulteriore modificazione che comporta l'aggiunta di un disaccaride per interazione con UDP-GlcNAc, così da generare il lipide II [C55-PP-MurNAc(-L-Ala-D-isoGlu-L-Lys(Gly5)-D-Ala-D-Ala)- 1-4-GlcNAc], il precursore del peptoglicano, ancorato al lipide, è traslocato alla superficie extracitoplasmatica della membrana cellulare.

Quindi il precursore del peptoglicano è incorporato nella parete cellulare, attraverso reazioni di transpeptidazione e transglicosilazione, con il contemporaneo distacco dal carrier lipidico. L'assemblaggio della parete cellulare è catalizzato dagli enzimi PBP (proteine che legano la penicillina), localizzati nella membrana citoplasmatica. Si distinguono due gruppi di PBP, a basso e ad alto peso molecolare (HMW), enzimi bifunzionali comprendenti la classe A e quella B, che differiscono per i domini N-terminali.

Le PBP HMW di classe A promuovono sia la polimerizzazione del glicano dai precursori disaccaridici (successive addizioni delle unità glicopeptidiche MurNAc(-L-Ala-D-isoGlu-L-Lys-D-Ala-D-Ala)-GlcNAc a C55-PP-MurNAc(-L-Ala-D-isoGlu-L-Lys-D-Ala-D-Ala)-GlcNAc) sia la transpeptidazione (cross-linking) dei peptici della parete. Quest’ultima reazione consiste nella rimozione proteolitica della D-Ala all'estremità C-terminale del pentapeptide e nella formazione di un nuovo legame ammidico tra l'aminogruppo del peptide trasversale (crossbridge) e il gruppo carbonilico della D-Ala in posizione 4. Questa reazione è il bersaglio degli antibiotici beta-lattamici che mimano la struttura della D-alanil-D-alanina. Dopo la reazione proteolitica, gli antibiotici beta-lattamici continuano a occupare il residuo serinico del sito attivo delle PBP, inibendole.

Comunicazione nei batteri[modifica | modifica wikitesto]

Già nel 1970 i ricercatori della Harvard University Kenneth H. Nealson e John Woodland Hastings confermarono l'intuizione che i batteri comunichino per mezzo di sostanza chimiche e, nel caso specifico dei batteri marini luminescenti, individuarono in un messaggero molecolare che si muove da una cellula batterica a un'altra, il controllore dell'emissione della luce; è proprio il messaggero a indurre l'attivazione dei geni che codificano per un enzima (luciferasi) e per le proteine coinvolte in questo fenomeno.[1] Il fatto sorprendente è che, mentre in alcuni casi la comunicazione intercellulare non implica mutamenti nella forma o nel comportamento delle cellule, in altri, invece, la diffusione di segnali chimici induce a modificazioni sostanziali nella struttura e nella attività dei microrganismi. Ad esempio i Myxococcus xanthus, che vivono nel suolo, quando sono a corto di sostanze nutritive si riuniscono in strutture pluricellulari, che consentono a migliaia di spore, ossia a cellule con maggiore resistenza alle condizioni estreme, di venir trasportate in un sito più idoneo. Le operazioni di aggregazione e di formazione di spore sono guidate da messaggeri chimici, che vengono attivati solo se un numero di cellule alto, o comunque superiore a una soglia, segnala problemi di sopravvivenza.
Le cellule batteriche elaborano conversazioni anche con organismi superiori: ad esempio, i Rhizobium promuovono lo sviluppo di alcune piante, instaurando un rapporto di simbiosi con esse, comunicando permanentemente[2] con esse allo scopo di regolare tutte le fasi di un percorso che governa lo sviluppo di entrambi gli organismi.[1]

Note[modifica | modifica wikitesto]

  1. ^ a b "La comunicazione nei batteri", di Richard Losick & Dale Kaiser, pubbl. su "Le Scienze (American Scientific)", num.345, maggio 1997, pag.70-75
  2. ^ (EN) Witzany G. (2008). "Bio-Communication of Bacteria and their Evolutionary Roots in Natural Genome Editing Competences of Viruses". Open Evol J 2: 44-54

Voci correlate[modifica | modifica wikitesto]

Collegamenti esterni[modifica | modifica wikitesto]

Altri progetti[modifica | modifica wikitesto]

Classificazione delle specie
Haeckel (1894)
Tre regni
Whittaker (1969)
Cinque regni
Woese (1977)
sei regni
Woese (1990)
Tre domini
Cavalier-Smith (2004)
Due domini e sette regni
Animalia Animalia Animalia Eukarya Eukaryota Animalia
Plantae Fungi Fungi Fungi
Plantae Plantae Plantae
Protista Protista Chromista
Protozoa Protista
Monera Eubatteria Bacteria Prokaryota Bacteria
Archeabacteria Archaea Archaea