Bombesina

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Bombesina
Sostanza P
Caratteristiche generali
Formula bruta o molecolare C71H110N24O18S
Massa molecolare (u) 1619,85
Numero CAS [31362-50-2]
PubChem 16133891
Indicazioni di sicurezza
Frasi H ---
Consigli P --- [1]

La bombesina è un peptide microsinaptico, appartenente alla famiglia della bombesine, isolato per la prima volta a Roma dal gruppo di Vittorio Erspamer nel 1971 dalla pelle degli anfibi dell'ordine Anura Bombina bombina e Alytes obstetricans[2].

Classificazione[modifica | modifica sorgente]

La bombesina appartiene in realtà a una famiglia di sostanze, chiamate bombesine, che si ritrovano negli anfibi. Queste possono essere raggruppate in tre classi:

  1. bombesine vere e proprie
  2. litorine (o ranatensine)
  3. fillolitorine

Struttura[modifica | modifica sorgente]

Ogni membro della famiglia delle Bombesine ha un residuo di leucina nella penultima posizione. Le ranatensine hanno una Fenilalanina nella penultima posizione, mentre nelle fillolitorine, il terzo residuo dal Dominio C-terminale è una serina.

bombesine vere e proprie[modifica | modifica sorgente]

Le bombesine vere e proprie sono caratterizzate dall'eptapeptide
C-terminale-Trp-Ala-Val-Gly-His-Leu--Met-N-terminale

Il polipeptide bombesina è composto da 14 aminoacidi con sequenza: C-terminale-Glu-Gln-Arg-Leu-Gly-Asn-Gln-Trp-Ala-Val-Gly-His-Leu-Met-N-terminale [3].

litorine (ranatensine)[modifica | modifica sorgente]

Le litorine sono caratterizzate dall'eptapeptide
C-terminale-Trp-Ala-Val-(Thr)-Gly-His-Phe-Met-N-terminale[4]

fillolitorine[modifica | modifica sorgente]

Le fillolitorine sono caratterizzate dall'eptapeptide terminale
C-terminale-Trp-Ala-Val-Gly-Ser-Phe-(Leu)-Met-N-terminale[5]

Analoghi nei mammiferi[modifica | modifica sorgente]

Le bombesine sono ormoni degli anfibi. Eccetto per le fillolitorine, esistono anche omologhi delle bombesine nei mammiferi[6]:

Meccanismo d'azione[modifica | modifica sorgente]

Agisce attivando i recettori BBR1, BBR2 e BBR3[7] accoppiati alla proteina G nel cervello e nel tratto gastrointestinale (dove stimolano il rilascio di gastrina).

Effetti clinici[modifica | modifica sorgente]

Note[modifica | modifica sorgente]

  1. ^ Sigma Aldrich; rev. del 09.01.2013 riferita all'acetato idrato
  2. ^ Erspamer V, Melchiorri P, Proceedings: Amphibian skin polypeptides active on the gut in J Endocrinol., vol. 70, nº 1, 1976 Jul, pp. 12P-13P, PMID 932596.
  3. ^ Krane IM, Naylor SL, Helin-Davis D, Chin WW, Spindel ER, Molecular cloning of cDNAs encoding the human bombesin-like peptide neuromedin B. Chromosomal localization and comparison to cDNAs encoding its amphibian homolog ranatensin in J Biol Chem., vol. 263, nº 26, 1988 Sep 15, pp. 13317-23, PMID 2458345.
  4. ^ Endean R, Erspamer V, Falconieri Erspamer G, Improta G, Melchiorri P, Negri L, Sopranzi N, Parallel bioassay of bombesin and litorin, a bombesin-like peptide from the skin of Litoria aurea in Br J Pharmacol, vol. 55, nº 2, 1975 Oct, pp. 213-9, PMID 1201379.
  5. ^ Erspamer V, Melchiorri P, Falconieri Erspamer G, Montecucchi PC, de Castiglione R, Phyllomedusa skin: a huge factory and store-house of a variety of active peptides in Peptides, vol. 6, Suppl 3, 1985, pp. 7-12, PMID 3868775.
  6. ^ Ohki-Hamazaki H, Iwabuchi M, Maekawa F, Development and function of bombesin-like peptides and their receptors in Int J Dev Biol., vol. 49, 2-3, 2005, pp. 293-300, PMID 15906244.
  7. ^ Merali Z, Bédard T, Andrews N, Davis B, McKnight AT, Gonzalez MI, Pritchard M, Kent P, Anisman H, Bombesin receptors as a novel anti-anxiety therapeutic target: BB1 receptor actions on anxiety through alterations of serotonin activity in J Neurosci, vol. 26, nº 41, 2006 Oct 11, pp. 10387-96, PMID 17035523.
  8. ^ Merali Z, McIntosh J, Kent P, Michaud D, Anisman H, Aversive and appetitive events evoke the release of corticotropin-releasing hormone and bombesin-like peptides at the central nucleus of the amygdala in J Neurosci., vol. 18, nº 12, 1998 Jun 15, pp. 4758-66, PMID 9614249.
  9. ^ Ohki-Hamazaki et al., Op.Cit., PMID 15906244