Malattia di Pompe: differenze tra le versioni

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La patologia prende il nome dal suo scopritore, [[Joannes Cassianus Pompe]], che nel 1932 per primo la descrisse.<ref>{{Cita pubblicazione|autore = Pompe JC|titolo = Over idiopathische hypertrophie van het hart|rivista = Ned. Tijdschr. Geneeskd|volume = 76|numero = |anno = 1932|pp = 304-312}}</ref> Il medico stava valutando il caso di una bambina di 7 mesi, deceduta a causa di una [[cardiomiopatia]] ipertrofica idiopatica, e osservò l’abnorme accumulo di glicogeno nel muscolo cardiaco.<ref>{{Cita web|autore = McGovern M|url = http://emedicine.medscape.com/article/947870-overview|titolo = Genetics of Glycogen-Storage Disease Type II (Pompe Disease)|accesso = 19 marzo 2015|editore = |data = Ultimo aggiornamento: Agosto 2014}}</ref>
La patologia prende il nome dal suo scopritore, [[Joannes Cassianus Pompe]], che nel 1932 per primo la descrisse.<ref>{{Cita pubblicazione|autore = Pompe JC|titolo = Over idiopathische hypertrophie van het hart|rivista = Ned. Tijdschr. Geneeskd|volume = 76|numero = |anno = 1932|pp = 304-312}}</ref> Il medico stava valutando il caso di una bambina di 7 mesi, deceduta a causa di una [[cardiomiopatia]] ipertrofica idiopatica, e osservò l’abnorme accumulo di glicogeno nel muscolo cardiaco.<ref>{{Cita web|autore = McGovern M|url = http://emedicine.medscape.com/article/947870-overview|titolo = Genetics of Glycogen-Storage Disease Type II (Pompe Disease)|accesso = 19 marzo 2015|editore = |data = Ultimo aggiornamento: Agosto 2014}}</ref>


Le conoscenze sulla malattia rimasero lacunose fino al 1955, anno della scoperta dei [[lisosomi]] da parte di [[Christian de Duve]] (per cui vinse il [[Premio Nobel]] nel [[1974]]). Il suo collaboratore [[Henri G. Hers]] nel 1965 constatò che la mancanza dell’enzima lisosomiale alfa-glucosidasi acida, indispensabile per il degrado del glicogeno, potesse essere la causa della malattia di Pompe.
Le conoscenze sulla malattia rimasero lacunose fino al 1955, anno della scoperta dei [[lisosomi]] da parte di [[Christian de Duve]] (per cui vinse il [[Premio Nobel]] nel [[1974]])<ref>{{Cita web|autore = The Nobel Foundation|url = http://www.nobelprize.org/nobel_prizes/medicine/laureates/1974/duve-bio.html|titolo = Christian de Duve - Biographical|accesso = 26 marzo 2015|editore = |data = 1997}}</ref>. Il suo collaboratore [[Henri G. Hers]] nel 1963 constatò che la mancanza dell’enzima lisosomiale alfa-glucosidasi acida, indispensabile per il degrado del glicogeno, potesse essere la causa della malattia di Pompe.<ref>{{Cita pubblicazione|autore = Lim J|titolo = Pompe disease: from pathophysiology to therapy and back again|rivista = Aging Neurosci.|volume = 6|numero = 177|url = http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC4135233/|anno = 2014|doi = 10.3389/fnagi.2014.00177|PMID = PMC4135233|pp = 1-14}}</ref>


Nonostante il riconoscimento dell’origine della patologia, lo sviluppo di un trattamento terapeutico fu difficoltoso, in particolare la più grande sfida fu individuare una soluzione per rendere disponibile l’enzima all’interno delle cellule (internalizzazione). Nei primi anni Novanta, due scienziati olandesi, [[Arnold Reuser]] e [[Ans van der Ploeg]], utilizzando l’enzima alfa-glucosidasi acida arricchito di  residui di [[mannosio]] fosforilato, furono in grado di generare un aumento dell’attività enzimatica nei muscoli di un topo.<ref>{{Cita pubblicazione|autore = Van der Ploeg AT|titolo = Intravenous administration of phosphorylated acid alpha-glucosidase leads to uptake of enzyme in heart and skeletal muscle of mice|rivista = J. Clin. Invest|volume = 87|numero = 2|anno = 1991|coautori = Kroos MA, Willemsen R, et al|pp = 513-8|PMID = 1991835|doi = 10.1172/JCI115025|url = http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC296338/}}</ref>
Nonostante il riconoscimento dell’origine della patologia, lo sviluppo di un trattamento terapeutico fu difficoltoso, in particolare la più grande sfida fu individuare una soluzione per rendere disponibile l’enzima all’interno delle cellule (internalizzazione). Nei primi anni Novanta, due scienziati olandesi, [[Arnold Reuser]] e [[Ans van der Ploeg]], utilizzando l’enzima alfa-glucosidasi acida arricchito di  residui di [[mannosio]] fosforilato, furono in grado di generare un aumento dell’attività enzimatica nei muscoli di un topo.<ref>{{Cita pubblicazione|autore = Van der Ploeg AT|titolo = Intravenous administration of phosphorylated acid alpha-glucosidase leads to uptake of enzyme in heart and skeletal muscle of mice|rivista = J. Clin. Invest|volume = 87|numero = 2|anno = 1991|coautori = Kroos MA, Willemsen R, et al|pp = 513-8|PMID = 1991835|doi = 10.1172/JCI115025|url = http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC296338/}}</ref>
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In seguito, iniziarono il primi trials clinici in due differenti strutture: all’[[Erasmus MC Sophia Children|Erasmus MC Sophia Children’s Hospital]] ([[Rotterdam]], [[Paesi Bassi]]), dove quattro bambini ricevettero l’enzima estratto da latte di coniglio; e alla [[Duke University]] ([[North Carolina]], [[USA]]), dove l’enzima ricavato da cellule ovariche di criceto cinese venne somministrato a 3 neonati.<ref>{{Cita pubblicazione|autore = Amalfitano A|titolo = Recombinant human acid alpha-glucosidase enzyme therapy for infantile glycogen storage disease type II: results of a phase I/II clinical trial|rivista = Genetics in Medicine|volume = 3|numero = 2|anno = 2001|pp = 132-8|PMID = 11286229|doi = 10.1097/00125817-200103000-00007|url = http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/11286229}}</ref>
In seguito, iniziarono il primi trials clinici in due differenti strutture: all’[[Erasmus MC Sophia Children|Erasmus MC Sophia Children’s Hospital]] ([[Rotterdam]], [[Paesi Bassi]]), dove quattro bambini ricevettero l’enzima estratto da latte di coniglio; e alla [[Duke University]] ([[North Carolina]], [[USA]]), dove l’enzima ricavato da cellule ovariche di criceto cinese venne somministrato a 3 neonati.<ref>{{Cita pubblicazione|autore = Amalfitano A|titolo = Recombinant human acid alpha-glucosidase enzyme therapy for infantile glycogen storage disease type II: results of a phase I/II clinical trial|rivista = Genetics in Medicine|volume = 3|numero = 2|anno = 2001|pp = 132-8|PMID = 11286229|doi = 10.1097/00125817-200103000-00007|url = http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/11286229}}</ref>


Nel 2001, [[Genzyme]] valutò la superiorità dell’enzima sviluppato dal gruppo della Duke University e iniziò lo sviluppo clinico dell’attuale terapia. In data 29 Marzo 2006, l’[[European Medicine Agency]] approva il primo trattamento per pazienti affetti dalla malattia di Pompe<ref>{{Cita web|autore = European Medicine Agency|url = http://www.ema.europa.eu/ema/index.jsp?curl=pages/medicines/human/medicines/000636/human_med_000917.jsp|titolo = Myozyme algucosidase alfa|accesso = 19 marzo 2015|editore = |data = Ultimo aggiornamento: Gennaio 2014}}</ref>.
Nel 2000, [[Genzyme]] valutò la superiorità dell’enzima sviluppato dal gruppo della Duke University e iniziò lo sviluppo clinico dell’attuale terapia.<ref>{{Cita pubblicazione|autore = Amalfitano A|titolo = Recombinant human acid α-glucosidase enzyme therapy for infantile glycogen storage disease type II: Results of a phase I/II clinical trial|rivista = Genetics in Medicine|volume = 3|numero = 2|anno = 2001|pp = 132–138|doi = 10.1097/00125817-200103000-00007|coautori = Bengur AR, Morse RP, et al|url = http://www.nature.com/gim/journal/v3/n2/full/gim200127a.html}}</ref> In data 29 Marzo 2006, l’[[European Medicine Agency]] approva il primo trattamento per pazienti affetti dalla malattia di Pompe<ref>{{Cita web|autore = European Medicine Agency|url = http://www.ema.europa.eu/ema/index.jsp?curl=pages/medicines/human/medicines/000636/human_med_000917.jsp|titolo = Myozyme algucosidase alfa|accesso = 19 marzo 2015|editore = |data = Ultimo aggiornamento: Gennaio 2014}}</ref>.


== Progetti di sensibilizzazione ==
== Progetti di sensibilizzazione ==

Versione delle 10:47, 26 mar 2015

Le informazioni riportate non sono consigli medici e potrebbero non essere accurate. I contenuti hanno solo fine illustrativo e non sostituiscono il parere medico: leggi le avvertenze.
Malattia di Pompe
Malattia rara
Cod. esenz. SSNRCG060
Specialitàendocrinologia
Classificazione e risorse esterne (EN)
ICD-9-CM271.0
OMIM232300
MeSHD006009
eMedicine947870 e 119506
GeneReviewsPanoramica
Sinonimi
Glicogenosi di tipo 2
GSDII
Deficit di maltasi acida
Eponimi
Johannes C. Pompe
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La Malattia di Pompe (o Glicogenosi di tipo 2, GSDII) è una miopatia metabolica rara e fa parte della famiglia delle glicogenosi.

Si tratta di una malattia a trasmissione autosomica recessiva, ed è correlata al deficit dell’enzima alfa-glucosidasi acida o maltasi acida, un enzima lisosomiale deputato alla degradazione del glicogeno. L’assenza o la riduzione dell’attività enzimatica ha come diretta conseguenza l’accumulo di glicogeno nei tessuti con un lento e progressivo indebolimento della muscolatura.[1][2][3][4]

I muscoli più severamente interessati dalla debolezza muscolare sono gli addominali (con particolare riferimento al diaframma), i paraspinali, i flessori, gli adduttori e gli abduttori dell’anca.[5]

Genetica ed epidemiologia

La malattia di Pompe è causata da una mutazione del gene sul braccio lungo del cromosoma 17 (17q25.2-q25.3)[6]. Il numero di mutazioni conosciute al momento è superiore a 450[7], pertanto la malattia può avere una elevata varietà di presentazioni cliniche e grande variabilità nel decorso proprio in base al tipo di mutazione.

Il gene codifica l’enzima alfa-glucosidasi acida, che  normalmente degrada i legami alfa-1,4 e alfa-1,6 della molecola di glicogeno. La mancanza di questo enzima genera un accumulo di glicogeno nei lisosomi producendo un’interruzione delle normali funzioni degli organuli cellulari e un danneggiamento della cellula.[8]

La malattia di Pompe è una patologia rara e difficile da diagnosticare, e per questo motivo risulta difficoltoso individuare esattamente quante persone ne siano affette. L’incidenza delle forme IO e LO è molto varia, e dipende dall’etnia e dall’area geografica; il range va da un’incidenza di 1:14.000 per le popolazioni afro-americane a circa 1:100.000 per l’etnia caucasica.[9]

Non essendo ancora disponibili studi a livello italiano, l’incidenza della patologia a livello nazionale è riconducibile al valore medio europeo.

Ereditarietà

La malattia di Pompe è una patologia ereditaria classificata come autosomica recessiva. Il diagramma nella figura illustra la probabilità di trasmissione della malattia ad opera di i due genitori portatori.

Ogni figlio nato ha:

  • Il 25% di possibilità di essere affetto da malattia di Pompe;
  • Il 50% di essere portatore;
  • Il 25% di essere completamente non affetto dalla malattia di Pompe.

Esistono poi altre due possibilità (meno comuni):

  • Se un genitore è affetto da malattia di Pompe e l’altro non affetto da patologia, la totalità dei loro figli sarà portatrice, ma nessuno sarà affetto;
  • Nel raro caso che un genitore sia affetto e l’altro sia portatore, ogni figlio avrà il 50% di possibilità di ereditare la malattia e 50% di essere portatore.[10]

Classificazione e Sintomatologia

La Malattia di Pompe viene suddivisa in:

Forma ad esordio infantile

Conosciuta anche come Forma IO (Infantile Onset), si manifesta in età neonatale ed è e caratterizzata da un predominante interessamento cardiaco con coinvolgimento muscolare scheletrico (tipica assenza di tono muscolare alla nascita: “floppy baby”). In assenza di terapia, il decorso della malattia è fatale e avviene solitamente entro il primo anno di vita[2];

Forma ad esordio tardivo

Conosciuta anche come Forma LO (Late Onset), si manifesta con esordio variabile (dopo il primo anno di vita fino ai 60/70 anni), ed è caratterizzata da un’ampia variabilità di espressione clinica, ovvero:

  • Progressiva debolezza della muscolatura prossimale, in particolare degli arti inferiori (è il quadro clinico più comune);[11][8]
  • Insufficienza respiratoria, causata da debolezza del diaframma e dei muscoli respiratori accessori: può presentarsi come ortopnea e dispnea e con occasionale cefalea mattutina;[12][8]
  • Aumento dei livelli di creatin-chinasi (CK) da 1,5 a 15 volte i limiti superiori della norma (tuttavia in alcuni casi i livelli di CK possono essere normali).[13]

E’ importante considerare che le forme ad esordio tardivo sono particolarmente eterogenee in quanto a modalità ed epoca di esordio e pertanto risultano complesse da diagnosticare.[8]

Diagnosi

Il riconoscimento precoce della malattia è estremamente importante per la disponibilità odierna di una terapia enzimatica sostitutiva (ERT), tanto più efficace se precocemente instaurata. Accrescere la conoscenza sulla malattia e sul come sospettarla è necessario al fine raggiungere l’obiettivo di una diagnosi precoce.[8]

La malattia di Pompe ad esordio tardivo va tenuta in considerazione ogni qualvolta si è in presenza sia di debolezza muscolare prossimale, associata o meno a insufficienza respiratoria o iperCKemia.[14][15]

In caso di sospetto di malattia, oltre ad un primo accertamento da farsi tramite elettromiografia, oggi è possibile effettuare il test di attività enzimatica su Dried Blood Spot (DBS), eseguibile su una minima quantità di sangue raccolto su specifica carta assorbente. Qualora l’attività enzimatica su DBS risultasse ridotta, la diagnosi va confermata con un secondo prelievo. In caso di definita positività, usualmente si procede con la biopsia muscolare, il dosaggio biochimico su tessuto muscolare o fibroblasti.[16]

Con l’obiettivo di arrivare a d una diagnosi precoce sta inoltre sempre più prendendo piede la diagnostica per immagini (MRI), come ad esempio risonanza magnetica e TAC, utile per lo studio della muscolatura paravertebrale e diaframmatica.[17]

Trattamento

Dal 2006 la malattia di Pompe è trattabile sia nella forma IO che LO mediante terapia enzimatica sostitutiva (alglucosidasi alfa). L’alglucosidasi alfa è la forma ricombinante dell’enzima umano alfa-glucosidasi acida e viene somministrato per replicare l’azione dell’enzima carente.[8]

Il trattamento con alglucosidasi alfa è la sola terapia enzimatica sostitutiva (ERT) disponibile per la malattia di Pompe.[18] L’ERT ha dimostrato di migliorare la funzione muscolare e respiratoria, e di limitare la progressione della malattia nella maggior parte dei pazienti affetti sia dalla forma IO che dalla forma LO.[19]  L’efficacia del trattamento è tanto più superiore quanto prima viene effettuata la diagnosi; una diagnosi precoce è pertanto il passaggio chiave che determinerà efficacia e benefici del trattamento.[15][20]

Il trattamento delle forme infatili (IO) con terapia enzimatica sostitutiva, oltre ad evitare la morte entro il primo anno di vita, ha permesso un significativo recupero della componente muscolare dei neonati, permettendo nella maggior parte dei casi il raggiungimento di importanti traguardi di sviluppo motorio (stare seduto, in piedi, iniziare a camminare), altrimenti non raggiungibili in assenza di trattamento.[2]

Recenti pubblicazioni scientifiche confermano inoltre che il trattamento di pazienti con forma LO tramite alglucosidasi alfa ha ridotto del 59% il rischio di mortalità dei pazienti rispetto ai pazienti non trattati. La stima potrebbe essere conservativa poiché in questa coorte l’istituzione del trattamento è stata tardiva. L’effetto della terapia enzimatica sulla sopravvivenza sarebbe pertanto potuto essere maggiore se il trattamento fosse stato iniziato più precocemente.[21]

Sono inoltre in studio nuove terapie che andranno ad affiancare L’ERT con l’obiettivo di  incrementarne  l’efficacia, quali ad esempio le terapie adiuvanti basate su molecole definite "chaperon", decisive nel migliorare l’azione dell’enzima potenziandone attività ed efficacia.[8]

Infine, l’adozione infine di specifici regimi dietetici che riducono l’apporto glicemico è ritenuto un adiuvante dell’efficacia della terapia.[18]

A fianco delle terapia farmacologica resta cruciale il ruolo della fisioterapia nel recupero delle funzionalità muscolare nonché è fondamentale, da parte del personale sanitario, un costante e attento monitoraggio dell’evoluzione della sintomatologia.[18]

Storia

La patologia prende il nome dal suo scopritore, Joannes Cassianus Pompe, che nel 1932 per primo la descrisse.[22] Il medico stava valutando il caso di una bambina di 7 mesi, deceduta a causa di una cardiomiopatia ipertrofica idiopatica, e osservò l’abnorme accumulo di glicogeno nel muscolo cardiaco.[23]

Le conoscenze sulla malattia rimasero lacunose fino al 1955, anno della scoperta dei lisosomi da parte di Christian de Duve (per cui vinse il Premio Nobel nel 1974)[24]. Il suo collaboratore Henri G. Hers nel 1963 constatò che la mancanza dell’enzima lisosomiale alfa-glucosidasi acida, indispensabile per il degrado del glicogeno, potesse essere la causa della malattia di Pompe.[25]

Nonostante il riconoscimento dell’origine della patologia, lo sviluppo di un trattamento terapeutico fu difficoltoso, in particolare la più grande sfida fu individuare una soluzione per rendere disponibile l’enzima all’interno delle cellule (internalizzazione). Nei primi anni Novanta, due scienziati olandesi, Arnold Reuser e Ans van der Ploeg, utilizzando l’enzima alfa-glucosidasi acida arricchito di  residui di mannosio fosforilato, furono in grado di generare un aumento dell’attività enzimatica nei muscoli di un topo.[26]

A questi studi seguì la produzione a livello clinico di enzima alfa-glucosidasi acida estratto da cellule ovariche di criceto cinese e dal latte di conigli transgenici.[27]

In seguito, iniziarono il primi trials clinici in due differenti strutture: all’Erasmus MC Sophia Children’s Hospital (Rotterdam, Paesi Bassi), dove quattro bambini ricevettero l’enzima estratto da latte di coniglio; e alla Duke University (North Carolina, USA), dove l’enzima ricavato da cellule ovariche di criceto cinese venne somministrato a 3 neonati.[28]

Nel 2000, Genzyme valutò la superiorità dell’enzima sviluppato dal gruppo della Duke University e iniziò lo sviluppo clinico dell’attuale terapia.[29] In data 29 Marzo 2006, l’European Medicine Agency approva il primo trattamento per pazienti affetti dalla malattia di Pompe[30].

Progetti di sensibilizzazione

Giornata internazionale della Malattia di Pompe

Il 15 Aprile 2014, in occasione della I giornata mondiale della malattia di Pompe, l’Associazione Italiana Glicogenosi (AIG) con il supporto di Genzyme, ha presentato un spot per il sociale prodotto dal regista Carlo Hintermann (con musiche di Stefano Lentini), volto a sensibilizzare l’opinione pubblica sull’importanza di ottenere una diagnosi precoce della malattia. La voce narrante è di Lorenzo Guidi, che interpreta il piccolo Rocco nella Serie TV “Braccialetti Rossi”.

Telethon

Telethon supporta attivamente attività di ricerca scientifica sulla malattia di Pompe. Dal 2009, sono state presentate 18 pubblicazioni riguardanti la patologia, e sono in corso diversi progetti di ricerca.[31]

Collegamenti esterni

Note

  1. ^ AANEM, Diagnostic criteria for late-onset (childhood and adult) pompe disease, in Muscle Nerve, vol. 40, n. 1, 2009, pp. 149-60, DOI:10.1002/mus.21393.
  2. ^ a b c Van der Ploeg AT, Reuser AJ, Pompe's disease, in Lancet, vol. 372, n. 9646, 2008, pp. 1342-53, DOI:10.1016/S0140-6736(08)61555-X.
  3. ^ Wang RY, Bodamer OA, Watson MS, et al, Lysosomal storage diseases: diagnostic confirmation and management of presymptomatic individuals, in Genet Med, vol. 13, n. 5, 2001, pp. 457-484, DOI:10.1097/GIM.0b013e318211a7e1, PMID 21502868.
  4. ^ Gungor D, Reuser AJ, How to describe the clinical spectrum in Pompe disease?, in Am J Med Genet Part A, 161A, n. 2, 2013, pp. 399–400, DOI:10.1002/ajmg.a.35662, PMID 23300052.
  5. ^ Van deer Beck N, de Vries JM, Hagemans M, et al, Clinical features and predictors for disease natural progression in adults with Pompe disease: a nationwide prospective observational study, in Orphanet J Rare Dis, vol. 7, n. 8, 2012, DOI:10.1186/1750-1172-7-88.
  6. ^ Di Mauro S, Lamperti C, Muscle glycogenoses, in Muscle Nerve, vol. 24, n. 8, 2001, pp. 984-99, PMID 11439374.
  7. ^ Erasmus MC: University Medical Center Rotterdam, Mutations In Human Acid Alpha-Glucosidase, su cluster15.erasmusmc.nl, Ultimo aggiornamento: Settembre 2014. URL consultato il 6 marzo 2015.
  8. ^ a b c d e f g Filosto M, Cotelli MS, Vielmi V, et al, Late-Onset Glycogen Storage Disease Type 2, in Current Molecular Medicine, vol. 14, n. 8, 2014, pp. 971-978, DOI:10.2174/1566524014666141010131649.
  9. ^ Leslie N, Tinkle BT, Glycogen Storage Disease Type II (Pompe Disease), in GeneReviews®, 2013.
  10. ^ Pompe Community, Genetics and Epidemiology, su pompe.com. URL consultato il 6 marzo 2014.
  11. ^ Kishnani PS, Steiner RD, Bali D, et al., Pompe disease diagnosis and management guideline, in Genet Med, vol. 8, n. 5, 2006, pp. 267-288, DOI:10.1097/01.gim.0000218152.87434.f3, PMID 16702877.
  12. ^ Van deer Beck N, Clinical features and predictors for disease natural progression in adults with Pompe disease: a nationwide prospective observational study, in Orphanet J Rare Dis, vol. 7, n. 8, 2012, DOI:101186.
  13. ^ Kyriakides T, Angelini C, Schaefer J, et al, EFNS guidelines on the diagnostic approach to pauci- or asymptomatic hyperCKemia, in Eur J Neurol, vol. 17, 2010, pp. 767-773, DOI:10.1111/j.1468-1331.2010.03012.x.
  14. ^ Hirschhorn R, Reuser A, Glycogen Storage Disease Type II: Acid Alpha-Glucosidase (Acid Maltase) Deficiency, in The Metabolic and Molecular Bases of Inherited Disease, 2001, pp. 3389-3420, DOI:10.1036/ommbid.164.
  15. ^ a b Vissing J, Lukacs Z, Straub V, Diagnosis of Pompe Disease: muscle biopsy vs blood-based assays, in JAMA Neurol, vol. 70, n. 7, 2013, pp. 923–927, DOI:10.1001/2013.jamaneurol.486., PMID 23649721.
  16. ^ Goldstein J, Young SP, Changela M, et al, Screening for Pompe Disease using a rapid dried blood spot method: experience of a clinical diagnostic laboratory, in Muscle Nerve, vol. 40, n. 1, 2009, pp. 32-36, DOI:10.1002/mus.21376, PMID 19533645.
  17. ^ Gaeta M, Barca E, Ruggeri P, et al, Late-onset Pompe disease (LOPD): Correlations between respiratory muscles CT and MRI features and pulmonary function, in Molecular Genetics and Metabolism, vol. 110, n. 3, 2013, pp. 290-296, DOI:10.1016/j.ymgme.2013.06.023.
  18. ^ a b c Cupler EJ, Berger KI, Leshner RT, et al, Consensus Treatmnent recommendations for late-onset pompe disease, in Muscle Nerve, vol. 45, n. 3, 2012, pp. 319-333, DOI:10.1002/mus.22329, PMID 22173792.
  19. ^ Toscano A, Schose B, Enzyme replacement therapy in late-onset Pompe disease: a systematic literature review, in J Neurol, vol. 260, n. 4, 2013, pp. 951-9, DOI:10.1007/s00415-012-6636-x, PMID 22926164.
  20. ^ De Vries JM, van der beek N, Hop WCJ, et al, Effect of enzyme therapy and prognostic factors in 69 adults with Pompe disease: an open-label single-center study, in Orphanet Rare Dis, vol. 7, n. 73, 2012, DOI:10.1186/1750-1172-7-73.
  21. ^ Gungor D, Kruijshaar ME, Plug I, et al, Impact of enzyme replacement therapy on survival in adults with Pompe disease: results from a prospective international observational study, in Orphanet Journal of Rare Diseases, vol. 8, n. 49, 2013, DOI:10.1186/1750-1172-8-49.
  22. ^ Pompe JC, Over idiopathische hypertrophie van het hart, in Ned. Tijdschr. Geneeskd, vol. 76, 1932, pp. 304-312.
  23. ^ McGovern M, Genetics of Glycogen-Storage Disease Type II (Pompe Disease), su emedicine.medscape.com, Ultimo aggiornamento: Agosto 2014. URL consultato il 19 marzo 2015.
  24. ^ The Nobel Foundation, Christian de Duve - Biographical, su nobelprize.org, 1997. URL consultato il 26 marzo 2015.
  25. ^ Lim J, Pompe disease: from pathophysiology to therapy and back again, in Aging Neurosci., vol. 6, n. 177, 2014, pp. 1-14, DOI:10.3389/fnagi.2014.00177, PMID PMC4135233.
  26. ^ Van der Ploeg AT, Kroos MA, Willemsen R, et al, Intravenous administration of phosphorylated acid alpha-glucosidase leads to uptake of enzyme in heart and skeletal muscle of mice, in J. Clin. Invest, vol. 87, n. 2, 1991, pp. 513-8, DOI:10.1172/JCI115025, PMID 1991835.
  27. ^ Van den Hout H, Reuser AJ, Vulto AG, et al, Recombinant human alpha-glucosidase from rabbit milk in Pompe patients, in Lancet, vol. 356, n. 9927, 2000, DOI:10.1016/S0140-6736(00)02533-2, PMID 10972374.
  28. ^ Amalfitano A, Recombinant human acid alpha-glucosidase enzyme therapy for infantile glycogen storage disease type II: results of a phase I/II clinical trial, in Genetics in Medicine, vol. 3, n. 2, 2001, pp. 132-8, DOI:10.1097/00125817-200103000-00007, PMID 11286229.
  29. ^ Amalfitano A, Bengur AR, Morse RP, et al, Recombinant human acid α-glucosidase enzyme therapy for infantile glycogen storage disease type II: Results of a phase I/II clinical trial, in Genetics in Medicine, vol. 3, n. 2, 2001, pp. 132–138, DOI:10.1097/00125817-200103000-00007.
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Voci correlate

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