Proteina di fase acuta

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Le proteine di fase acuta sono proteine presenti nel plasma sanguigno la cui concentrazione aumenta (proteine positive di fase acuta) o diminuisce in presenza di infiammazione. Insieme alla febbre, alla leucocitosi e ad altre manifestazioni quali tachicardia, ipertensione, brividi, anoressia e malessere costituiscono la cosiddetta reazione di fase acuta[1].

La loro sintesi avviene soprattutto a livello del fegato in risposta a particolari citochine quali l'interleuchina 1, l'interleuchina 6 e il TNF. Nella sepsi, in cui la produzione in particolare di IL-1 e INF è sensibilmente aumentata, possono essere corresponsabili di coagulazione intravascolare disseminata[1].

Proteine positive di fase acuta[modifica | modifica wikitesto]

Il ruolo di tale proteine, parte integrante dell'immunità innata, è variabile. Alcune eliminano i microrganismi o ne inibiscono la crescita; tra questi la PCR, la proteina legante il mannosio[2], i fattori del complemento, la ferritina, la ceruloplasmina, l'aptoglobina e l'amiloide sierica A. Altre, tra cui la serpina, forniscono un feedback negativo alla risposta infiammatoria; i fattori della coagulazione e l'alfa2-macroglobulina stimolano la coagulazione, in modo da intrappolare i patogeni e limitare l'infezione. Infine altri prodotti del sistema della coagulazione possono aumentare la permeabilità vascolare agendo da agenti chemotattici per i fagociti.

Proteine positive di fase acuta
Proteina Funzione immunitaria
Proteina C-reattiva Opsonina nei confronti dei patogeni[3]
Amiloide sierica P Opsonina
Amiloide sierica A
Sistema del complemento
Proteina legante il mannosio Attivazione del complemento mediante la via lectinica
Fibrinogeno, protrombina, fattore VIII,
fattore di von Willebrand
Fattori della coagulazione coinvolti nell'intrappolamento dei patogeni in trombi;
alcuni sono coinvolti nella chemiotassi
Plasminogeno Degradazione dei trombi
Alfa2-macroglobulina
Ferritina Inibizione dell'uptake di ferro da parte dei patogeni
Epcidina[5] Stimolazione dell'internalizzazione della ferroportina con inibizione del rilascio di ferro da parte della ferritina contenuta negli enterociti e nei macrofagi
Ceruloplasmina Ossidazione del ferro con inibizione dell'uptake di ferro da parte dei patogeni e facilitazione del legame dello stesso ione con la ferritina
Aptoglobina Lega l'emoglobina inibendo l'uptake di ferro da parte dei patogeni
Alfa 1-glicoproteina acida Carrier per steroidi
Alfa 1-antitripsina Serpina che inibisce l'infiammazione
Alfa1-antichimotripsina Serpina che inibisce l'infiammazione

Proteine negative di fase acuta[modifica | modifica wikitesto]

Tra queste sono comprese albumina[6], transferrina[6], transtiretina[6], la proteina legante il retinolo, l'antitrombina e la transcortina. La riduzione della loro concentrazione plasmatica suggerisce la presenza di infiammazione; il motivo che sta alla base della loro riduzione è soprattutto il risparmio di aminoacidi con la precisa funzione di favorire la sintesi delle proteine positive di fase acuta. Nel caso della transferrina, la riduzione è dovuta anche a una sovraregolazione del suo recettore solubile, ma quest'ultimo non sembra tuttavia cambiare in relazione all'infiammazione[7].

Note[modifica | modifica wikitesto]

  1. ^ a b Robbins , op. cit., pp. 84, 2006.
  2. ^ BL. Herpers, H. Endeman; BA. de Jong; BM. de Jongh; JC. Grutters; DH. Biesma; H. van Velzen-Blad, Acute-phase responsiveness of mannose-binding lectin in community-acquired pneumonia is highly dependent upon MBL2 genotypes. in Clin Exp Immunol, vol. 156, nº 3, giugno 2009, pp. 488-94, DOI:10.1111/j.1365-2249.2009.03929.x, PMID 19438602.
  3. ^ Lippincott's Illustrated Reviews: Immunology, Lippincott Williams & Wilkins, 2007, p. 182, ISBN 07-817-9543-5.
  4. ^ JP. de Boer, AA. Creasey; A. Chang; JJ. Abbink; D. Roem; AJ. Eerenberg; CE. Hack; FB. Taylor, Alpha-2-macroglobulin functions as an inhibitor of fibrinolytic, clotting, and neutrophilic proteinases in sepsis: studies using a baboon model. in Infect Immun, vol. 61, nº 12, dicembre 1993, pp. 5035-43, PMID 7693593.
  5. ^ C. Vecchi, G. Montosi; K. Zhang; I. Lamberti; SA. Duncan; RJ. Kaufman; A. Pietrangelo, ER stress controls iron metabolism through induction of hepcidin. in Science, vol. 325, nº 5942, agosto 2009, pp. 877-80, DOI:10.1126/science.1176639, PMID 19679815.
  6. ^ a b c RF. Ritchie, GE. Palomaki; LM. Neveux; O. Navolotskaia; TB. Ledue; WY. Craig, Reference distributions for the negative acute-phase serum proteins, albumin, transferrin and transthyretin: a practical, simple and clinically relevant approach in a large cohort. in J Clin Lab Anal, vol. 13, nº 6, 1999, pp. 273-9, PMID 10633294.
  7. ^ E. Chua, JE. Clague; AK. Sharma; MA. Horan; M. Lombard, Serum transferrin receptor assay in iron deficiency anaemia and anaemia of chronic disease in the elderly. in QJM, vol. 92, nº 10, ottobre 1999, pp. 587-94, PMID 10627880.

Bibliografia[modifica | modifica wikitesto]

  • Robbins & Cotran, La basi patologiche delle malattie, Milano, Elsevier Italia, 2006, ISBN 88-85675-53-0.

Voci correlate[modifica | modifica wikitesto]

Collegamenti esterni[modifica | modifica wikitesto]

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