D-amminoacido ossidasi

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D-amminoacido ossidasi
[[File:
|220px|Modello tridimensionale dell'enzima]]
Modello tridimensionale dell'enzima
Numero EC1.4.3.3
ClasseOssidoreduttasi
Nome sistematico
D-amminoacido:ossigeno ossidoreduttasi (deamminante)
Altri nomi
D-amminoacido:O2 ossidoreduttasi;
Banche datiBRENDA, EXPASY, GTD, PDB (RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum)
Fonte: IUBMB

La D-amminoacido ossidasi (o D-aminoacido ossidasi, nome formalmente scorretto in italiano, ma di uso corrente, probabilmente derivante dall'italianizzazione del termine inglese D-amino acid oxidase) è un enzima appartenente alla classe delle ossidoreduttasi, che catalizza la seguente reazione:

D-amminoacido + H2O + O2 2-ossoacido + NH3 + H2O2

L'enzima è una flavoproteina che presenta ampia specificità per D-amminoacidi. Agisce anche sulla glicina anche se con un'efficienza peggiore. In alcuni organismi esiste uno specifico enzima, la glicina ossidasi, per l'ossidazione di questo piccolo aminoacido[1]. La sua interazione con il FAD è stata studiata da Otto Heinrich Warburg.

Recentemente è stato proposto che la D-aminoacido ossidasi sia implicata in diversi fenomeni legati alla trasmissione dell'impulso nervoso nel sistema nervoso centrale.[senza fonte]

Questa classe di enzimi riesce a trasformare un amminoacido in un imminoacido e viceversa.

Note[modifica | modifica wikitesto]

  1. ^ Pollegioni L, Piubelli L, Sacchi S, Pilone MS, Molla G, Physiological functions of D-amino acid oxidases: from yeast to humans, in Cell. Mol. Life Sci., vol. 64, n. 11, giugno 2007, pp. 1373–94, DOI:10.1007/s00018-007-6558-4, PMID 17396222.

Bibliografia[modifica | modifica wikitesto]

  • Dixon, M. and Kleppe, K., D-Amino acid oxidase. I. Dissociation and recombination of the haloenzyme, in Biochim. Biophys. Acta, vol. 96, 1965, pp. 357–367, Entrez PubMed 14314378.
  • Dixon, M. and Kleppe, K., D-Amino acid oxidase. II. Specificity, competitive inhibition and reaction sequence, in Biochim. Biophys. Acta, vol. 96, 1965, pp. 368–382.
  • Dixon, M. and Kleppe, K., D-Amino acid oxidase. III. Effect of pH, in Biochim. Biophys. Acta, vol. 96, 1965, pp. 383–389, Entrez PubMed 14314379.
  • Massey, V., Palmer, G. and Bennett, R., The purification and some properties of D-amino acid oxidase, in Biochim. Biophys. Acta, vol. 48, 1961, pp. 1–9.
  • Meister, A. and Wellner, D., Flavoprotein amino acid oxidase, in Boyer, P.D., Lardy, H. and Myrbäck, K. (a cura di), The Enzymes, 2nd, New York, Academic Press, 1963, pp. 609–648.

Voci correlate[modifica | modifica wikitesto]

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