Motilina: differenze tra le versioni
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== Voci correlate == |
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Versione delle 14:40, 5 set 2012
Struttura 3D della motilina[1] | |
Gene | |
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HUGO | 7141 MLN |
Entrez | 4295 |
Locus | Chr. 6 [1] |
Proteina | |
Numero CAS | |
La motilina è un ormone peptidico, purificato per la prima volta nel 1967, composto da 22 aminoacidi e prodotto dalle cellule del duodeno e della prima porzione del digiuno. La sua sequenza aminoacidica è: Phe-Val-Pro-Ile-Phe-Thr-Tyr-Gly-Glu-Leu-Gln-Arg-Met-Gln-Glu-Lys-Glu-Arg-Asn-Lys-Gly-Gln. La motilina stimola le fibre colinergiche pre e postgangliari del parasimpatico, liberando acetilcolina che interagendo col sistema nervoso enterico riesce a stimolare la funzionalità muscolare del tratto interessato.
La sua secrezione aumenta e diminuisce ciclicamente, e stimola nell'uomo intensi fenomeni di peristalsi gastroduodenale, aumentando inoltre il tono costrittorio dello sfintere esofageo inferiore e prevenendo così eventuali reflussi gastroesofagei. Uno dei principali fattori di controllo della produzione di quest'ormone pare essere il pH del chimo presente nel primo tratto del tenue: suoi innalzamenti (dovuti al riversamento dei succhi pancreatici e biliari, ricchi di bicarbonato che neutralizza la forte acidità dei succhi gastrici) stimolano la produzione della motilina; inibizioni della sintesi di motilina si hanno invece con la secrezione di secretina e colecistochinina, ormoni che si oppongono alla motilità gastrointestinale. A seconda quindi delle varie fasi digestive, si avranno secrezioni di secretina e colecistochinina (che segnalano allo stomaco di interrompere la peristalsi per permettere un miglior assorbimento intestinale) alternate a quelle di motilina (solo ad assorbimento intestinale completato al fine di stimolare un nuovo flusso di nutrienti dallo stomaco, ora che il tenue è di nuovo in grado di assorbirli).
Note
- ^ (EN) Andersson A, Mäler L, NMR solution structure and dynamics of motilin in isotropic phospholipid bicellar solution, in J. Biomol. NMR, vol. 24, n. 2, October 2002, pp. 103–12, DOI:10.1023/A:1020902915969.