Amminoacidi proteinogenici

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Gli amminoacidi proteinogenici sono gli amminoacidi che vengono usati per la costruzione delle proteine.[1] Essi costituiscono solo una piccola frazione di tutti amminoacidi noti: 20, detti "standard", sono codificati dal codice genetico umano, a questi si aggiungono 2 considerati "speciali" (la selenocisteina e la pirrolisina),[2] mentre un ulteriore amminoacido, la N-formilmetionina,[3] è considerato tale solo da alcuni autori, essendo un derivato della metionina, portando il totale a 22 o 23.[4]

Dei 22 amminoacidi sopra citati, 21 sono codificati dagli eucarioti, mentre 1 (la pirrolisina) è codificato solo nei procarioti. Siccome l'uomo può sintetizzarne solo 11 partendo da altri composti, mentre gli altri 9 devono essere introdotti attraverso l'alimentazione, si identificano gli amminoacidi essenziali (9) e gli amminoacidi non essenziali (11).

Struttura[modifica | modifica wikitesto]

Tra tutti gli amminoacidi conosciuti, solo 23 sono quelli proteinogenici. Queste 23 molecole sono molto simili tra loro e si differenziano solo per la loro porzione laterale (). Esse condividono:

  • Un gruppo amminico () e uno carbossilico (), i quali danno i nomi alla categoria di molecole;
  • Un atomo di carbonio chiamato α (Cα) a cui sono legati: il gruppo amminico, quello carbossilico, la porzione laterale () e un atomo di idrogeno (). Siccome a questo carbonio sono legate 4 specie chimiche diverse, questo atomo si comporta da stereocentro (la glicina fa eccezione, in quanto porta legati al Cα 2 atomi di idrogeno);
  • La stereoisomeria del Cα è levogira;
  • I gruppi amminici sono ammine primarie, cioè nella forma e non (che identificano le ammine secondarie) o (che identificano quelle terziarie) (la prolina fa eccezione, in quanto il suo gruppo amminico è e rientra dunque nelle ammine secondarie).

Visto che tutti gli amminoacidi proteinogenici hanno questa struttura, vengono definiti L-α-amminoacidi (anche glicina e prolina che di fatto non sono L o α). Tutti gli altri amminoacidi sono classificabili come amminoacidi non proteinogenici.

Di seguito sono illustrate le strutture chimiche non dissociate dei 23 amminoacidi proteinogenici. Le strutture dissociate sono in realtà quelle in soluzione acquosa e possono presentare sia cariche positive, sia negative, sia bilanciate in numero e posizione, sia sbilanciate, a seconda del pH e della struttura tridimensionale dell'amminoacido.

Amminoacidi standard[modifica | modifica wikitesto]

Amminoacidi speciali[modifica | modifica wikitesto]

Proprietà Chimiche[modifica | modifica wikitesto]

La tabella mostra le proprietà chimiche degli amminoacidi proteinogenici. La stima delle masse si basa sulle medie pesate degli isotopi e delle abbondanze naturali.

Amminoacido Abbreviazione

(lettera)

Abbreviazione

(sigla)

Massa molecolare (U.m.a.) Punto isoelettrico pK1
(α-COOH)
pK2
(α-+NH3)
Alanina A Ala 89.09404 6.01 2.35 9.87
Cisteina C Cys 121.15404 5.05 1.92 10.70
Acido aspartico D Asp 133.10384 2.85 1.99 9.90
Acido glutammico E Glu 147.13074 3.15 2.10 9.47
Fenilalanina F Phe 165.19184 5.49 2.20 9.31
Glicina G Gly 75.06714 6.06 2.35 9.78
Istidina H His 155.15634 7.60 1.80 9.33
Isoleucina I Ile 131.17464 6.05 2.32 9.76
Lisina K Lys 146.18934 9.60 2.16 9.06
Leucina L Leu 131.17464 6.01 2.33 9.74
Metionina M Met 149.20784 5.74 2.13 9.28
Asparagina N Asn 132.11904 5.41 2.14 8.72
Pirrolisina O Pyl 255.31
Prolina P Pro 115.13194 6.30 1.95 10.64
Glutammina Q Gln 146.14594 5.65 2.17 9.13
Arginina R Arg 174.20274 10.76 1.82 8.99
Serina S Ser 105.09344 5.68 2.19 9.21
Treonina T Thr 119.12034 5.60 2.09 9.10
Selenocisteina U Sec 168.053 5.47
Valina V Val 117.14784 6.00 2.39 9.74
Triptofano W Trp 204.22844 5.89 2.46 9.41
Tirosina Y Tyr 181.19124 5.64 2.20 9.21

Codice genetico[modifica | modifica wikitesto]

I 22 amminoacidi proteinogenici sono codificati nell'RNA, e quindi anche nel DNA, in codoni, ossia in sequenze di 3 basi azotate. Questa codifica è condivisa da tutti gli esseri viventi conosciuti, il ché suggerisce che il codice genetico si sia evoluto prima di qualsiasi forma di vita e che si sia mantenuto invariato durante tutta l'evoluzione.

Il numero di possibili sequenze ternarie è 43 cioè 64, ma siccome gli amminoacidi sono 22 è naturale a molti di questi corrispondano più sequenze codificanti. Questa caratteristica del codice genetico è definita ridondanza ed è un meccanismo di prevenzione dalle mutazioni genetiche, che modificando i codoni possono modificare, a valle, la struttura di una proteina, rendendola potenzialmente inefficiente.

Amminoacido Abbreviazione (lettera) Abbreviazione (sigla) Codoni che lo codificano Frequenza nelle proteine Archeane (%)[5][6] Frequenza nelle proteine batteriche (%)[5][6] Frequenza nelle proteine eucariotiche (%)[5][6] Frequenza nelle proteine umane (%)[5][6] Amminoacido essenziale[7][8] Abbondanza per cellula di E. coli[9][10]
Alanina A Ala GCU, GCC, GCA, GCG 8.2 10.06 7.63 7.01 - 2,9
Cisteina C Cys UGU, UGC 0.98 0.94 1.76 2.3 +- 0,52
Acido aspartico D Asp GAU, GAC 6.21 5.59 5.4 4.73 - 1,4
Acido glutammico E Glu GAA, GAG 7.69 6.15 6.42 7.09 +- 1,5
Fenilalanina F Phe UUU, UUC 3.86 3.89 3.87 3.65 - 1,1
Glicina G Gly GGU, GGC, GGA, GGG 7.58 7.76 6.33 6.58 +- 3,5
Istidina H His CAU, CAC 1.77 2.06 2.44 2.63 + 0,54
Isoleucina I Ile AUU, AUC, AUA 7.03 5.89 5.1 4.33 + 1,7
Lisina K Lys AAA, AAG 5.27 4.68 5.64 5.72 + 2,0
Leucina L Leu UUA, UUG, CUU, CUC, CUA, CUG 9.31 10.09 9.29 9.97 + 2,6
Metionina M Met AUG 2.35 2.38 2.25 2.13 + 0,88
Asparagina N Asn AAU, AAC 3.68 3.58 4.28 3.58 - 1,4
Pirrolisina O Pyl UAG[11] 0 0 0 0 -
Prolina P Pro CCU, CCC, CCA, CCG 4.26 4.61 5.41 6.31 - 1,3
Glutammina Q Gln CAA, CAG 2.38 3.58 4.21 4.77 - 1,5
Arginina R Arg CGU, CGC, CGA, CGG, AGA, AGG 5.51 5.88 5.71 5.64 +- 1,7
Serina S Ser UCU, UCC, UCA, UCG, AGU, AGC 6.17 5.85 8.34 8.33 - 1,2
Treonina T Thr ACU, ACC, ACA, ACG 5.44 5.52 5.56 5.36 + 1,5
Selenocisteina U Sec UGA[12] 0 0 0 >0 -
Valina V Val GUU, GUC, GUA, GUG 7.8 7.27 6.2 5.96 + 2,4
Triptofano W Trp UGG 1.03 1.27 1.24 1.22 + 0,33
Tirosina Y Tyr UAU, UAC 3.35 2.94 2.87 2.66 +- 0,76
Stop Stop Stop UAA, UAG, UGA[13] - - - - -

Spettrometria di massa[modifica | modifica wikitesto]

Nella spettrometria di massa dei peptidi e delle proteine è utile conoscere le masse dei residui, in quanto la massa del peptide o della proteina è la somma della massa dei residui più la massa della molecola di acqua (che viene persa durante la formazione del legame peptidico).[14]

Amminoacido Abbr. breve Abbreviazione Formula Massa monoisotopica (Masse atomiche) Massa media (Masse atomiche)
Alanina A Ala C3H5NO 71.03711 71.0788
Cisteina C Cys C3H5NOS 103.00919 103.1388
Acido aspartico D Asp C4H5NO3 115.02694 115.0886
Acido glutammico E Glu C5H7NO3 129.04259 129.1155
Fenilalanina F Phe C9H9NO 147.06841 147.1766
Glicina G Gly C2H3NO 57.02146 57.0519
Istidina H His C6H7N3O 137.05891 137.1411
Isoleucina I Ile C6H11NO 113.08406 113.1594
Lisina K Lys C6H12N2O 128.09496 128.1741
Leucina L Leu C6H11NO 113.08406 113.1594
Metionina M Met C5H9NOS 131.04049 131.1986
Asparagina N Asn C4H6N2O2 114.04293 114.1039
Pirrolisina O Pyl C12H21N3O3 255.15829 255.3172
Prolina P Pro C5H7NO 97.05276 97.1167
Glutammina Q Gln C5H8N2O2 128.05858 128.1307
Arginina R Arg C6H12N4O 156.10111 156.1875
Serina S Ser C3H5NO2 87.03203 87.0782
Treonina T Thr C4H7NO2 101.04768 101.1051
Selenocisteina U Sec C3H5NOSe 150.95364 150.0388
Valina V Val C5H9NO 99.06841 99.1326
Triptofano W Trp C11H10N2O 186.07931 186.2132
Tirosina Y Tyr C9H9NO2 163.06333 163.1760

Note[modifica | modifica wikitesto]

  1. ^ Ambrogelly A, Palioura S, Söll D, Natural expansion of the genetic code, in Nat Chem Biol, vol. 3, n. 1, Jan 2007, pp. 29–35, DOI:10.1038/nchembio847, PMID 17173027.
  2. ^ Michael Rother, Joseph A. Krzycki. Selenocysteine, Pyrrolysine, and the Unique Energy Metabolism of Methanogenic Archaea. Archaea. 2010; 2010: 453642.Published online 2010 August 17. doi: 10.1155/2010/453642 PMCID: PMC2933860. Selenocysteine, Pyrrolysine, and the Unique Energy Metabolism of Methanogenic Archaea - PMC
  3. ^ Sherman F., Stewart J.W., and Tsunasawa S., Methionine or not methionine at the beginning of a protein, in BioEssays, vol. 3, n. 1, 1985, pp. 27–31, PMID 3024631.
  4. ^ Qian Wang, Angela R. Parrish e Lei Wang, Expanding the Genetic Code for Biological Studies, in Chemistry & Biology, vol. 16, n. 3, pp. 323–336, DOI:10.1016/j.chembiol.2009.03.001. URL consultato il 16 aprile 2018.
  5. ^ a b c d La frequenza di aminoacidi si basa sul genoma di: 135 specie di Archaea, 3775 di Bacteria, 614 di Eukariota e sul proteoma di Homo Sapiens (21000 proteine circa) rispettivamente.
  6. ^ a b c d Lukasz P. Kozlowski, Proteome-pI: proteome isoelectric point database, in Nucleic Acids Research, vol. 45, D1, 4 gennaio 2017, pp. D1112–D1116, DOI:10.1093/nar/gkw978. URL consultato il 16 aprile 2018.
  7. ^ Un aminoacido essenziale non può essere sintetizzato nell'uomo e pertanto deve essere fornito nella dieta. Gli amminoacidi condizionalmente essenziali non sono normalmente richiesti nella dieta, ma devono essere forniti esogeni a popolazioni specifiche che non lo sintetizzano in quantità adeguate.
  8. ^ V. R. Young, Adult amino acid requirements: the case for a major revision in current recommendations, in The Journal of Nutrition, vol. 124, 8 Suppl, August 1994, pp. 1517S–1523S. URL consultato il 16 aprile 2018.
  9. ^ I numeri di questa colonna rappresentano il numero di molecole in media in E.Coli. Tale numero va moltiplicato per 108
  10. ^ Physical Biology of the Cell (Garland Science) p. 178
  11. ^ UAG è normalmente il codone di stop Ambra, ma codifica pirrolisina se è presente un elemento PYLIS.
  12. ^ UGA è normalmente il codone di stop opale (o ombra), ma codifica la selenocisteina se è presente un elemento SECIS.
  13. ^ UAG e UGA non agiscono sempre come codoni di stop.
  14. ^ The amino acid masses, su education.expasy.org, ExPASy. URL consultato il 17 giugno 2015.