Adenosina monofosfato ciclico

Da Wikipedia, l'enciclopedia libera.
Adenosina monofosfato ciclico
formula di struttura
modello ad asta e sfera
Nome IUPAC
Adenosina monofosfato ciclico (cAMP)
Caratteristiche generali
Formula bruta o molecolare C10H12N5O6P
Massa molecolare (u) 329.21
Numero CAS [60-92-4]
PubChem 6076
Proprietà chimico-fisiche
Temperatura di fusione 260 °C (533 K)
Indicazioni di sicurezza
Frasi H ---
Consigli P --- [1]

L'adenosina monofosfato ciclico (AMP ciclico o cAMP) è un metabolita delle cellule prodotto grazie all'enzima adenilato ciclasi a partire dall'ATP. È un importante "secondo messaggero" coinvolto nei meccanismi di trasduzione del segnale all'interno delle cellule viventi in risposta a vari stimoli, come quelli indotti dagli ormoni glucagone o adrenalina, che non sono in grado di attraversare la membrana cellulare. La sua principale funzione consiste nell'attivazione di protein chinasi a (PKA) per regolare il passaggio transmembrana di calcio attraverso i canali ionici oppure tramite cascata, porta all'aumento del glucosio disponibile come conseguenza di una degradazione del glicogeno.

Sintesi e degradazione di cAMP[modifica | modifica sorgente]

Il cAMP è sintetizzato dall'ATP dall'enzima adenilato ciclasi. La adeniliato ciclasi è localizzato presso le membrane cellulari ed è attivato dal glucagone e dall'adrenalina attraverso una proteina G. La adenilato ciclasi epatica risponde più efficacemente al glucagone, mentre quella del muscolo risponde maggiormente all'adrenalina.

L'enzima fosfodiesterasi catalizza la degradazione di cAMP ad AMP. Tale enzima è inibito da alte concentrazioni di caffeina: il ben noto effetto stimolatorio di questa molecola, infatti, è strettamente legato agli alti livelli di cAMP che è in grado di produrre.

Attivazione di processi cellulari[modifica | modifica sorgente]

Il cAMP interagisce con diverse protein chinasi. In particolare, è in grado di attivare la PKA (Protein Kinase A, anche nota come protein chinasi cAMP-dipendente). Tale enzima è normalmente inattivo, nella forma tetramerica composta da 2 subunità catalitiche e due regolatorie (C2R2). Le subunità regolatorie sono in grado di inibire la catalisi. cAMP è in grado di legare le subunità R. Se questo avviene, esse si dissociano dalle C, che diventano così attive ed in grado di fosforilare gli specifici substrati. Attraverso tale enzima, dunque, il cAMP è in grado di controllare numerosi processi cellulari, come la glicogenolisi e la lipolisi.

Ruolo di cAMP in altri organismi[modifica | modifica sorgente]

cAMP rappresentato con tre diverse notazioni: struttura a bastoncini (sinistra), formula di struttura (centro), con le sfere di Van der Waals (destra)

Nei batteri, il livello di cAMP varia a seconda del terreno di crescita. In particolare, si registrano basse concentrazioni di cAMP se la fonte primaria di carbonio presente è il glucosio. Ciò è dovuto ad un meccanismo che accoppia il trasporto intercellulare del glucosio con l'inibizione della adenilato ciclasi. Nei batteri il fattore di trascrizione CRP (o CAP) può attivare la trascrizione solo in complesso con cAMP. Il complesso CRP-cAMP, che si forma solo in carenza di glucosio, aumenta l'espressione di un gran numero di geni, inclusi alcuni in grado di attivare vie metaboliche di reperimento di carbonio alternative a quella del glucosio.

In Dictyostelium discoideum, un'ameba, i movimenti chemiotattici sono coordinati da ondate periodiche di cAMP, che si propagano attraverso la cellula.

Polimerasi abiotica[modifica | modifica sorgente]

Nell'università della Tuscia di Viterbo è stato dimostrato che questa molecola, in condizioni ottimali, è in grado di compiere la polimerasi abiotica, ovvero, una lavorazione sul DNA senza l'ausilio di alcuna Proteina, si pensa infatti che questa molecola venisse usata dagli organismi più semplici agli albori della vita, quando macchine organiche complicate come le proteine non esistevano ancora.

Note[modifica | modifica sorgente]

  1. ^ Sigma Aldrich; rev. del 30.11.2011