Perossisoma: differenze tra le versioni

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Il '''perossisoma''' è un [[organello]] (prima conosciuto come [[:en:Microbody|microbody]]) separato dal [[citoplasma]] da una membrana e ubiquitario negli [[Eukaryota|eucarioti]].<ref>{{Cita pubblicazione|nome=Markus|cognome=Islinger|data=2018-11|titolo=The peroxisome: an update on mysteries 2.0|rivista=Histochemistry and Cell Biology|volume=150|numero=5|pp=443–471|lingua=en|accesso=2019-11-11|doi=10.1007/s00418-018-1722-5|url=http://link.springer.com/10.1007/s00418-018-1722-5|nome2=Alfred|cognome2=Voelkl|nome3=H. Dariush|cognome3=Fahimi}}</ref> I perossisomi sono organelli con attività [https://dizionari.repubblica.it/Italiano/O/ossidasi.html?refresh_ce ossidasica]. Spesso, l'[[ossigeno]] molecolare serve come co-[[Substrato (chimica)|substrato]] dal quale viene in seguito prodotto il [[perossido di idrogeno]] (H2O2). Il nome del perossisoma, deriva infatti dalla produzione di quest'ultimo e dalla sua attività di [https://www.sciencedirect.com/topics/engineering/scavenging scavenging]. Questi organelli, svolgono un ruolo fondamentale nel metabolismo dei [[lipidi]] e nella conversione di [[Specie reattive all'ossigeno|specie reattive dell'ossigeno]]. I perossisomi sono coinvolti nel [[catabolismo]] di [[acidi grassi a catena lunga]], [[Amminoacidi ramificati|acidi grassi a catena ramificata]], prodotti intermedi di [[acidi biliari]] (in cellule epatiche),<ref name=":0">{{Cita pubblicazione|nome=Sacha|cognome=Ferdinandusse|data=2009-11|titolo=Bile acids: the role of peroxisomes|rivista=Journal of Lipid Research|volume=50|numero=11|pp=2139–2147|lingua=en|accesso=2019-11-11|doi=10.1194/jlr.R900009-JLR200|url=http://www.jlr.org/lookup/doi/10.1194/jlr.R900009-JLR200|nome2=Simone|cognome2=Denis|nome3=Phyllis L.|cognome3=Faust}}</ref> [[:en:D-Amino_acid|D-aminoacidi,]] e [[poliammine]]. Una delle funzioni più conosciute nei perossisomi, è la riduzione di specie reattive dell'ossigeno, in particolare perossido di idrogeno.<ref>{{Cita pubblicazione|nome=Nina A.|cognome=Bonekamp|data=2009|titolo=Reactive oxygen species and peroxisomes: Struggling for balance|rivista=BioFactors|volume=35|numero=4|pp=346–355|lingua=en|accesso=2019-11-11|doi=10.1002/biof.48|url=https://iubmb.onlinelibrary.wiley.com/doi/abs/10.1002/biof.48|nome2=Alfred|cognome2=Völkl|nome3=H. Dariush|cognome3=Fahimi}}</ref> Sono inoltre coinvolti nella biosintesi di [[plasmalogeni]], es., [[:en:Ether_lipid|etero fosfolipiodi]], essenziali per il corretto funzionamento di [[cervello]] e [[Polmone|polmoni]] nei mammiferi.<ref name=":1">{{Cita pubblicazione|nome=Ronald J.A.|cognome=Wanders|data=2006-6|titolo=Biochemistry of Mammalian Peroxisomes Revisited|rivista=Annual Review of Biochemistry|volume=75|numero=1|pp=295–332|lingua=en|accesso=2019-11-11|doi=10.1146/annurev.biochem.74.082803.133329|url=http://www.annualreviews.org/doi/10.1146/annurev.biochem.74.082803.133329|nome2=Hans R.|cognome2=Waterham}}</ref> Contengono circa il 10% dell'attività totale di due enzimi ([[Glucosio-6-fosfato deidrogenasi]] e [[6-fosfogluconato deidrogenasi]]) presenti nella [[Via dei pentoso fosfati|via del pentoso fosfati,]]<ref>{{Cita pubblicazione|nome=Vasily D.|cognome=Antonenkov|data=1989-7|titolo=Dehydrogenases of the pentose phosphate pathway in rat liver peroxisomes|rivista=European Journal of Biochemistry|volume=183|numero=1|pp=75–82|lingua=en|accesso=2019-11-11|doi=10.1111/j.1432-1033.1989.tb14898.x|url=http://doi.wiley.com/10.1111/j.1432-1033.1989.tb14898.x}}</ref> fondamentale per il metabolismo energetico.<ref name=":1" /> Il convolgimento dei perossisomi nella sintesi di [[isoprenoidi]] e [[colesterolo]] negli animali, è tutt'ora oggetto di dibattito.<ref name=":1" />
{{F|citologia|agosto 2009}}
Il '''perossisoma''' è un [[organello]] [[cellula]]re vescicolare di circa 0,5-1&nbsp;µm di diametro, ubiquitario negli [[Eukaryota|eucarioti]] (ad eccezione degli [[eritrociti]]), separato dal [[citoplasma]] da una membrana che contiene almeno 50 enzimi ossidativi. In generale i perossisomi sono considerati comparti metabolici specializzati, contenenti enzimi in grado di trasferire [[idrogeno]] da diverse sostanze e legarlo all'[[ossigeno]] per la formazione di [[perossido di idrogeno]] (H<sub>2</sub>O<sub>2</sub>). In una cellula [[fegato|epatica]] vi possono essere fino a 600 perossisomi all'interno dei quali è a volte rintracciabile un nucleo denso che contiene vari enzimi come l'[[urato ossidasi]], la [[catalasi]], il [[D-amminoacido ossidasi]]. I perossisomi furono identificati per la prima volta come organelli cellulari dal biochimico belga [[Christian de Duve]] nel [[1967]] dopo che erano stati descritti nel [[1954]] dallo svedese [[Johannes Rhodin]].
I perossisomi esercitano molte azioni che vanno dall'[[ossidazione]] degli [[acidi grassi]] a lunga catena (detta [[beta-ossidazione]]), alla sintesi del [[colesterolo]] e degli [[bile|acidi biliari]] nelle cellule epatiche, alla produzione di [[plasmalogeni]]. Intervengono altresì nel [[metabolismo]] degli [[amminoacidi]] e delle [[purine]] e prendono parte al processo di smaltimento dei composti metabolici tossici.


Altre funzioni perossisomiche note includono il [[ciclo del gliossilato]] nei semi in germinazione ("[[Gliossisoma|gliossisomi]]"), la [[fotorespirazione]] nelle foglie,<ref>{{Cita libro|cognome=Evert, Ray Franklin.|cognome2=Esau, Katherine, 1898-1997.|titolo=Esau's Plant anatomy : meristems, cells, and tissues of the plant body : their structure, function, and development|url=https://www.worldcat.org/oclc/70265585|accesso=2019-11-11|edizione=3rd ed|data=2006|editore=Wiley-Interscience|OCLC=70265585|ISBN=0471738433}}</ref> la [[glicolisi]] nei [[Trypanosoma|tripanosomi]] ("[[Glicosoma|glicosomi]]") e l'ossidazione e l'assimilazione di [[metanolo]] e/o ammine in alcuni [[Lievito|lieviti]].
I perossisomi elaborano al loro interno il [[perossido di idrogeno]] (H<sub>2</sub>O<sub>2</sub>), (da cui presero il nome) a seguito dei processi di [[ossidazione]], catalizzati da vari enzimi (urato ossidasi, [[glicolato ossidasi]], [[amminoacido ossidasi]]) che per svolgersi necessitano di [[ossigeno]] molecolare (O<sub>2</sub>). Il perossido di idrogeno è altamente reattivo ed ha azione ossidante per cui viene subito eliminato dall'enzima [[catalasi]] (uno dei più rappresentati) che catalizza la seguente reazione:


== Storia ==
2 H<sub>2</sub>O<sub>2</sub> → O<sub>2</sub> + 2 H<sub>2</sub>O
I perossisomi (''microbodies'') furono descritti per la prima volta da uno studente di dottorato svedese, J. Rhodin nel 1954.<ref>{{Cita libro|cognome=Rhodin, Johannes A. G.|titolo=Correlation of ultrastructural organization and function in normal and experimentally changed proximal convoluted tubule cells of the mouse kidney : an electron microscopic study, including an experimental analysis of the conditions for fixation of the renal tissue for high resolution electron microscopy.|url=http://worldcat.org/oclc/1069235123|accesso=2019-11-11|data=1954|editore=Karolinska Institutet|OCLC=1069235123}}</ref> Furono identificati come organelli dal citologo e biochimico belga [[Christian de Duve]] nel 1967.<ref>{{Cita pubblicazione|data=1969-04-15|titolo=The peroxisome: a new cytoplasmic organelle|rivista=Proceedings of the Royal Society of London. Series B. Biological Sciences|volume=173|numero=1030|pp=71–83|lingua=en|accesso=2019-11-11|doi=10.1098/rspb.1969.0039|url=http://www.royalsocietypublishing.org/doi/10.1098/rspb.1969.0039}}</ref> De Duve e colleghi, indagarono il contenuto dei perossisomi, individuando al loro interno, diverse ossidasi coinvolte nella produzione di perossido di idrogeno (H2O2) e catalasi coinvolte nella decomposizione di H2O2 in ossigeno e acqua. Visto il loro ruolo nel metabolismo dei perossidi, De Duve li ha chiamati "peroxisomes", sostituendo il termine morfologico "microbodies" precedentemente utilizzato. Successivamente la luciferasi di lucciola, sintetizzata e immagazzinata nelle cellule dell'organo lanterna della lucciola, è stata identificata anche nei perossisomi.<ref>{{Cita pubblicazione|nome=G. A.|cognome=Keller|data=1987-05-01|titolo=Firefly luciferase is targeted to peroxisomes in mammalian cells.|rivista=Proceedings of the National Academy of Sciences|volume=84|numero=10|pp=3264–3268|lingua=en|accesso=2019-11-11|doi=10.1073/pnas.84.10.3264|url=http://www.pnas.org/cgi/doi/10.1073/pnas.84.10.3264|nome2=S.|cognome2=Gould|nome3=M.|cognome3=Deluca}}</ref> Questo ha poi consentito la scoperta del [[:en:Peroxisomal_targeting_signal|segnale di targeting di importazione nei i perossisomi]], che in seguito ha contribuito ad importanti progressi nel campo della biogenesi del perossisoma.<ref>{{Cita pubblicazione|nome=S. J.|cognome=Gould|data=1988-09-01|titolo=Identification of peroxisomal targeting signals located at the carboxy terminus of four peroxisomal proteins|rivista=The Journal of Cell Biology|volume=107|numero=3|pp=897–905|lingua=en|accesso=2019-11-11|doi=10.1083/jcb.107.3.897|url=http://www.jcb.org/cgi/doi/10.1083/jcb.107.3.897}}</ref>


== Struttura ==
Dal catabolismo degli acidi grassi a lunga catena si formano perossido di idrogeno e [[acetil coenzima A]] (acetil CoA). L'acetil CoA viene utilizzato dalla cellula per il proprio metabolismo. Il perossido di idrogeno ha potere lesivo nei confronti di [[microrganismi]] ed interviene in alcuni processi di detossificazione.
I perossisomi sono piccoli (0,1-1 µm di diametro) compartimenti subcellulari (organelli) con una matrice granulare fine, circondati da una biomembrana singola e presenti nel citoplasma cellulare.<ref>{{Cita libro|cognome=Karlson, Peter.|titolo=Karlsons Biochemie und Pathobiochemie.|url=https://www.worldcat.org/oclc/181474420|accesso=2019-11-11|edizione=15., komplett überarb. und neugestaltete Aufl|data=2005|editore=Thieme|OCLC=181474420|ISBN=3133578154}}</ref><ref>{{Cita libro|cognome=Raven, Peter H.|cognome2=Eichhorn, Susan E.|titolo=Biologie der Pflanzen|url=https://www.worldcat.org/oclc/180904366|accesso=2019-11-11|edizione=4. Aufl|data=2006|editore=De Gruyter|OCLC=180904366|ISBN=9783110185317}}</ref> La compartimentazione crea un ambiente favorevole a promuovere varie reazioni metaboliche all'interno dei perossisomi, le quali sono necessare per sostenere le funzioni cellulari e la vitalità dell'organismo.


Numero, dimensione e composizione proteica dei perossisomi sono variabili e dipendono dal tipo di cellula in cui sono presenti e dalle relative condizioni ambientali. Ad esempio, nel lievito che si utilizza per la lievitazione del pane ([[Saccharomyces cerevisiae|S. cerevisiae]]), è stato osservato che, con un buon apporto di glucosio, erano presenti solo pochi perossisomi che presentavano dimensioni ridotte. Al contrario, quando i lieviti venivano forniti con acidi grassi a catena lunga come unica fonte di carbonio, si potevano formare fino a 20-25 perossisomi di grandi dimensioni.<ref>{{Cita libro|cognome=Feldmann, Horst (Cytologist)|titolo=Yeast : molecular and cell biology|url=https://www.worldcat.org/oclc/489629727|accesso=2019-11-11|data=2010|editore=Wiley-VCH|OCLC=489629727|ISBN=9783527326099}}</ref>
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==La formazione del perossisoma==
Il perossisoma contiene una membrana che separa il citoplasma cellulare dalla matrice, la parte interna dell'organello. La membrana non ha solo funzione di barriera ma contiene molte [[proteina|proteine]], così come la matrice, necessarie per il funzionamento complessivo del perossisoma.


== Funzioni metaboliche ==
L'assemblaggio del perossisoma sembra avvenire in tre fasi:
Una delle principali funzioni del perossisoma è la riduzione degli [[acidi grassi a catena molto lunga]] attraverso la [[beta ossidazione]]. Nelle [[cellule animali]], gli acidi grassi a catena lunga vengono convertiti in [[acidi grassi a catena media]], che vengono successivamente trasferiti nei [[Mitocondrio|mitocondri]], dove infine vengono scomposti in [[anidride carbonica]] e [[acqua]]. Nei lieviti e nelle [[Cellula vegetale|cellule vegetali]], questo processo avviene esclusivamente nei perossisomi.<ref name=":2">{{Cita libro|cognome=Alberts, Bruce,|cognome2=Lewis, Julian,|cognome3=Raff, Martin,|titolo=Molecular biology of the cell|url=https://www.worldcat.org/oclc/48122761|accesso=2019-11-11|edizione=4th ed|data=2002|editore=Garland Science|OCLC=48122761|ISBN=0815332181}}</ref><ref name=":3">{{Cita pubblicazione|nome=Michael|cognome=Schrader|data=2019-04-16|titolo=Organelle interplay-peroxisome interactions in health and disease|rivista=Journal of Inherited Metabolic Disease|lingua=en|accesso=2019-11-11|doi=10.1002/jimd.12083|url=http://doi.wiley.com/10.1002/jimd.12083|nome2=Maki|cognome2=Kamoshita|nome3=Markus|cognome3=Islinger}}</ref>
*all'inizio viene formata la membrana (pare che vi siano coinvolte almeno tre proteine PEX3, PEX16, PEX19.),
*successivamente vengono inserite le proteine transmembrana,
*infine vengono inserite le [[proteine]] della matrice.


Anche le prime reazioni nella formazione del [[Plasmalogeni|plasmalogeno]] nelle cellule animali si verificano nei perossisomi. Il plasmalogeno è il [[fosfolipide]] più abbondante nella [[mielina]]. La carenza di plasmalogeni provoca gravi anomalie nella [[mielinizzazione]] delle [[cellule nervose]], motivo per cui molti disturbi dei perossisomi colpiscono il [[sistema nervoso]].<ref name=":2" /> I perossisomi sono inoltre coinvolti nella produzione di [[acidi biliari]],<ref name=":0" /> importanti per l'assorbimento di grassi e [[vitamine]] liposolubili, come le vitamine [[Vitamina A|A]] e [[Vitamina K|K]]. Alterazioni cutanee sono caratteristiche dei disturbi genetici che influenzano la funzione del perossisoma.<ref name=":3" />
Si è visto inoltre che la membrana del perossisoma deriva dalla membrana del reticolo endoplasmico. Difatti proteine perossisomali di membrana sono state ritrovate in particolari regioni del RE (reticolo endoplasmico). Si è pensato inizialmente ad un problema di contaminazione, ma con l'avvento di nuove tecniche si è verificato che queste proteine si trovano su particolari strutture del RE dette ''estensioni lamellari''. Queste strutture sono visibili al microscopio e da queste prendono origine delle strutture tubulo-sacculari che daranno luogo a un compartimento detto ''reticolo perossisomale''. Da questo gemmano i perossisomi che importano proteine della matrice.


Le vie metaboliche specifiche presenti esclusivamente nei perossisomi dei mammiferi sono:<ref name=":1" />
Tutte le proteine del perossisoma vengono precedentemente sintetizzate nel citoplasma e successivamente vengono condotte alla loro destinazione finale. Al momento si conoscono due sequenze segnale (PTS1 e PTS2 da ''peroxisomal targeting signal'') che vengono utilizzate per indirizzare le proteine al perossisoma. Tali sequenze sono riconosciute da recettori specifici, PEX5 per PTS1 e PEX7 per PTS2, che trasportano la proteina interessata al perossisoma dove altre proteine vengono utilizzate per effettuare il trasporto transmembrana fino alla matrice.

* [[α-ossidazione]] dell'[[acido fitanico]]
*[[Beta ossidazione|β-ossidazione]] di acidi grassi a catena molto lunga e acidi [[grassi polinsaturi]]
* biosintesi di plasmalogeni
* coniugazione di [[acido colico]] come parte della sintesi di acido biliare

I perossisomi contengono enzimi ossidativi, come la [[D-amminoacido ossidasi]] e l'acido [[:en:Urate_oxidase|urico ossidasi.]]<ref>{{Cita pubblicazione|nome=Luis A.|cognome=del Río|data=1992-11|titolo=Metabolism of oxygen radicals in peroxisomes and cellular implications|rivista=Free Radical Biology and Medicine|volume=13|numero=5|pp=557–580|lingua=en|accesso=2019-11-11|doi=10.1016/0891-5849(92)90150-F|url=https://linkinghub.elsevier.com/retrieve/pii/089158499290150F|nome2=Luisa M.|cognome2=Sandalio|nome3=JoséM.|cognome3=Palma}}</ref> Tuttavia, quest'ultimo enzima è assente nell'uomo. Ciò spiega la malattia nota come [[gotta]], causata dall'accumulo di [[acido urico]]. Alcuni enzimi all'interno del perossisoma, usando ossigeno molecolare, rimuovono gli atomi di idrogeno da specifici substrati organici (indicati con R), in una reazione ossidativa, producendo [[perossido di idrogeno]] (H2O2, anch'esso tossico):

<chem>RH2 + O2 -> R + H2O2</chem>

La [[catalasi]], un altro enzima perossisomiale, utilizza l' H2O2 per ossidare altri substrati, tra cui [[fenoli]], [[acido formico]], [[formaldeide]] e [[Alcoli|alcool]], mediante la reazione di perossidazione:

<chem>H2O2 + R'H2 -> R' + 2H2O </chem>, eliminando così il perossido di didrogeno.

Questa reazione è importante nelle cellule del [[fegato]] e dei [[Rene|reni]], dove i perossisomi rneutralizzano la tossicità varie sostanze che entrano nel sangue. In questo modo circa il 25% dell'[[etanolo]] consumato dall'uomo bevendo bevande alcoliche viene ossidato in [[acetaldeide]].<ref name=":2" /> Inoltre, quando si verifica un accumulo di H2O2 in accesso nella cellula, la [[catalasi]] lo converte in H2O attraverso questa reazione:

<chem>2H2O2 -> 2H2O + O2</chem>

Nelle piante superiori, i perossisomi contengono anche una complessa batteria di enzimi antiossidanti come la [[superossido dismutasi]], i componenti del [[:en:Glutathione-ascorbate_cycle|ciclo ascorbato-glutatione]] e le [[NADPH deidrogenasi|NADP-deidrogenasi]] della [[Via dei pentoso fosfati|via dei pentoso-fosfatoi]]. È stato inoltre dimostrato che i perossisomi generano i radicali [[superossido]] (<chem>O2^{-}</chem>) e [[ossido nitrico]] (<chem>NO</chem>).<ref>{{Cita pubblicazione|nome=Francisco J|cognome=Corpas|data=2001-4|titolo=Peroxisomes as a source of reactive oxygen species and nitric oxide signal molecules in plant cells|rivista=Trends in Plant Science|volume=6|numero=4|pp=145–150|lingua=en|accesso=2019-11-11|doi=10.1016/S1360-1385(01)01898-2|url=https://linkinghub.elsevier.com/retrieve/pii/S1360138501018982|nome2=Juan B|cognome2=Barroso|nome3=Luis A|cognome3=del Rı́o}}</ref><ref>{{Cita pubblicazione|nome=Francisco J.|cognome=Corpas|data=2004-9|titolo=Cellular and Subcellular Localization of Endogenous Nitric Oxide in Young and Senescent Pea Plants|rivista=Plant Physiology|volume=136|numero=1|pp=2722–2733|lingua=en|accesso=2019-11-11|doi=10.1104/pp.104.042812|url=http://www.plantphysiol.org/lookup/doi/10.1104/pp.104.042812|nome2=Juan B.|cognome2=Barroso|nome3=Alfonso|cognome3=Carreras}}</ref>

Queste specie reattive dell'ossigeno, incluso l'H2O2 perossisomiale, si sono rivelate essere importanti molecole di segnalazione nelle piante e negli animali e contribuiscono sia ad un normale e sano invecchiamento, sia ai disturbi legati all'avanzare dell'età nell'uomo.<ref>{{Cita pubblicazione|cognome=Lismont|data=2019-07-26|titolo=Peroxisomal Hydrogen Peroxide Metabolism and Signaling in Health and Disease|rivista=International Journal of Molecular Sciences|volume=20|numero=15|pp=3673|lingua=en|accesso=2019-11-11|doi=10.3390/ijms20153673|url=https://www.mdpi.com/1422-0067/20/15/3673|cognome2=Revenco|cognome3=Fransen}}</ref>

Il perossisoma delle cellule vegetali è polarizzato quando combatte contro la penetrazione fungina. L'infezione fa sì che una molecola di [[Glucosinolati|glucosinolato]] abbia un ruolo antifungino attraverso l'azione delle proteine ​​perossisomiali (PEN2 e PEN3).<ref>{{Cita pubblicazione|nome=P.|cognome=Bednarek|data=2009-01-02|titolo=A Glucosinolate Metabolism Pathway in Living Plant Cells Mediates Broad-Spectrum Antifungal Defense|rivista=Science|volume=323|numero=5910|pp=101–106|lingua=en|accesso=2019-11-11|doi=10.1126/science.1163732|url=http://www.sciencemag.org/cgi/doi/10.1126/science.1163732|nome2=M.|cognome2=Pislewska-Bednarek|nome3=A.|cognome3=Svatos}}</ref>

In aggiunta, i perossisomi nei mammiferi e nell'uomo contribuiscono alla difesa antivirale,<ref>{{Cita pubblicazione|nome=Evelyn|cognome=Dixit|data=2010-5|titolo=Peroxisomes Are Signaling Platforms for Antiviral Innate Immunity|rivista=Cell|volume=141|numero=4|pp=668–681|lingua=en|accesso=2019-11-11|doi=10.1016/j.cell.2010.04.018|url=https://linkinghub.elsevier.com/retrieve/pii/S0092867410004356|nome2=Steeve|cognome2=Boulant|nome3=Yijing|cognome3=Zhang}}</ref> e verso altri patogeni.<ref>{{Cita pubblicazione|nome=Francesca|cognome=Di Cara|data=2018-11|titolo=Dysfunctional peroxisomes compromise gut structure and host defense by increased cell death and Tor-dependent autophagy|rivista=Molecular Biology of the Cell|volume=29|numero=22|pp=2766–2783|lingua=en|accesso=2019-11-11|doi=10.1091/mbc.E18-07-0434|url=https://www.molbiolcell.org/doi/10.1091/mbc.E18-07-0434|nome2=Margret H.|cognome2=Bülow|nome3=Andrew J.|cognome3=Simmonds}}</ref>

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== Formazione del perossisoma ==
I perossisomi possono derivare ​​dal [[reticolo endoplasmatico]] in determinate condizioni sperimentali e replicarsi attraverso crescita di membrana e divisione da organelli preesistenti.<ref>{{Cita pubblicazione|nome=Dominic|cognome=Hoepfner|data=2005-7|titolo=Contribution of the Endoplasmic Reticulum to Peroxisome Formation|rivista=Cell|volume=122|numero=1|pp=85–95|lingua=en|accesso=2019-11-11|doi=10.1016/j.cell.2005.04.025|url=https://linkinghub.elsevier.com/retrieve/pii/S0092867405004058|nome2=Danny|cognome2=Schildknegt|nome3=Ineke|cognome3=Braakman}}</ref><ref>{{Cita pubblicazione|nome=Michael|cognome=Schrader|data=2016-5|titolo=Proliferation and fission of peroxisomes — An update|rivista=Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Molecular Cell Research|volume=1863|numero=5|pp=971–983|lingua=en|accesso=2019-11-11|doi=10.1016/j.bbamcr.2015.09.024|url=https://linkinghub.elsevier.com/retrieve/pii/S0167488915003365|nome2=Joseph L.|cognome2=Costello|nome3=Luis F.|cognome3=Godinho}}</ref><ref>{{Cita pubblicazione|nome=P. B.|cognome=Lazarow|data=1985-11|titolo=Biogenesis of Peroxisomes|rivista=Annual Review of Cell Biology|volume=1|numero=1|pp=489–530|lingua=en|accesso=2019-11-11|doi=10.1146/annurev.cb.01.110185.002421|url=http://www.annualreviews.org/doi/10.1146/annurev.cb.01.110185.002421|nome2=Y.|cognome2=Fujiki}}</ref> La traduzione delle proteine ​​della matrice del perossisoma, avviene prima della loro importazione nell'organello. Specifiche sequenze di aminoacidi ([[:en:Peroxisomal_targeting_signal|PTS o Peroxisomal Targeting Signal]]) che possono essere sia nel domino [[C-terminale]] (PTS1) che in quello [[Dominio N-terminale|N-terminale]] (PTS2) della molecola, segnalano che tali proteine devono essere importate nel perossisoma da ciò che viene indicato come targeting factor. Attualmente siamo a conoscenza di 36 proteine coinvolte nella biogenesi e nel mantenimento del perossisoma, conosciute con il nome inglese di [[:en:Peroxin|peroxins]],<ref>{{Cita pubblicazione|nome=R.A.|cognome=Saleem|data=2006-12|titolo=Proteomics of the peroxisome|rivista=Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Molecular Cell Research|volume=1763|numero=12|pp=1541–1551|lingua=en|accesso=2019-11-11|doi=10.1016/j.bbamcr.2006.09.005|url=https://linkinghub.elsevier.com/retrieve/pii/S0167488906002801|nome2=J.J.|cognome2=Smith|nome3=J.D.|cognome3=Aitchison}}</ref> che partecipano al processo di assemblaggio del perossisoma in diversi organismi. Nelle cellule dei mammiferi sono state caratterizzate 13 di queste proteine. A differenza dell'importazione di proteine ​che avviene nel reticolo endoplasmatico (ER) o nei mitocondri, non è necessario che queste ​​subiscano un porcesso di [[Denaturazione delle proteine|denaturazione]] (in inglese [https://www.sciencedirect.com/topics/biochemistry-genetics-and-molecular-biology/protein-unfolding unfolding]) per poter essere importate nel [[lume]] del perossisoma. I recettori per l'importazione delle proteine ​​della matrice, [[:en:PEX5|PEX5]] e [[:en:Peroxin-7|PEX7]], accompagnano i loro carichi (contenenti rispettivamente una sequenza di aminoacidi PTS1 o PTS2) fino al perossisoma dove rilasciano le molecole che hanno trasportato nella matrice perossisomiale per poi tornare nel citosol - un passaggio chiamato ''recycling''. Un metodo particolare per il targeting delle proteine ​​perossisomiali è chiamato ''piggybacking''. Le proteine ​​che vengono trasportate con questo metodo unico, non hanno un PTS canonico, ma si legano piuttosto a una proteina PTS per essere trasportate come complesso.<ref>{{Cita pubblicazione|nome=Sven|cognome=Thoms|data=2015-11|titolo=Import of proteins into peroxisomes: piggybacking to a new home away from home|rivista=Open Biology|volume=5|numero=11|pp=150148|lingua=en|accesso=2019-11-11|doi=10.1098/rsob.150148|url=https://royalsocietypublishing.org/doi/10.1098/rsob.150148}}</ref> Un modello che descrive il ciclo di importazione viene definito come ''extended shuttle mechanism'' o meccanismo a shuttle esteso.<ref>{{Cita pubblicazione|nome=Vincent|cognome=Dammai|data=2001-4|titolo=The Human Peroxisomal Targeting Signal Receptor, Pex5p, Is Translocated into the Peroxisomal Matrix and Recycled to the Cytosol|rivista=Cell|volume=105|numero=2|pp=187–196|lingua=en|accesso=2019-11-11|doi=10.1016/S0092-8674(01)00310-5|url=https://linkinghub.elsevier.com/retrieve/pii/S0092867401003105|nome2=Suresh|cognome2=Subramani}}</ref> Esistono ora prove del fatto che l'idrolisi dell'[[Adenosina trifosfato|ATP]] è necessaria per il riciclo dei recettori nel citosol. Inoltre, l'[[ubiquitinazione]] è cruciale per l'esportazione di PEX5 dal perossisoma, al citosol. La biogenesi della membrana perossisomiale e l'inserimento di proteine ​​di membrana perossisomiale (PMP) richiede l'intervento delle proteine perossisomiali PEX19, PEX3 e PEX16. PEX19 è un recettore e un [[Chaperone molecolare|chaperone]] di PMP, che lega le PMP e le instrada alla membrana perossisomiale, dove interagisce con PEX3, una proteina di membrana integrale perossisomiale. Le PMP vengono quindi inserite nella membrana perossisomiale.

Il degrado dei perossisomi si chiama pexophagy, in italiano pexofagia.<ref>{{Cita pubblicazione|nome=Tanja|cognome=Eberhart|data=2018-11|titolo=Pexophagy in yeast and mammals: an update on mysteries|rivista=Histochemistry and Cell Biology|volume=150|numero=5|pp=473–488|lingua=en|accesso=2019-11-11|doi=10.1007/s00418-018-1724-3|url=http://link.springer.com/10.1007/s00418-018-1724-3|nome2=Werner J.|cognome2=Kovacs}}</ref>

== Interazione e comunicazione perossisomiale ==
Le diverse funzioni dei perossisomi richiedono dinamicità e cooperazione con molti organelli coinvolti nel metabolismo lipidico cellulare come il [[reticolo endoplasmatico]] (ER), i [[Mitocondrio|mitocondri]], [[Adipocita|adipociti]] e [[Lisosoma|lisosomi]].<ref>{{Cita pubblicazione|nome=Nadav|cognome=Shai|data=2016-5|titolo=No peroxisome is an island — Peroxisome contact sites|rivista=Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Molecular Cell Research|volume=1863|numero=5|pp=1061–1069|lingua=en|accesso=2019-11-11|doi=10.1016/j.bbamcr.2015.09.016|url=https://linkinghub.elsevier.com/retrieve/pii/S0167488915003092|nome2=Maya|cognome2=Schuldiner|nome3=Einat|cognome3=Zalckvar}}</ref>

I perossisomi interagiscono con i mitocondri in diverse vie metaboliche, tra cui la [[beta ossidazione]] degli acidi grassi e il metabolismo delle specie reattive dell'ossigeno.<ref name=":1" /> Entrambi gli organelli sono in stretto contatto con il reticolo endoplasmatico (ER) e condividono diverse proteine, inclusi i fattori di fissione. <ref>{{Cita libro|nome=Joseph L.|cognome=Costello|nome2=Josiah B.|cognome2=Passmore|nome3=Markus|cognome3=Islinger|titolo=Proteomics of Peroxisomes|url=http://link.springer.com/10.1007/978-981-13-2233-4_17|accesso=2019-11-11|data=2018|editore=Springer Singapore|pp=383–415|volume=89|ISBN=9789811322327|DOI=10.1007/978-981-13-2233-4_17}}</ref> I perossisomi interagiscono anche con il reticolo endoplasmatico (ER) e collaborano alla sintesi di etero (plasmalogeni) che sono importanti per le cellule nervose (vedi sopra). Il contatto fisico tra organelli è spesso mediato da siti di contatto di membrana in cui le membrane di due organelli sono legate fisicamente per consentire un rapido trasferimento di piccole molecole, aggevolare la comunicazione tra organelli, e sono cruciali per il coordinamento delle funzioni cellulari, quindi per le condizioni fisiologiche essenziali per la salute nell'essere umano.<ref>{{Cita pubblicazione|nome=Inês Gomes|cognome=Castro|data=2018-3|titolo=Mind the Organelle Gap – Peroxisome Contact Sites in Disease|rivista=Trends in Biochemical Sciences|volume=43|numero=3|pp=199–210|lingua=en|accesso=2019-11-11|doi=10.1016/j.tibs.2018.01.001|url=https://linkinghub.elsevier.com/retrieve/pii/S096800041830001X|nome2=Maya|cognome2=Schuldiner|nome3=Einat|cognome3=Zalckvar}}</ref> Alterazioni dei siti di contatto della membrana sono stati osservati in diverse condizioni patologiche.

== Patologie associate ==
I [[:en:Peroxisomal_disorder|disturbi perossisomiali]] sono una classe di patologie che comunemente colpiscono il sistema nervoso umano e altri sistemi. Due esempi comuni sono i disturbi dell'[[adrenoleucodistrofia]] legata al cromosoma X, e disturbi nella biogenesi del perossisoma.<ref>{{Cita pubblicazione|nome=Marianne|cognome=Depreter|data=2003-06-01|titolo=Human peroxisomal disorders|rivista=Microscopy Research and Technique|volume=61|numero=2|pp=203–223|lingua=en|accesso=2019-11-11|doi=10.1002/jemt.10330|url=http://doi.wiley.com/10.1002/jemt.10330|nome2=Marc|cognome2=Espeel|nome3=Frank|cognome3=Roels}}</ref><ref>{{Cita pubblicazione|nome=Markus|cognome=Islinger|data=2012-5|titolo=The peroxisome: an update on mysteries|rivista=Histochemistry and Cell Biology|volume=137|numero=5|pp=547–574|lingua=en|accesso=2019-11-11|doi=10.1007/s00418-012-0941-4|url=http://link.springer.com/10.1007/s00418-012-0941-4|nome2=Sandra|cognome2=Grille|nome3=H. Dariush|cognome3=Fahimi}}</ref>

== Geni ==
I geni PEX codificano per il meccanismo proteico necessario per il corretto assemblaggio del perossisoma, come descritto sopra. L'assemblaggio e la manutenzione della membrana richiedono tre di questi (PEX3, PEX16 e PEX19) e possono verificarsi senza l'importazione degli enzimi della matrice (lume). La proliferazione dell'organello è regolata da Pex11p.

I geni che codificano per le proteine ​​di questo meccanismo proteico includono: [[:en:PEX1|PEX1]], [[:en:PEX2|PEX2]] (PXMP3), [[:en:PEX3|PEX3]], [[:en:PEX5|PEX5]], [[:en:PEX6|PEX6]], [[:en:PEX7|PEX7]], PEX9<ref>{{Cita pubblicazione|nome=Daniel|cognome=Effelsberg|data=2016-09-27|titolo=Pex9p is a novel yeast peroxisomal import receptor for PTS1-proteins|rivista=Journal of Cell Science|pp=jcs.195271|lingua=en|accesso=2019-11-11|doi=10.1242/jcs.195271|url=http://jcs.biologists.org/lookup/doi/10.1242/jcs.195271|nome2=Luis Daniel|cognome2=Cruz-Zaragoza|nome3=Wolfgang|cognome3=Schliebs}}</ref><ref>{{Cita pubblicazione|nome=Eden|cognome=Yifrach|data=2016-09-23|titolo=Characterization of proteome dynamics in oleate reveals a novel peroxisome targeting receptor|rivista=Journal of Cell Science|pp=jcs.195255|lingua=en|accesso=2019-11-11|doi=10.1242/jcs.195255|url=http://jcs.biologists.org/lookup/doi/10.1242/jcs.195255|nome2=Silvia G.|cognome2=Chuartzman|nome3=Noa|cognome3=Dahan}}</ref>, [[:en:PEX10|PEX10]], [[:en:PEX11A|PEX11A]], [[:en:PEX11B|PEX11B]], [[:en:PEX11G|PEX11G]], [[:en:PEX12|PEX12]], [[:en:PEX13|PEX13]], [[:en:PEX14|PEX14]], [[:en:PEX16|PEX16]], [[:en:PEX19|PEX19]], [[:en:PEX26|PEX26]], PEX28, PEX30 e PEX31. Tra organismi, la numerazione e la funzione PEX possono differire.

== Origine ed evoluzione ==
Il contenuto proteico dei perossisomi varia a seconda delle [[specie]] o dell'[[Organismo vivente|organismo]]. La presenza di proteine ​​comuni in molte specie, ha in passato suggerito un'origine [[Endosimbiosi|endosimbiotica]]; vale a dire, i perossisomi si sono evoluti da [[Bacteria|batteri]] che hanno invaso le cellule in quanto [[Parassitismo|parassiti]] e hanno progressivamente sviluppato una [[simbiosi]].<ref>{{Cita pubblicazione|nome=P. B.|cognome=Lazarow|data=1985-11|titolo=Biogenesis of Peroxisomes|rivista=Annual Review of Cell Biology|volume=1|numero=1|pp=489–530|lingua=en|accesso=2019-11-12|doi=10.1146/annurev.cb.01.110185.002421|url=http://www.annualreviews.org/doi/10.1146/annurev.cb.01.110185.002421|nome2=Y.|cognome2=Fujiki}}</ref> Tuttavia, questa prospettiva è stata messa in discussione da più recenti scoperte.<ref>{{Cita pubblicazione|nome=Andrei|cognome=Fagarasanu|data=2007-11|titolo=Maintaining Peroxisome Populations: A Story of Division and Inheritance|rivista=Annual Review of Cell and Developmental Biology|volume=23|numero=1|pp=321–344|lingua=en|accesso=2019-11-12|doi=10.1146/annurev.cellbio.23.090506.123456|url=http://www.annualreviews.org/doi/10.1146/annurev.cellbio.23.090506.123456|nome2=Monica|cognome2=Fagarasanu|nome3=Richard A.|cognome3=Rachubinski}}</ref> Ad esempio, i mutanti privi di perossisomi possono ripristinarli in seguito all'introduzione del gene [[Wild type|wild-type]].

In seguito a due analisi evolutive (indipendenti) del proteoma perossisomico, sono state riscontrate omologie tra il meccanismo di importazione perossisomiale e il percorso [[ERAD]] nel reticolo endoplasmatico.<ref>{{Cita pubblicazione|nome=Agatha|cognome=Schlüter|data=2006-04-01|titolo=The Evolutionary Origin of Peroxisomes: An ER-Peroxisome Connection|rivista=Molecular Biology and Evolution|volume=23|numero=4|pp=838–845|lingua=en|accesso=2019-11-12|doi=10.1093/molbev/msj103|url=http://academic.oup.com/mbe/article/23/4/838/1008119/The-Evolutionary-Origin-of-Peroxisomes-An|nome2=Stéphane|cognome2=Fourcade|nome3=Raymond|cognome3=Ripp}}</ref><ref name=":4">{{Cita pubblicazione|nome=Toni|cognome=Gabaldón|data=2006|titolo=[No title found]|rivista=Biology Direct|volume=1|numero=1|pp=8|accesso=2019-11-12|doi=10.1186/1745-6150-1-8|url=http://biologydirect.biomedcentral.com/articles/10.1186/1745-6150-1-8|nome2=Berend|cognome2=Snel|nome3=Frank van|cognome3=Zimmeren}}</ref> Inoltre, sono state individuate omologie tra enzimi metabolici, probabilmente reclutati dai mitocondri.<ref name=":4" /> Recentemente, è stata suggerita un'origine attinobatterica del perossisoma,<ref>{{Cita pubblicazione|nome=Narendra|cognome=Duhita|data=2010-1|titolo=The origin of peroxisomes: The possibility of an actinobacterial symbiosis|rivista=Gene|volume=450|numero=1-2|pp=18–24|lingua=en|accesso=2019-11-12|doi=10.1016/j.gene.2009.09.014|url=https://linkinghub.elsevier.com/retrieve/pii/S0378111909005174|nome2=Le Huyen|cognome2=Ai Thuy|nome3=Saruhashi|cognome3=Satoshi}}</ref> tuttavia, questa teoria presenta delle controversie.<ref>{{Cita pubblicazione|nome=Toni|cognome=Gabaldón|data=2010-10|titolo=Lack of phylogenetic support for a supposed actinobacterial origin of peroxisomes|rivista=Gene|volume=465|numero=1-2|pp=61–65|lingua=en|accesso=2019-11-12|doi=10.1016/j.gene.2010.06.004|url=https://linkinghub.elsevier.com/retrieve/pii/S0378111910002374|nome2=Salvador|cognome2=Capella-Gutiérrez}}</ref>

== Altri organelli correlati ==
Altri organelli noti come [[:en:Microbody|microbody]] correlati ai perossisomi includono: i [[Gliossisoma|gliossisomi]] di piante e [[Muffa|funghi filamentosi]], i [[Glicosoma|glicosomi]] di [[Kinetoplastea|cinetoplastidi]],<ref>{{Cita pubblicazione|nome=J.|cognome=Blattner|data=1992-12-01|titolo=Glycosome assembly in trypanosomes: variations in the acceptable degeneracy of a COOH-terminal microbody targeting signal|rivista=The Journal of Cell Biology|volume=119|numero=5|pp=1129–1136|lingua=en|accesso=2019-11-12|doi=10.1083/jcb.119.5.1129|url=http://www.jcb.org/cgi/doi/10.1083/jcb.119.5.1129}}</ref> e [[Corpo di Woronin|corpi di Woronin]] nei funghi filamentosi.

== Guarda anche ==

* [[:en:Peroxisome_proliferator-activated_receptor|Peroxisome proliferator-activated receptor]]
* [[:en:Peroxisome#cite_note-Rhodin_1954-7|Peroxisome (english wikipedia)]]


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==Collegamenti esterni==
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* {{cita web|http://goldbook.iupac.org/P04511.html|IUPAC Gold Book, "peroxisome"|lingua=en}}
* {{cita web|http://goldbook.iupac.org/P04511.html|IUPAC Gold Book, "peroxisome"|lingua=en}}
* {{Treccani|perossisoma}}
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*[https://itn-perico.eu/home/ Innovative Training Network PERICO]


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{{Cellula}}

Versione delle 12:24, 12 nov 2019

Il perossisoma è un organello (prima conosciuto come microbody) separato dal citoplasma da una membrana e ubiquitario negli eucarioti.[1] I perossisomi sono organelli con attività ossidasica. Spesso, l'ossigeno molecolare serve come co-substrato dal quale viene in seguito prodotto il perossido di idrogeno (H2O2). Il nome del perossisoma, deriva infatti dalla produzione di quest'ultimo e dalla sua attività di scavenging. Questi organelli, svolgono un ruolo fondamentale nel metabolismo dei lipidi e nella conversione di specie reattive dell'ossigeno. I perossisomi sono coinvolti nel catabolismo di acidi grassi a catena lunga, acidi grassi a catena ramificata, prodotti intermedi di acidi biliari (in cellule epatiche),[2] D-aminoacidi, e poliammine. Una delle funzioni più conosciute nei perossisomi, è la riduzione di specie reattive dell'ossigeno, in particolare perossido di idrogeno.[3] Sono inoltre coinvolti nella biosintesi di plasmalogeni, es., etero fosfolipiodi, essenziali per il corretto funzionamento di cervello e polmoni nei mammiferi.[4] Contengono circa il 10% dell'attività totale di due enzimi (Glucosio-6-fosfato deidrogenasi e 6-fosfogluconato deidrogenasi) presenti nella via del pentoso fosfati,[5] fondamentale per il metabolismo energetico.[4] Il convolgimento dei perossisomi nella sintesi di isoprenoidi e colesterolo negli animali, è tutt'ora oggetto di dibattito.[4]

Altre funzioni perossisomiche note includono il ciclo del gliossilato nei semi in germinazione ("gliossisomi"), la fotorespirazione nelle foglie,[6] la glicolisi nei tripanosomi ("glicosomi") e l'ossidazione e l'assimilazione di metanolo e/o ammine in alcuni lieviti.

Storia

I perossisomi (microbodies) furono descritti per la prima volta da uno studente di dottorato svedese, J. Rhodin nel 1954.[7] Furono identificati come organelli dal citologo e biochimico belga Christian de Duve nel 1967.[8] De Duve e colleghi, indagarono il contenuto dei perossisomi, individuando al loro interno, diverse ossidasi coinvolte nella produzione di perossido di idrogeno (H2O2) e catalasi coinvolte nella decomposizione di H2O2 in ossigeno e acqua. Visto il loro ruolo nel metabolismo dei perossidi, De Duve li ha chiamati "peroxisomes", sostituendo il termine morfologico "microbodies" precedentemente utilizzato. Successivamente la luciferasi di lucciola, sintetizzata e immagazzinata nelle cellule dell'organo lanterna della lucciola, è stata identificata anche nei perossisomi.[9] Questo ha poi consentito la scoperta del segnale di targeting di importazione nei i perossisomi, che in seguito ha contribuito ad importanti progressi nel campo della biogenesi del perossisoma.[10]

Struttura

I perossisomi sono piccoli (0,1-1 µm di diametro) compartimenti subcellulari (organelli) con una matrice granulare fine, circondati da una biomembrana singola e presenti nel citoplasma cellulare.[11][12] La compartimentazione crea un ambiente favorevole a promuovere varie reazioni metaboliche all'interno dei perossisomi, le quali sono necessare per sostenere le funzioni cellulari e la vitalità dell'organismo.

Numero, dimensione e composizione proteica dei perossisomi sono variabili e dipendono dal tipo di cellula in cui sono presenti e dalle relative condizioni ambientali. Ad esempio, nel lievito che si utilizza per la lievitazione del pane (S. cerevisiae), è stato osservato che, con un buon apporto di glucosio, erano presenti solo pochi perossisomi che presentavano dimensioni ridotte. Al contrario, quando i lieviti venivano forniti con acidi grassi a catena lunga come unica fonte di carbonio, si potevano formare fino a 20-25 perossisomi di grandi dimensioni.[13]

Funzioni metaboliche

Una delle principali funzioni del perossisoma è la riduzione degli acidi grassi a catena molto lunga attraverso la beta ossidazione. Nelle cellule animali, gli acidi grassi a catena lunga vengono convertiti in acidi grassi a catena media, che vengono successivamente trasferiti nei mitocondri, dove infine vengono scomposti in anidride carbonica e acqua. Nei lieviti e nelle cellule vegetali, questo processo avviene esclusivamente nei perossisomi.[14][15]

Anche le prime reazioni nella formazione del plasmalogeno nelle cellule animali si verificano nei perossisomi. Il plasmalogeno è il fosfolipide più abbondante nella mielina. La carenza di plasmalogeni provoca gravi anomalie nella mielinizzazione delle cellule nervose, motivo per cui molti disturbi dei perossisomi colpiscono il sistema nervoso.[14] I perossisomi sono inoltre coinvolti nella produzione di acidi biliari,[2] importanti per l'assorbimento di grassi e vitamine liposolubili, come le vitamine A e K. Alterazioni cutanee sono caratteristiche dei disturbi genetici che influenzano la funzione del perossisoma.[15]

Le vie metaboliche specifiche presenti esclusivamente nei perossisomi dei mammiferi sono:[4]

I perossisomi contengono enzimi ossidativi, come la D-amminoacido ossidasi e l'acido urico ossidasi.[16] Tuttavia, quest'ultimo enzima è assente nell'uomo. Ciò spiega la malattia nota come gotta, causata dall'accumulo di acido urico. Alcuni enzimi all'interno del perossisoma, usando ossigeno molecolare, rimuovono gli atomi di idrogeno da specifici substrati organici (indicati con R), in una reazione ossidativa, producendo perossido di idrogeno (H2O2, anch'esso tossico):

La catalasi, un altro enzima perossisomiale, utilizza l' H2O2 per ossidare altri substrati, tra cui fenoli, acido formico, formaldeide e alcool, mediante la reazione di perossidazione:

, eliminando così il perossido di didrogeno.

Questa reazione è importante nelle cellule del fegato e dei reni, dove i perossisomi rneutralizzano la tossicità varie sostanze che entrano nel sangue. In questo modo circa il 25% dell'etanolo consumato dall'uomo bevendo bevande alcoliche viene ossidato in acetaldeide.[14] Inoltre, quando si verifica un accumulo di H2O2 in accesso nella cellula, la catalasi lo converte in H2O attraverso questa reazione:

Nelle piante superiori, i perossisomi contengono anche una complessa batteria di enzimi antiossidanti come la superossido dismutasi, i componenti del ciclo ascorbato-glutatione e le NADP-deidrogenasi della via dei pentoso-fosfatoi. È stato inoltre dimostrato che i perossisomi generano i radicali superossido () e ossido nitrico ().[17][18]

Queste specie reattive dell'ossigeno, incluso l'H2O2 perossisomiale, si sono rivelate essere importanti molecole di segnalazione nelle piante e negli animali e contribuiscono sia ad un normale e sano invecchiamento, sia ai disturbi legati all'avanzare dell'età nell'uomo.[19]

Il perossisoma delle cellule vegetali è polarizzato quando combatte contro la penetrazione fungina. L'infezione fa sì che una molecola di glucosinolato abbia un ruolo antifungino attraverso l'azione delle proteine ​​perossisomiali (PEN2 e PEN3).[20]

In aggiunta, i perossisomi nei mammiferi e nell'uomo contribuiscono alla difesa antivirale,[21] e verso altri patogeni.[22]

Formazione del perossisoma

I perossisomi possono derivare ​​dal reticolo endoplasmatico in determinate condizioni sperimentali e replicarsi attraverso crescita di membrana e divisione da organelli preesistenti.[23][24][25] La traduzione delle proteine ​​della matrice del perossisoma, avviene prima della loro importazione nell'organello. Specifiche sequenze di aminoacidi (PTS o Peroxisomal Targeting Signal) che possono essere sia nel domino C-terminale (PTS1) che in quello N-terminale (PTS2) della molecola, segnalano che tali proteine devono essere importate nel perossisoma da ciò che viene indicato come targeting factor. Attualmente siamo a conoscenza di 36 proteine coinvolte nella biogenesi e nel mantenimento del perossisoma, conosciute con il nome inglese di peroxins,[26] che partecipano al processo di assemblaggio del perossisoma in diversi organismi. Nelle cellule dei mammiferi sono state caratterizzate 13 di queste proteine. A differenza dell'importazione di proteine ​che avviene nel reticolo endoplasmatico (ER) o nei mitocondri, non è necessario che queste ​​subiscano un porcesso di denaturazione (in inglese unfolding) per poter essere importate nel lume del perossisoma. I recettori per l'importazione delle proteine ​​della matrice, PEX5 e PEX7, accompagnano i loro carichi (contenenti rispettivamente una sequenza di aminoacidi PTS1 o PTS2) fino al perossisoma dove rilasciano le molecole che hanno trasportato nella matrice perossisomiale per poi tornare nel citosol - un passaggio chiamato recycling. Un metodo particolare per il targeting delle proteine ​​perossisomiali è chiamato piggybacking. Le proteine ​​che vengono trasportate con questo metodo unico, non hanno un PTS canonico, ma si legano piuttosto a una proteina PTS per essere trasportate come complesso.[27] Un modello che descrive il ciclo di importazione viene definito come extended shuttle mechanism o meccanismo a shuttle esteso.[28] Esistono ora prove del fatto che l'idrolisi dell'ATP è necessaria per il riciclo dei recettori nel citosol. Inoltre, l'ubiquitinazione è cruciale per l'esportazione di PEX5 dal perossisoma, al citosol. La biogenesi della membrana perossisomiale e l'inserimento di proteine ​​di membrana perossisomiale (PMP) richiede l'intervento delle proteine perossisomiali PEX19, PEX3 e PEX16. PEX19 è un recettore e un chaperone di PMP, che lega le PMP e le instrada alla membrana perossisomiale, dove interagisce con PEX3, una proteina di membrana integrale perossisomiale. Le PMP vengono quindi inserite nella membrana perossisomiale.

Il degrado dei perossisomi si chiama pexophagy, in italiano pexofagia.[29]

Interazione e comunicazione perossisomiale

Le diverse funzioni dei perossisomi richiedono dinamicità e cooperazione con molti organelli coinvolti nel metabolismo lipidico cellulare come il reticolo endoplasmatico (ER), i mitocondri, adipociti e lisosomi.[30]

I perossisomi interagiscono con i mitocondri in diverse vie metaboliche, tra cui la beta ossidazione degli acidi grassi e il metabolismo delle specie reattive dell'ossigeno.[4] Entrambi gli organelli sono in stretto contatto con il reticolo endoplasmatico (ER) e condividono diverse proteine, inclusi i fattori di fissione. [31] I perossisomi interagiscono anche con il reticolo endoplasmatico (ER) e collaborano alla sintesi di etero (plasmalogeni) che sono importanti per le cellule nervose (vedi sopra). Il contatto fisico tra organelli è spesso mediato da siti di contatto di membrana in cui le membrane di due organelli sono legate fisicamente per consentire un rapido trasferimento di piccole molecole, aggevolare la comunicazione tra organelli, e sono cruciali per il coordinamento delle funzioni cellulari, quindi per le condizioni fisiologiche essenziali per la salute nell'essere umano.[32] Alterazioni dei siti di contatto della membrana sono stati osservati in diverse condizioni patologiche.

Patologie associate

I disturbi perossisomiali sono una classe di patologie che comunemente colpiscono il sistema nervoso umano e altri sistemi. Due esempi comuni sono i disturbi dell'adrenoleucodistrofia legata al cromosoma X, e disturbi nella biogenesi del perossisoma.[33][34]

Geni

I geni PEX codificano per il meccanismo proteico necessario per il corretto assemblaggio del perossisoma, come descritto sopra. L'assemblaggio e la manutenzione della membrana richiedono tre di questi (PEX3, PEX16 e PEX19) e possono verificarsi senza l'importazione degli enzimi della matrice (lume). La proliferazione dell'organello è regolata da Pex11p.

I geni che codificano per le proteine ​​di questo meccanismo proteico includono: PEX1, PEX2 (PXMP3), PEX3, PEX5, PEX6, PEX7, PEX9[35][36], PEX10, PEX11A, PEX11B, PEX11G, PEX12, PEX13, PEX14, PEX16, PEX19, PEX26, PEX28, PEX30 e PEX31. Tra organismi, la numerazione e la funzione PEX possono differire.

Origine ed evoluzione

Il contenuto proteico dei perossisomi varia a seconda delle specie o dell'organismo. La presenza di proteine ​​comuni in molte specie, ha in passato suggerito un'origine endosimbiotica; vale a dire, i perossisomi si sono evoluti da batteri che hanno invaso le cellule in quanto parassiti e hanno progressivamente sviluppato una simbiosi.[37] Tuttavia, questa prospettiva è stata messa in discussione da più recenti scoperte.[38] Ad esempio, i mutanti privi di perossisomi possono ripristinarli in seguito all'introduzione del gene wild-type.

In seguito a due analisi evolutive (indipendenti) del proteoma perossisomico, sono state riscontrate omologie tra il meccanismo di importazione perossisomiale e il percorso ERAD nel reticolo endoplasmatico.[39][40] Inoltre, sono state individuate omologie tra enzimi metabolici, probabilmente reclutati dai mitocondri.[40] Recentemente, è stata suggerita un'origine attinobatterica del perossisoma,[41] tuttavia, questa teoria presenta delle controversie.[42]

Altri organelli correlati

Altri organelli noti come microbody correlati ai perossisomi includono: i gliossisomi di piante e funghi filamentosi, i glicosomi di cinetoplastidi,[43] e corpi di Woronin nei funghi filamentosi.

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