Glicina

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Glicina
formula di struttura
Nome IUPAC
acido amminoetanoico
Abbreviazioni
G
GLY
Nomi alternativi
acido amminoacetico

glicocolla

Caratteristiche generali
Formula bruta o molecolare C2H5NO2
Massa molecolare (u) 75,07
Aspetto solido cristallino bianco
Numero CAS [56-40-6]
Proprietà chimico-fisiche
Costante di dissociazione acida a 293 K pK1: 2,35

pK2: 9,78

Punto isoelettrico 6,06
Solubilità in acqua 225 g/l a 293 K
Temperatura di fusione 232 °C (505 K) con decomposizione
Proprietà termochimiche
ΔfH0 (kJ·mol−1) −528,5
Indicazioni di sicurezza
Frasi H ---
Consigli P ---[1]

La glicina è un amminoacido non polare. È il più semplice dei 20 amminoacidi ordinari, il suo gruppo laterale è un atomo di idrogeno. Avendo due atomi di idrogeno legati all'atomo di carbonio α, non è chirale.

A causa del suo ridotto gruppo laterale, può inserirsi in molti spazi dove altri amminoacidi non possono. Ad esempio, solo la glicina può essere l'amminoacido interno di una elica di collagene.

L'evoluzione ha preservato la glicina per molto tempo in alcune posizioni di alcune proteine (ad esempio nel citocromo C, nella mioglobina e nell'emoglobina), dato che la sua mutazione ad un amminoacido diverso e più ingombrante potrebbe portare ad un'alterazione consistente della struttura della proteina.

La maggior parte delle proteine è costituita da piccole quantità di glicina. Una notevole eccezione è il collagene, di cui invece costituisce circa un terzo.

Nel 1994 un gruppo di astronomi dell'Università dell'Illinois, guidati da Lewis Snyder, annunciò di aver scoperto molecole di glicina nello spazio, ma la notizia si rivelò infondata. Otto anni dopo, nel 2002 Lewis Snyder e Yi-Jehng Kuan dell'Università Normale Nazionale di Taiwan rifecero la scoperta, questa volta vera. L'evidenza dell'esistenza di molecole di glicina nello spazio interstellare è venuta dall'identificazione di 10 linee spettrali tipiche della glicina in segnali raccolti da radiotelescopi.

Sulla base di simulazioni condotte al computer ed esperimenti di laboratorio, si ipotizza che la glicina si sia formata per esposizione alla luce ultravioletta di ghiaccio d'acqua contenente semplici molecole organiche (metano, ammoniaca).

Prima della glicina furono scoperte più di altre 130 molecole organiche nello spazio, tra esse gli zuccheri e l'etanolo, ma la scoperta degli amminoacidi, che rappresentano i mattoni fondamentali della vita, destò molto più interesse.

Questo non prova che la vita esista fuori dalla Terra, ma ne rende certamente la possibilità più probabile; è anche un indiretto appoggio all'idea della panspermia, secondo la quale la vita sulla Terra è giunta dallo spazio.

Funzioni fisiologiche[modifica | modifica sorgente]

La glicina è un neurotrasmettitore inibitorio nel sistema nervoso centrale, specialmente nel midollo spinale e nel tronco encefalico, dove è cruciale per la regolazione dei motoneuroni. Inoltre degli interneuroni glicinergici sono stati trovati nella retina, nel sistema uditivo ed altre aree implicate nella sensorialità. Come il GABA, la glicina è accoppiata alla modulazione degli ioni cloro intracellulari.

Il recettore nativo è un complesso macromolecolare di circa 250 kilodalton composto da peptidi omologhi identificati come catene alfa e beta, che formano un pentamero transmembrana con un poro centrale. Un'altra proteina di 93 kilodalton co-purifica col recettore, ed è stata identificata con la gefirina. Questa, nel cervello è essenziale al raggruppamento localizzato (in inglese "clustering") dei recettori sia del GABA che della glicina, per un effetto biologico massimale subito dopo la stimolazione recettoriale. La gefirina, infatti, a valle si ancora al citoscheletro di actina e dirige il fenomeno del clustering.

Le subunità alfa e beta sono glicosilate e nella subunità alfa si trova il sito di legame per un antagonista naturale del recettore, l'alcaloide stricnina. Quando il recettore è composto da sole subunità alfa, esso diventa sensibile ad un altro composto naturale che bersaglia solo il recettore A del GABA, la picrotossina.

Al di fuori della glicina, altri amminoacidi che possono attivare il recettore sono la serina, la beta-alanina, la L-alanina, la taurina e la prolina. Gli studi correnti sostengono il fatto che i siti di legame per la glicina e la stricnina si sovrappongono, ma non sono identici. Fino a tre molecole di glicina servono per attivare il recettore, nozione che riflette la natura cooperativa del recettore dato che la glicina è una molecola molto piccola con una bassa energia di legame. Come nel caso del recettore GABA-A, effettori positivi del recettore includono certi alcoli alifatici, neurosteroidi come il pregnenolone e lo ione zinco.

Studi sperimentali separati hanno dimostrato che la glicina è anche un coregolatore del recettore NMDA del glutammato, un'azione che potrebbe essere importante nel dialogo tra fibre eccitatorie ed inibitorie a livello cerebrale.

La glicina è capace di attenuare la risposta glicemica se ingerita con glucosio. Se glicina e glucosio vengono assunti assieme, la risposta del glucosio plasmatico viene attenuata di circa il 50% rispetto alla risposta data dalla sola assunzione di glucosio[2]. Tra varie fonti proteiche, la glicina è altamente presente nella gelatina, componendo circa il 30% degli amminoacidi in essa contenuti[3].

Glicina e patologie umane[modifica | modifica sorgente]

La mutazione delle subunità alfa o beta del recettore della glicina, in particolare la sostituzione del residuo di arginina 271 con una glutammina o una leucina, è stata associata alla iper-ecplessia, un disordine genetico molto raro caratterizzato da risposte involontarie esagerate. La malattia è stata inizialmente identificata nel ratto, in cui un singolo tipo di mutazione ha originato dei fenotipi neurologici anche diversi, situazione analoga alla mutazione del gene SMA1 nella atrofia muscolare spinale.

Glicina nello sport[modifica | modifica sorgente]

La glicina può essere usata tra gli atleti come aiuto ergogenico, tuttavia dal suo utilizzo non sono stati registrati dei miglioramenti acuti delle prestazioni in ambito sportivo[4]. La glicina è uno dei precursori della creatina, tripeptide formato per la parte restante da arginina e S-adenosil metionina, necessario per la normale contrazione muscolare. Non sembra tuttavia che la glicina possieda delle proprietà ergogeniche sulla supplementazione di creatina[5]. Da diversi anni, alcuni studi hanno trovato una correlazione positiva tra l'assunzione di glicina, sia per via endovenosa che orale, e un aumento della secrezione di GH[6][7][8]. Il GH (ormone della crescita) è un ormone correlato con l'aumento della massa muscolare, tuttavia l'aumento della secrezione di GH su atleti, e/o un conseguente aumento della massa muscolare, non sono stati verificati.

In ambito sportivo può essere suggerito di assumere la glicina assieme ad altri amminoacidi o altre sostanze per potenziarne l'effetto. Ad esempio, è stato visto che l'assunzione orale di un mix di glicina, glutammina e niacina (detta anche vitamina PP o B3) per un totale di 5 grammi al giorno da parte di uomini e donne di mezza età e anziani, ha provocato in 3 settimane un aumento del GH del 70% rispetto all'assunzione di un placebo[9].

Charles Poliquin, coach noto a livello internazionale, suggerisce di assumere un mix di glicina e glutammina nell'immediato post-allenamento coi pesi a supporto del sistema immunitario e per facilitare il recupero fisico. I due amminoacidi sono i componenti del glutatione, comunemente usato per misurare l'efficienza del sistema immunitario. La glicina inoltre contribuirebbe ad abbassare i livelli di cortisolo, ormone dello stress connesso con l'infiammazione, producendo un effetto anti-infiammatorio[10]. "Cose come la glicina, che è un aminoacido che costa pochissimo, possono aumentare la produzione di GH se usata correttamente" (Charles Poliquin)[11].

Alcuni vecchi studi sui ratti misero in luce come una dieta arricchita con glicina, fosse in grado di velocizzare e aumentare la risintesi del glicogeno epatico dopo una prestazione fisica intensa[12][13].

Uno studio (Antonio et al., 2002) ha esaminato l'effetto dell'ingestione acuta glicina sulle prestazioni nel sollevamento pesi. Questo studio esaminava il potenziale effetto tempone della glutammina sulla produzione di acido lattico durante l'esercizio coi pesi (fino al cedimento muscolare). Un'ora dopo l'ingestione di glutammina (0.3g/kg), l'ingestione glicina (0.3g/kg), o l'ingestione di un placebo, i soggetti eseguirono 2 serie di leg press (al 200% del peso corporeo) e panca (al 100% del peso corporeo). Ciò equivale a una media di ~23g di aminoacidi ingeriti tutti in una volta, ma non sono stati segnalati disturbi al tratto gastrointestinale. Ogni soggetto ha consumato uno dei tre supplementi prima delle tre sessioni di prova separate da una settimana. Non vi è stato alcun effetto della glicina sul numero di ripetizioni eseguite rispetto all'ingestione di placebo o di glutammina. Questi risultati indicano che una dose elevata di glicina ingerita prima dell'esercizio non ha effetti sulle prestazioni nel sollevamento pesi su soggetti allenati[4].

Note[modifica | modifica sorgente]

  1. ^ scheda della glicina su IFA-GESTIS
  2. ^ Gannon et al. The metabolic response to ingested glycine. Am J Clin Nutr. 2002 Dec;76(6):1302-7.
  3. ^ Hulten HO. Characteristics of muscle tissue. In: Fennema O, ed. Food chemistry. New York: Dekker, 1985:725–89.
  4. ^ a b Antonio et al. The effects of high-dose glutamine ingestion on weightlifting performance. J Strength Cond Res. 2002 Feb;16(1):157-60.
  5. ^ Williams MH. Facts and fallacies of purported ergogenic amino acid supplements. Clin Sports Med. 1999 Jul;18(3):633-49.
  6. ^ Kasai et al. Glycine stimulated growth hormone release in man. Acta Endocrinol (Copenh). 1980 Mar;93(3):283-6.
  7. ^ Kasai et al. Stimulatory effect of glycine on human growth hormone secretion. Metabolism. 1978 Feb;27(2):201-8.
  8. ^ Popa M, Florea I. Growth hormone release by glycine injected intravenously in 22 healthy sexually immature children. Biomedicine. 1975 Apr 30;23(4):131-3.
  9. ^ Arwert et al. Effects of an oral mixture containing glycine, glutamine and niacin on memory, GH and IGF-I secretion in middle-aged and elderly subjects. Nutr Neurosci. 2003 Oct;6(5):269-75.
  10. ^ charlespoliquin.com - Top Ten Nutrition Tips for Best Results with Twice-A-Day Training
  11. ^ olympian.it - Poliquin Power! (parte 1): Intervista a Charles Poliquin di Chris Goodwin
  12. ^ Todd, Allen. Synthesis of Tissue Glycogen in Rats Prefed Diets With Added Glycine. Am J Physiol. 1958 Aug;194(2):338-40.
  13. ^ Hunter et al. Amino acid imbalance and liver glycogen changes in rats fed glycine. J Nutr. 1967 May;92(1):133-7.

Bibliografia[modifica | modifica sorgente]

  • Shiang R et al (1993): Mutation in the alpha1 subunit of the inhibitory glycine receptor cause the dominant neurologic disorder hyperekplexia. Science 300: 2094-97.
  • Olssn RW, Delorey TM (1999): GABA and glycine. Basic Nuerochemistry 6th edn. New Tork: Lippincott-Raven: pp. 335–346.
  • Sakata Y et al (2001): Structure and expression of the glycine cleavage system in the rat central nervous system. Brain Res. Mol Brain Res 94: 119-130.
  • Gomeza J et al. (2003): Deletion of mouse glycine transporter 2 results in a hyperekplexia phenotype and postnatal lethality. Neuron 40: 797-806.
  • Schofield PR (2002): The role of glycine and glycine receptors in myoclonus and startle syndromes. Adv Neurol. 89: 263-74.

Voci correlate[modifica | modifica sorgente]

Altri progetti[modifica | modifica sorgente]