Citosol

Da Wikipedia, l'enciclopedia libera.
(Reindirizzamento da Ialoplasma)
Vai alla navigazione Vai alla ricerca
Il citosol è una soluzione affollata da molti diversi tipi di molecole e che riempie gran parte del volume delle cellule.[1]

Il citosol o fluido intracellulare (ICF) è il liquido che si trova all'interno delle cellule. Esso è suddiviso in compartimenti per mezzo delle membrane. Ad esempio, la membrana mitocondriale separa il mitocondrio in molti compartimenti.

Nella cellula eucariotica, il citosol si trova all'interno della membrana cellulare ed è parte del citoplasma, che comprende anche i mitocondri, i plastidi e altri organelli (ma non i loro fluidi interni e le strutture); il nucleo cellulare è separato. Nei procarioti, la maggior parte delle reazioni chimiche del metabolismo avvengono nel citosol, mentre solo poche si svolgono nelle membrane o nello spazio periplasmico. Negli eucarioti, mentre molte vie metaboliche avvengono ancora nel citoplasma, altre si svolgono all'interno degli organelli.

Il citosol è una miscela complessa di sostanze disciolte in acqua. Anche se l'acqua costituisce la grande maggioranza del citosol, la struttura e le proprietà che si trovano all'interno delle cellule non sono ancora del tutto ben comprese. Le concentrazioni di ioni come sodio e potassio sono diverse nel citosol rispetto al fluido extracellulare; queste differenze nei livelli di ioni sono importanti nei processi quali l'osmoregolazione, la segnalazione cellulare e la generazione di potenziali di azione nelle cellule eccitabili, come le cellule endocrine, nervose e muscolari. Il citosol contiene anche grandi quantità di macromolecole, che possono alterare il comportamento di altre molecole, come attraverso l'affollamento macromolecolare.

Anche se in principio si riteneva che fosse una soluzione di molecole, il citosol vanta più livelli di organizzazione. Questi includono i gradienti di concentrazione di piccole molecole come il calcio, e grandi complessi di enzimi che agiscono insieme per effettuare percorsi metabolici e complessi multiproteici quali proteasomi e carbossisoma che racchiudono e separano parti del citosol.

Definizione[modifica | modifica wikitesto]

Il termine citosol è stato introdotto nel 1965 da H.A. Lardy e inizialmente si riferiva al liquido che veniva prodotto rompendo le cellule e passando tutti i componenti insolubili all'ultracentrifugazione.[2] Tale estratto cellulare solubile non è identico alla parte solubile del citoplasma cellulare e di solito è chiamato frazione citoplasmatica.[3] Il termine citosol viene ora utilizzato per fare riferimento alla fase liquida del citoplasma in una cellula intatta.[3] Ciò esclude qualsiasi parte del citoplasma contenuta all'interno di organelli.[4] A causa della possibilità di confusione tra l'uso della parola "citosol" per indicare sia gli estratti di cellule e la parte solubile del citoplasma nelle cellule intatte, il termine "citoplasma acquoso" è stato utilizzato per descrivere il contenuto liquido del citoplasma delle cellule viventi.[2]

Proprietà e composizione[modifica | modifica wikitesto]

La proporzione rappresentata dal citosol del volume di una cellula è variabile: per esempio esso costituisce la maggior parte della struttura cellulare nei batteri,[5] nelle cellule vegetali la zona principale è invece il grande vacuolo centrale.[6] Il citosol consiste principalmente di acqua, ioni disciolti, piccole molecole e grandi molecole idrosolubili (come le proteine). La maggior parte di queste molecole non proteiche possiedono una massa molecolare inferiore a 300 Da.[7] Questa miscela di piccole molecole è straordinariamente complessa, come la varietà di molecole che sono coinvolti nel metabolismo (metaboliti) che risulta immenso. Ad esempio, fino a 200.000 diverse piccole molecole possono essere create nelle piante, anche non tutte saranno presenti nella stessa specie o in una singola cellula.[8] Le stime del numero di metaboliti nelle singole cellule, come ad esempio nell'Escherichia coli o nel lievito di birra, prevedono che ve ne siano circa 1.000.[9][10]

Acqua[modifica | modifica wikitesto]

La maggior parte del citosol è costituito da acqua, che rappresenta circa il 70% del volume totale di una tipica cellula.[11] Il pH del liquido intracellulare è 7,4[12] mentre il pH citosolico umano varia tra 7,0 -7,4, e solitamente è maggiore se una cellula è in crescita.[13] La viscosità del citoplasma è circa la stessa dell'acqua pura, anche se la diffusione di piccole molecole attraverso questo liquido è di circa quattro volte più lenta rispetto all'acqua pura, soprattutto a causa delle collisioni con il grande numero di macromolecole presenti.[14] Studi effettuati sulle artemie hanno esaminato come l'acqua modifica le funzioni delle cellule; essi hanno evidenziato che una riduzione del 20% della quantità di acqua in una cellula è in grado di inibire il metabolismo, infatti con la progressiva diminuzione delle attività metaboliche la cellula si secca e tutta l'attività metabolica si arresta quando il livello dell'acqua raggiunge il 70% inferiore alla norma.[2]

Sebbene l'acqua sia fondamentale per la vita, la struttura di essa nel citosol non è ancora ben compresa, soprattutto perché metodi come la spettroscopia di risonanza magnetica nucleare forniscono solo informazioni sulla struttura media dell'acqua e non possono evidenziare variazioni locali su scala microscopica. Anche la struttura dell'acqua pura è scarsamente compresa, a causa della sua capacità di formare strutture come cluster d'acqua attraverso legami idrogeno.[15]

La visione classica dell'acqua nelle cellule è che circa il 5% di essa sia fortemente legata dai soluti o dalle macromolecole come l'acqua di solvatazione, mentre la maggior parte ha la stessa struttura dell'acqua pura.[2] Questa acqua di solvatazione non è attiva nell'osmosi e può avere differenti proprietà come solventi, in modo che alcune molecole disciolte sono escluse, mentre altre diventano concentrate.[16][17] Tuttavia, altri sostengono che gli effetti delle alte concentrazioni di macromolecole nelle cellule si estendono per tutto il citosol e che l'acqua presente nelle cellule si comporti molto diversamente dall'acqua delle soluzioni diluite.[18] Queste teorie comprendono l'ipotesi che le cellule contengano zone di acqua a bassa e ad alta densità e ciò potrebbe comportare effetti diffusi sulle strutture e sulle funzioni delle altre parti di essa.[15][19] Tuttavia, l'uso di metodi avanzati di risonanza magnetica nucleare, al fine di misurare direttamente la mobilità dell'acqua nelle cellule viventi contraddice questa idea, suggerendo che l'85% dell'acqua agisca sulla cellula come acqua pura, mentre il resto risulta meno mobile e probabilmente destinata alle macromolecole.[20]

Ioni[modifica | modifica wikitesto]

Le concentrazioni degli ioni nel citosol sono molto diverse da quelle nel liquido extracellulare e il citosol contiene anche quantità molto elevate di macromolecole cariche, come proteine e acidi nucleici, superiori all'esterno della struttura cellulare.

Concentrazioni tipiche di ioni nel citosol dei mammiferi e il sangue.[4]
Ioni  Concentrazione nel citoplasma (millimolare)   Concentrazione nel sangue (millimolare) 
 Potassio   139   4 
 Sodio   12   145 
 Cloruro   4   116 
 Idrogenocarbonato   12   29 
 Amminoacidi nelle proteine   138   9 
 Magnesio   0.8   1.5 
 Calcio   <0.0002   1.8 

A differenza del fluido extracellulare, il citosol possiede un'alta concentrazione di ioni potassio e una bassa concentrazione di ioni di sodio.[21] Questa differenza di concentrazione di ioni è fondamentale per l'osmoregolazione, poiché se i livelli di ioni fossero gli stessi all'interno e all'esterno di una cella, l'acqua entrerebbe costantemente per osmosi, poiché i quantitativi di macromolecole all'interno delle cellule sono superiori ai quelli esterni. Invece, gli ioni di sodio vengono espulsi e gli ioni potassio inseriti per mezzo della pompa sodio-potassio, gli ioni di potassio poi diminuiscono il loro gradiente di concentrazione attraverso i canali ionici di selezione del potassio, ciò comporta una perdita di carica positiva che crea un potenziale di membrana negativo. Per bilanciare questa differenza di potenziale, anche gli ioni negativi di cloruro escono dalla cellula, attraverso canali selettivi del cloro. La perdita di ioni sodio e cloro compensa l'effetto osmotico della maggiore concentrazione di molecole organiche all'interno della cellula.[21]

Le cellule sono in grado di realizzare ancora più grandi cambiamenti osmotici accumulando osmoprotettori quali betaine o trealosio nel loro citoplasma.[21] Alcune di queste molecole permettono alle cellule di sopravvivere anche se sono completamente asciugate e permettono ad un organismo di entrare in uno stato di vita ametabolico chiamato criptobiosi.[22] In questo stato, il citoplasma e gli osmoprotettori diventano simili al vetro solido e ciò aiuta a stabilizzare le proteine e le membrane cellulari dagli effetti dannosi del disseccamento.[23]

La bassa concentrazione di calcio nel citosol permette agli ioni calcio di funzionare come secondo messaggero nella segnalazione del calcio. Qui, un segnale, ad esempio un ormone o un potenziale d'azione apre i canali del calcio in modo che entri nel citosol.[24] Questo improvviso aumento di calcio citosolico attiva altre molecole di segnalazione, quali calmodulina e protein-chinasi C.[25] Altri ioni, come il cloruro di potassio possono anch'essi possedere funzioni di segnalazione nel citosol, ma queste non sono ancora ben comprese.[26]

Macromolecole[modifica | modifica wikitesto]

Le molecole proteiche che non legano alle membrane cellulari o al citoscheletro vengono sciolti nel citosol. La quantità di proteine nelle cellule è estremamente elevata e si avvicina a 200 mg/ml, che occupa circa il 20%-30% del volume totale del citosol.[27] Tuttavia, misurare con precisione la quantità di proteine disciolta nel citosol nelle cellule intatte è difficile, poiché alcune proteine sembrano essere debolmente associate con le membrane o gli organuli delle cellule intere e vengono rilasciati in soluzione appena avvine la lisi cellulare.[2] In effetti, negli esperimenti in cui la membrana plasmatica delle cellule è stata accuratamente rotta utilizzando la saponina, senza danneggiare le altre membrane cellulari, soltanto circa un quarto delle proteine cellulari è stata rilasciata. Queste cellule sono in grado di sintetizzare le proteine se dispongono degli aminoacidi e dell'ATP, implicando molti degli enzimi presenti nel citosol che sono collegati al citoscheletro.[28] Tuttavia, la teoria che la maggior parte delle proteine delle cellule siano strettamente legate in una rete chiamata reticolo microtrabecolare è ora è vista come improbabile.[29]

Nei procarioti, il citosol contiene il genoma della cellula, all'interno di una struttura nota come nucleoide.[30] Questo è una massa irregolare di DNA e proteine associate che controllano la trascrizione e la replicazione dei cromosomi batterici e dei plasmidi. Negli eucarioti, invece, il genoma si trova nel nucleo della cellula, che è separato dal citosol da pori nucleari che bloccano la libera diffusione di qualsiasi molecola più grande di circa 10 nanometri di diametro.[31]

L'elevata concentrazione di macromolecole nel citosol provoca un effetto chiamato affollamento macromolecolare, che avviene quando si riscontra l'aumento della concentrazione effettiva di altre macromolecole, poiché hanno meno volume per muoversi. Questo effetto affollamento può produrre grandi cambiamenti nella velocità di reazione e nell'equilibrio chimico delle reazioni che avvengono nel citosol.[27] È particolarmente importante nella sua capacità di alterare le costanti di dissociazione favorendo l'associazione di macromolecole, ad esempio quando più proteine si uniscono per formare complessi proteici o quando le proteine che legano il DNA si legano ai loro bersagli nel genoma.[32]

Organizzazione[modifica | modifica wikitesto]

Sebbene i componenti del citosol non sono separati in regioni tramite membrane cellulari, questi componenti non si mescolano sempre in modo casuale e diversi livelli di organizzazione esistono e possono localizzare le molecole specifiche.[33]

Gradienti di concentrazione[modifica | modifica wikitesto]

Anche se le piccole molecole si diffondono rapidamente nel citosol, possono ancora essere creati dei gradienti di concentrazione. Un esempio ben studiato di questi sono le "scintille di calcio" che vengono prodotte per un breve periodo nella regione intorno a un canale del calcio aperto.[34] Essi hanno un diametro di circa 2 micrometri e durano solo pochi millisecondi, anche se diverse scintille possono fondersi per formare pendenze più grandi, chiamate "onde di calcio".[35] I gradienti di concentrazione di altre piccole molecole, come ossigeno e adenosina trifosfato possono essere prodotti nelle cellule intorno a gruppi di mitocondri, tuttavia questi sono meno conosciuti.[36][37]

Complessi proteici[modifica | modifica wikitesto]

Le proteine possono associarsi per formare complessi proteici. Questi spesso contengono una serie di proteine con funzioni simili, come enzimi che svolgono più passi nella stessa via metabolica.[38] Questa organizzazione può consentire la canalizzazione del substrato, che avviene quando il prodotto di un enzima viene passato direttamente al secondo enzima, attraverso un percorso, senza essere rilasciato nella soluzione.[39] La canalizzazione è in grado di rendere un percorso più rapido ed efficiente rispetto a quanto lo fosse se gli enzimi fossero casualmente distribuiti nel citosol ed è anche in grado di prevenire il rilascio di intermedi instabili di reazione.[40] Anche se una grande varietà di vie metaboliche coinvolgono enzimi strettamente legati tra loro, altre possono coinvolgere complessi più scarsamente associati che sono molto più difficili da studiare all'esterno della cellula.[41][42] Di conseguenza, l'importanza di questi complessi per il metabolismo in generale rimane poco chiaro.

Comparti proteici[modifica | modifica wikitesto]

I carbossisomi sono microcompartimenti batterici che si trovano nel citosol. Sulla sinistra vi è un'immagine al microscopio elettronico e a destra un modello della loro struttura.

Alcuni complessi proteici contengono una grande cavità centrale che risulta isolata dal resto del citosol. Un esempio di una tale cavità è il proteosoma.[43] Esso è una serie di subunità che formano una zona vuota contenente proteasi che degradano le proteine citosoliche. Poiché sarebbe dannoso se queste fossero miscelate liberamente con il resto del citosol, il complesso è costituito da un insieme di proteine regolatrici che riconoscono (ubiquitinazione) quelle da degradare indirizzandole verso la cavità proteolitica.[44]

Un altro grande classe di comparti proteici sono i microcompartimenti batterici, che sono fatti di un involucro proteico che incapsula diversi enzimi.[45] Questi comparti sono in genere circa grandi da 100 a 200 nanometri e fatti di proteine ad incastro.[46] Un esempio ben capito è il carbossisoma, che contiene enzimi coinvolti nella fase di fissazione del carbonio nella fissazione del carbonio della ribulosio-bisfosfato carbossilasi.[47]

Setacciatura del citoscheletro[modifica | modifica wikitesto]

Sebbene il citoscheletro non faccia parte del citosol, la presenza di questa rete di filamenti limita la diffusione delle particelle di grandi dimensioni nella cellula. Ad esempio, in diversi studi le particelle grandi circa 25 nanometri (circa la dimensione di un ribosoma)[48] sono state escluse dalle zone del citosol intorno ai bordi della cellula e vicino al nucleo.[49][50] Questi "comparti esclusi" possono contenere un reticolo molto più denso di fibre di actina rispetto al resto del citosol. Questi microdomini potrebbero influenzare la distribuzione delle grandi strutture come i ribosomi e gli organuli all'interno del citoplasma escludendoli da alcune zone e concentrandoli in altre.[51]

Funzione[modifica | modifica wikitesto]

Il citosol non ha una sola funzione, al contrario è il sito di multipli processi cellulari. Un esempio di questi processi include la trasduzione del segnale dalla membrana cellulare ai siti all'interno della cellula, come il nucleo della cellula,[52] o altri organuli.[53] Questo comparto è anche il sito di molti dei processi di citochinesi, dopo la separazione della membrana nucleare durante la mitosi.[54] Un'altra importante funzione del citosol è quella di trasportare i metaboliti dal loro sito di produzione verso la zona in cui verranno utilizzati. Questo è relativamente semplice per le molecole idrosolubili, come gli amminoacidi, che possono diffondersi rapidamente attraverso il citosol.[55] Tuttavia, le molecole idrofobe, come gli acidi grassi o gli steroli, possono essere trasportati attraverso citosol solo mediante specifiche proteine di legame, che spostano queste molecole tra le membrane cellulari.[56][57] Le molecole inglobate nella cellula mediante endocitosi o quelle secrete possono essere trasportate attraverso il citosol all'interno delle vescicole,[58] che sono piccole sfere lipidiche che vengono spostate lungo il citoscheletro grazie all'azione di proteine motrici.[59]

Il citosol è il sito dove avvengono la maggior parte dei processi metabolici nei procarioti[5] e una gran parte di essi negli eucarioti. Ad esempio, nei mammiferi circa la metà delle proteine della cellula sono localizzate nel citosol. I dati più completi sono disponibili per il lievito, dove le ricostruzioni metaboliche indicano che la maggior parte dei processi metabolici e metaboliti si verificano nel citosol.[60] Le principali vie metaboliche che si realizzano nel citosol degli animali consistono nella biosintesi proteica, la via dei pentoso fosfati, la glicolisi e la gluconeogenesi.[61] La localizzazione dei percorsi può essere differente negli altri organismi: per esempio, nelle piante la sintesi degli acidi grassi avviene nei cloroplasti[62][63] mentre nei apicomplexa avviene degli apicoplasti.[64]

Note[modifica | modifica wikitesto]

  1. ^ Goodsell DS, Inside a living cell, in Trends Biochem. Sci., vol. 16, n. 6, giugno 1991, pp. 203–6, DOI:10.1016/0968-0004(91)90083-8, PMID 1891800.
  2. ^ a b c d e Clegg JS, Properties and metabolism of the aqueous cytoplasm and its boundaries, in Am. J. Physiol., vol. 246, 2 Pt 2, febbraio 1984, pp. R133–51, PMID 6364846.
  3. ^ a b Cammack, Richard; Teresa Atwood; Attwood, Teresa K.; Campbell, Peter Scott; Parish, Howard I.; Smith, Tony; Vella, Frank; Stirling, John, Oxford dictionary of biochemistry and molecular biology, Oxford [Oxfordshire], Oxford University Press, 2006, ISBN 0-19-852917-1, OCLC 225587597.
  4. ^ a b Lodish, Harvey F., Molecular cell biology, New York, Scientific American Books, 1999, ISBN 0-7167-3136-3, OCLC 174431482.
  5. ^ a b Hoppert M, Mayer F, Principles of macromolecular organization and cell function in bacteria and archaea, in Cell Biochem. Biophys., vol. 31, n. 3, 1999, pp. 247–84, DOI:10.1007/BF02738242, PMID 10736750.
  6. ^ Bowsher CG, Tobin AK, Compartmentation of metabolism within mitochondria and plastids [collegamento interrotto], in J. Exp. Bot., vol. 52, n. 356, aprile 2001, pp. 513–27, DOI:10.1093/jexbot/52.356.513, PMID 11373301.
  7. ^ Goodacre R, Vaidyanathan S, Dunn WB, Harrigan GG, Kell DB, Metabolomics by numbers: acquiring and understanding global metabolite data (PDF), in Trends Biotechnol., vol. 22, n. 5, maggio 2004, pp. 245–52, DOI:10.1016/j.tibtech.2004.03.007, PMID 15109811 (archiviato dall'url originale il 17 dicembre 2008).
  8. ^ Weckwerth W, Metabolomics in systems biology, in Annu Rev Plant Biol, vol. 54, 2003, pp. 669–89, DOI:10.1146/annurev.arplant.54.031902.135014, PMID 14503007.
  9. ^ Reed JL, Vo TD, Schilling CH, Palsson BO, An expanded genome-scale model of Escherichia coli K-12 (iJR904 GSM/GPR), in Genome Biol., vol. 4, n. 9, 2003, pp. R54, DOI:10.1186/gb-2003-4-9-r54, PMC 193654, PMID 12952533. URL consultato l'11 ottobre 2015 (archiviato dall'url originale l'11 gennaio 2019).
  10. ^ Förster J, Famili I, Fu P, Palsson BØ, Nielsen J, Genome-Scale Reconstruction of the Saccharomyces cerevisiae Metabolic Network, in Genome Res., vol. 13, n. 2, febbraio 2003, pp. 244–53, DOI:10.1101/gr.234503, PMC 420374, PMID 12566402.
  11. ^ Luby-Phelps K, Cytoarchitecture and physical properties of cytoplasm: volume, viscosity, diffusion, intracellular surface area (PDF), in Int. Rev. Cytol., International Review of Cytology, vol. 192, 2000, pp. 189–221, DOI:10.1016/S0074-7696(08)60527-6, ISBN 978-0-12-364596-8, PMID 10553280 (archiviato dall'url originale il 19 luglio 2011).
  12. ^ Roos A, Boron WF, Intracellular pH, in Physiol. Rev., vol. 61, n. 2, aprile 1981, pp. 296–434, PMID 7012859. URL consultato l'11 ottobre 2015 (archiviato dall'url originale il 18 ottobre 2019).
  13. ^ G R Bright, GW Fisher, J Rogowska e DL Taylor, Fluorescence ratio imaging microscopy: temporal and spatial measurements of cytoplasmic pH, in The Journal of Cell Biology, vol. 104, n. 4, 1987, pp. 1019–1033, DOI:10.1083/jcb.104.4.1019, PMC 2114443, PMID 3558476.
  14. ^ Verkman AS, Solute and macromolecule diffusion in cellular aqueous compartments, in Trends Biochem. Sci., vol. 27, n. 1, gennaio 2002, pp. 27–33, DOI:10.1016/S0968-0004(01)02003-5, PMID 11796221.
  15. ^ a b Wiggins PM, Role of water in some biological processes, in Microbiol. Rev., vol. 54, n. 4, 1º dicembre 1990, pp. 432–49, PMC 372788, PMID 2087221.
  16. ^ Fulton AB, How crowded is the cytoplasm?, in Cell, vol. 30, n. 2, settembre 1982, pp. 345–7, DOI:10.1016/0092-8674(82)90231-8, PMID 6754085.
  17. ^ Garlid KD, The state of water in biological systems, in Int. Rev. Cytol., International Review of Cytology, vol. 192, 2000, pp. 281–302, DOI:10.1016/S0074-7696(08)60530-6, ISBN 978-0-12-364596-8, PMID 10553283.
  18. ^ Chaplin M, Do we underestimate the importance of water in cell biology?, in Nat. Rev. Mol. Cell Biol., vol. 7, n. 11, novembre 2006, pp. 861–6, DOI:10.1038/nrm2021, PMID 16955076.
  19. ^ Wiggins PM, High and low density water and resting, active and transformed cells, in Cell Biol. Int., vol. 20, n. 6, giugno 1996, pp. 429–35, DOI:10.1006/cbir.1996.0054, PMID 8963257.
  20. ^ Persson E, Halle B, Cell water dynamics on multiple time scales, in Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A., vol. 105, n. 17, aprile 2008, pp. 6266–71, DOI:10.1073/pnas.0709585105, PMC 2359779, PMID 18436650.
  21. ^ a b c Lang F, Mechanisms and significance of cell volume regulation, in J Am Coll Nutr, vol. 26, 5 Suppl, ottobre 2007, pp. 613S–623S, DOI:10.1080/07315724.2007.10719667, PMID 17921474. URL consultato l'11 ottobre 2015 (archiviato dall'url originale il 18 dicembre 2019).
  22. ^ Sussich F, Skopec C, Brady J, Cesàro A, Reversible dehydration of trehalose and anhydrobiosis: from solution state to an exotic crystal?, in Carbohydr. Res., vol. 334, n. 3, agosto 2001, pp. 165–76, DOI:10.1016/S0008-6215(01)00189-6, PMID 11513823.
  23. ^ Crowe JH, Carpenter JF, Crowe LM, The role of vitrification in anhydrobiosis, in Annu. Rev. Physiol., vol. 60, 1998, pp. 73–103, DOI:10.1146/annurev.physiol.60.1.73, PMID 9558455.
  24. ^ Berridge MJ, Elementary and global aspects of calcium signalling, in J. Physiol. (Lond.), vol. 499, Pt 2, 1º marzo 1997, pp. 291–306, PMC 1159305, PMID 9080360. URL consultato l'11 ottobre 2015 (archiviato dall'url originale il 26 maggio 2020).
  25. ^ Kikkawa U, Kishimoto A, Nishizuka Y, The protein kinase C family: heterogeneity and its implications, in Annu. Rev. Biochem., vol. 58, 1989, pp. 31–44, DOI:10.1146/annurev.bi.58.070189.000335, PMID 2549852.
  26. ^ Orlov SN, Hamet P, Intracellular monovalent ions as second messengers, in J. Membr. Biol., vol. 210, n. 3, aprile 2006, pp. 161–72, DOI:10.1007/s00232-006-0857-9, PMID 16909338.
  27. ^ a b Ellis RJ, Macromolecular crowding: obvious but underappreciated, in Trends Biochem. Sci., vol. 26, n. 10, ottobre 2001, pp. 597–604, DOI:10.1016/S0968-0004(01)01938-7, PMID 11590012.
  28. ^ Hudder A, Nathanson L, Deutscher MP, Organization of Mammalian Cytoplasm, in Mol. Cell. Biol., vol. 23, n. 24, dicembre 2003, pp. 9318–26, DOI:10.1128/MCB.23.24.9318-9326.2003, PMC 309675, PMID 14645541. URL consultato l'11 ottobre 2015 (archiviato dall'url originale il 7 marzo 2020).
  29. ^ Heuser J, Whatever happened to the 'microtrabecular concept'?, in Biol Cell, vol. 94, n. 9, 2002, pp. 561–96, DOI:10.1016/S0248-4900(02)00013-8, PMID 12732437.
  30. ^ Thanbichler M, Wang S, Shapiro L, The bacterial nucleoid: a highly organized and dynamic structure, in J Cell Biochem, vol. 96, n. 3, 2005, pp. 506–21, DOI:10.1002/jcb.20519, PMID 15988757.
  31. ^ Peters R, Introduction to nucleocytoplasmic transport: molecules and mechanisms, in Methods Mol. Biol., Methods in Molecular Biology™, vol. 322, 2006, pp. 235–58, DOI:10.1007/978-1-59745-000-3_17, ISBN 978-1-58829-362-6, PMID 16739728.
  32. ^ Zhou HX, Rivas G, Minton AP, Macromolecular crowding and confinement: biochemical, biophysical, and potential physiological consequences, in Annu Rev Biophys, vol. 37, 2008, pp. 375–97, DOI:10.1146/annurev.biophys.37.032807.125817, PMC 2826134, PMID 18573087.
  33. ^ Norris V, den Blaauwen T, Cabin-Flaman A, Functional Taxonomy of Bacterial Hyperstructures, in Microbiol. Mol. Biol. Rev., vol. 71, n. 1, marzo 2007, pp. 230–53, DOI:10.1128/MMBR.00035-06, PMC 1847379, PMID 17347523.
  34. ^ Wang SQ, Wei C, Zhao G, Imaging microdomain Ca2+ in muscle cells, in Circ. Res., vol. 94, n. 8, aprile 2004, pp. 1011–22, DOI:10.1161/01.RES.0000125883.68447.A1, PMID 15117829.
  35. ^ Jaffe LF, Classes and mechanisms of calcium waves, in Cell Calcium, vol. 14, n. 10, novembre 1993, pp. 736–45, DOI:10.1016/0143-4160(93)90099-R, PMID 8131190.
  36. ^ Aw, T.Y., Intracellular compartmentation of organelles and gradients of low molecular weight species, in Int Rev Cytol, International Review of Cytology, vol. 192, 2000, pp. 223–53, DOI:10.1016/S0074-7696(08)60528-8, ISBN 978-0-12-364596-8, PMID 10553281.
  37. ^ Weiss JN, Korge P, The cytoplasm: no longer a well-mixed bag, in Circ. Res., vol. 89, n. 2, 20 luglio 2001, pp. 108–10, PMID 11463714.
  38. ^ Srere PA, Complexes of sequential metabolic enzymes, in Annu. Rev. Biochem., vol. 56, 1987, pp. 89–124, DOI:10.1146/annurev.bi.56.070187.000513, PMID 2441660.
  39. ^ Perham RN, Swinging arms and swinging domains in multifunctional enzymes: catalytic machines for multistep reactions, in Annu. Rev. Biochem., vol. 69, 2000, pp. 961–1004, DOI:10.1146/annurev.biochem.69.1.961, PMID 10966480.
  40. ^ Huang X, Holden HM, Raushel FM, Channeling of substrates and intermediates in enzyme-catalyzed reactions, in Annu. Rev. Biochem., vol. 70, 2001, pp. 149–80, DOI:10.1146/annurev.biochem.70.1.149, PMID 11395405.
  41. ^ Mowbray J, Moses V, The tentative identification in Escherichia coli of a multienzyme complex with glycolytic activity, in Eur. J. Biochem., vol. 66, n. 1, giugno 1976, pp. 25–36, DOI:10.1111/j.1432-1033.1976.tb10421.x, PMID 133800.
  42. ^ Srivastava DK, Bernhard SA, Metabolite transfer via enzyme-enzyme complexes, in Science, vol. 234, n. 4780, novembre 1986, pp. 1081–6, DOI:10.1126/science.3775377, PMID 3775377.
  43. ^ Groll M, Clausen T, Molecular shredders: how proteasomes fulfill their role, in Curr. Opin. Struct. Biol., vol. 13, n. 6, dicembre 2003, pp. 665–73, DOI:10.1016/j.sbi.2003.10.005, PMID 14675543.
  44. ^ Nandi D, Tahiliani P, Kumar A, Chandu D, The ubiquitin-proteasome system (PDF), in J. Biosci., vol. 31, n. 1, marzo 2006, pp. 137–55, DOI:10.1007/BF02705243, PMID 16595883.
  45. ^ Bobik, T. A., Bacterial Microcompartments (PDF), in Microbe, vol. 2, Am Soc Microbiol, 2007, pp. 25–31 (archiviato dall'url originale il 2 agosto 2008).
  46. ^ Yeates TO, Kerfeld CA, Heinhorst S, Cannon GC, Shively JM, Protein-based organelles in bacteria: carboxysomes and related microcompartments, in Nat. Rev. Microbiol., vol. 6, n. 9, agosto 2008, pp. 681–691, DOI:10.1038/nrmicro1913, PMID 18679172.
  47. ^ Badger MR, Price GD, CO2 concentrating mechanisms in cyanobacteria: molecular components, their diversity and evolution, in J. Exp. Bot., vol. 54, n. 383, febbraio 2003, pp. 609–22, DOI:10.1093/jxb/erg076, PMID 12554704. URL consultato l'11 ottobre 2015 (archiviato dall'url originale il 29 maggio 2012).
  48. ^ Cate JH, Construction of low-resolution x-ray crystallographic electron density maps of the ribosome, in Methods, vol. 25, n. 3, novembre 2001, pp. 303–8, DOI:10.1006/meth.2001.1242, PMID 11860284.
  49. ^ Provance DW, McDowall A, Marko M, Luby-Phelps K, Cytoarchitecture of size-excluding compartments in living cells, in J. Cell. Sci., vol. 106, n. 2, 1º ottobre 1993, pp. 565–77, PMID 7980739. URL consultato l'11 ottobre 2015 (archiviato dall'url originale il 26 marzo 2020).
  50. ^ Luby-Phelps K, Castle PE, Taylor DL, Lanni F, Hindered diffusion of inert tracer particles in the cytoplasm of mouse 3T3 cells, in Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A., vol. 84, n. 14, luglio 1987, pp. 4910–3, DOI:10.1073/pnas.84.14.4910, PMC 305216, PMID 3474634.
  51. ^ Luby-Phelps K, Effect of cytoarchitecture on the transport and localization of protein synthetic machinery, in J. Cell. Biochem., vol. 52, n. 2, giugno 1993, pp. 140–7, DOI:10.1002/jcb.240520205, PMID 8366131.
  52. ^ Kholodenko BN, Four-dimensional organization of protein kinase signaling cascades: the roles of diffusion, endocytosis and molecular motors, in J. Exp. Biol., vol. 206, Pt 12, giugno 2003, pp. 2073–82, DOI:10.1242/jeb.00298, PMID 12756289.
  53. ^ Pesaresi P, Schneider A, Kleine T, Leister D, Interorganellar communication, in Curr. Opin. Plant Biol., vol. 10, n. 6, dicembre 2007, pp. 600–6, DOI:10.1016/j.pbi.2007.07.007, PMID 17719262.
  54. ^ Winey M, Mamay CL, O'Toole ET, Three-dimensional ultrastructural analysis of the Saccharomyces cerevisiae mitotic spindle, in J. Cell Biol., vol. 129, n. 6, giugno 1995, pp. 1601–15, DOI:10.1083/jcb.129.6.1601, PMC 2291174, PMID 7790357.
  55. ^ Foster LJ, de Hoog CL, Zhang Y, A mammalian organelle map by protein correlation profiling, in Cell, vol. 125, n. 1, aprile 2006, pp. 187–99, DOI:10.1016/j.cell.2006.03.022, PMID 16615899.
  56. ^ Weisiger RA, Cytosolic fatty acid binding proteins catalyze two distinct steps in intracellular transport of their ligands, in Mol. Cell. Biochem., vol. 239, 1–2, ottobre 2002, pp. 35–43, DOI:10.1023/A:1020550405578, PMID 12479566.
  57. ^ Maxfield FR, Mondal M, Sterol and lipid trafficking in mammalian cells, in Biochem. Soc. Trans., vol. 34, Pt 3, giugno 2006, pp. 335–9, DOI:10.1042/BST0340335, PMID 16709155.
  58. ^ Pelham HR, The Croonian Lecture 1999. Intracellular membrane traffic: getting proteins sorted, in Philos. Trans. R. Soc. Lond., B, Biol. Sci., vol. 354, n. 1388, agosto 1999, pp. 1471–8, DOI:10.1098/rstb.1999.0491, PMC 1692657, PMID 10515003.
  59. ^ Kamal A, Goldstein LS, Principles of cargo attachment to cytoplasmic motor proteins, in Curr. Opin. Cell Biol., vol. 14, n. 1, febbraio 2002, pp. 63–8, DOI:10.1016/S0955-0674(01)00295-2, PMID 11792546.
  60. ^ MJ Herrgård, N Swainston, P Dobson, WB Dunn, KY Arga, M Arvas, N Blüthgen, S Borger, R Costenoble, Matthias Heinemann, Michael Hucka, Nicolas Le Novère, Peter Li, Wolfram Liebermeister, Monica L Mo, Ana Paula Oliveira, Dina Petranovic, Stephen Pettifer, Evangelos Simeonidis, Kieran Smallbone, Irena Spasić, Dieter Weichart, Roger Brent, David S Broomhead, Hans V Westerhoff, Betül Kirdar, Merja Penttilä, Edda Klipp, Bernhard Ø Palsson e Uwe Sauer, A consensus yeast metabolic network reconstruction obtained from a community approach to systems biology, in Nature Biotechnology, vol. 26, n. 10, ottobre 2008, pp. 1155–60, DOI:10.1038/nbt1492, PMC 4018421, PMID 18846089.
  61. ^ Stryer, Lubert; Berg, Jeremy Mark; Tymoczko, John L., Biochemistry, San Francisco, W.H. Freeman, 2002, ISBN 0-7167-4684-0, OCLC 179705944.
  62. ^ Ohlrogge J, Pollard M, Bao X, Fatty acid synthesis: from CO2 to functional genomics, in Biochem. Soc. Trans., vol. 28, n. 6, dicembre 2000, pp. 567–73, DOI:10.1042/BST0280567, PMID 11171129.
  63. ^ Ohlrogge JB, Kuhn DN, Stumpf PK, Subcellular localization of acyl carrier protein in leaf protoplasts of Spinacia oleracea, in Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A., vol. 76, n. 3, marzo 1979, pp. 1194–8, DOI:10.1073/pnas.76.3.1194, PMC 383216, PMID 286305.
  64. ^ Goodman CD, McFadden GI, Fatty acid biosynthesis as a drug target in apicomplexan parasites, in Curr Drug Targets, vol. 8, n. 1, gennaio 2007, pp. 15–30, DOI:10.2174/138945007779315579, PMID 17266528.

Bibliografia[modifica | modifica wikitesto]

  • (EN) Wheatley, Denys N.; Pollack, Gerald H.; Cameron, Ivan L., Water and the Cell, Berlin, Springer, 2006, ISBN 1-4020-4926-9, OCLC 71298997.
  • (EN) Cammack, Richard; Teresa Atwood; Attwood, Teresa K.; Campbell, Peter Scott; Parish, Howard I.; Smith, Tony; Vella, Frank; Stirling, John, Oxford dictionary of biochemistry and molecular biology, Oxford [Oxfordshire], Oxford University Press, 2006, ISBN 0-19-852917-1, OCLC 225587597.
  • (EN) Lodish, Harvey F., Molecular cell biology, New York, Scientific American Books, 1999, ISBN 0-7167-3136-3, OCLC 174431482.
  • (EN) Stryer, Lubert; Berg, Jeremy Mark; Tymoczko, John L., Biochemistry, San Francisco, W.H. Freeman, 2002, ISBN 0-7167-4684-0, OCLC 179705944.

Voci correlate[modifica | modifica wikitesto]

Altri progetti[modifica | modifica wikitesto]

Collegamenti esterni[modifica | modifica wikitesto]

  Portale Biologia: accedi alle voci di Wikipedia che trattano di biologia
Estratto da "https://it.wikipedia.org/w/index.php?title=Citosol&oldid=138562819"