Proteina G
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Le Proteine G sono GTPasi trimeriche, costituite cioè da tre subunità proteiche. Le subunità α, β e γ vengono divise generalmente in subunità α e complesso βγ, agendo quest'ultimo come un'unità. Queste proteine sono direttamente associate a recettori di membrana, conosciuti come recettori a serpentina o recettori collegati a proteine G.
Nello stato inattivo la subunità α lega GDP ed è strettamente legata al complesso βγ. Il legame di una molecola segnale con il recettore ne provoca un'alterazione conformazionale, che si riflette direttamente sulla subunità α che a sua volta cambia conformazione. Il cambiamento conformazionale determina una dissociazione della subunità α dal complesso βγ, per sostituire poi il GDP legato con un GTP assumendo così lo stato attivo. Entrambe le unità ora dissociate possono interagire con proteine bersaglio, che sono generalmente canali ionici oppure degli enzimi, quali adenilciclasi, fosfolipasi, fosfodiesterasi.
Schematicamente le proteine G possono: 1.agire da tramite tra recettori a sette segmenti transmembrana ed effettori enzimatici intracellulari (azioni a livello della membrana plasmatica o delle membrane interne) 2.agire da tramite diretto (senza secondi messaggeri) tra recettori e canali ionici 3.agire da tramite tra recettori ad attività enzimatica e i loro effettori
Esistono quattro classi di proteine G: Gs: attivano l'adenilato ciclasi, quindi la sintesi dell'AMP ciclico (cAMP) Gi: inibiscono l'adenilato ciclasi Gq: attivano le fosfolipasi G12 e G13: attività sconosciuta
La loro azione può essere modulata da proteine intracellulari, quali RGS e AGS.
Una proteina G è la gustducina, che assolve alle funzioni del gusto.
