Aspartato transaminasi

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aspartato transaminasi
Modello tridimensionale dell'enzima
La struttura tridimensionale della AST, con il cofattore piridossalfosfato
Numero EC 2.6.1.1
Classe Transferasi
Nome sistematico
L-aspartato:2-ossoglutarato aminotransferasi
Altri nomi
glutammico-ossaloacetico transaminasi; glutammato-ossaloacetato transaminasi; SGOT; GOT; AAT; AspT; aspartato α-chetoglutarato transaminasi; aspartato aminotransferasi; aspartil aminotransferasi; AST
Banche dati BRENDA, EXPASY, GTD, KEGG, PDB
Fonte: IUBMB
Aspartato transaminasi 1
(forma solubile)
Gene
HUGO GOT1
Entrez 2805
Locus Chr. 10 q24.1-q25.1
Proteina
OMIM 138180
UniProt P17174
PDB 1AAM
Enzima
EC number 2.6.1.1

La aspartato transaminasi (AST o ASAT aspartato aminotransferasi) chiamata anche SGOT o GOT (dall'inglese Serum Glutamic Oxaloacetic Transaminase) è un enzima appartenente alla classe delle transferasi che catalizza la seguente reazione:

L-glutammato + ossalacetatoα-chetoglutarato + L-aspartato

Tale reazione apre un collegamento tra il ciclo di Krebs e il ciclo dell'urea costituendo così parte dello Shunt dell'aspartato-arginosuccinato dell'acido citrico.

La aspartato transaminasi è rilevabile in concentrazioni molto elevate nel plasma sanguigno in seguito a danno acuto nel fegato (si tratta di un enzima tipici degli epatociti) e nei muscoli. Per tale motivo, viene comunemente dosato negli esami ematici per rilevare danni epatici.

Fa parte della classe di enzimi transaminasi, che effettuano la trasformazione degli amminoacidi in molecole in grado di fornire energia alla cellula. Tale reazione è molto utile in cellule che richiedono grandi quantità di energia come quelle muscolari ed epatiche. La AST, in ogni caso, è presente anche nei globuli rossi e nel tessuto cardiaco, nonché nel pancreas e nei reni.

Come per ogni transaminasi, l'oloenzima contiene una molecola di piridossalfosfato. L'enzima è in grado di utilizzare anche gli amminoacidi aromatici L-tirosina, L-fenilalanina ed L-triptofano.

Funzioni diagnostiche di AST[modifica | modifica wikitesto]

Nell'uomo la concentrazione ematica di AST è ampiamente utilizzata a scopo diagnostico: i valori normali (riscontrabili con un esame del sangue) presenti in un maschio adulto variano da 10 a 45 U./litro, nelle donne tra 5 e 31 U./litro.

Quando uno dei tessuti che si servono di AST viene danneggiato, infatti, le cellule diventano necrotiche e rilasciano in circolo tutti gli enzimi in esse contenute, tra cui AST stessa. La sua concentrazione plasmatica dipende evidentemente dall'estensione del danno tissutale. Dopo danni severi, i livelli di AST possono alzarsi in 6/10 ore e rimanere alti per circa 4 giorni. Il test sui livelli di AST è svolto solitamente insieme a quello per i valori di ALT. Il rapporto tra i due enzimi (AST:ALT) spesso può dare un'indicazione sommaria sulla localizzazione effettiva del danno. Sia ALT che AST sono indicatori affidabili di danno epatico.

In genere un aumento di due volte il valore massimo di base indica la possibile esistenza di una patologia ostruttiva del fegato, che spesso sarà trattata chirurgicamente.[1], se invece i valori massimi fossero almeno 10 volte quelli di base la diagnosi si orienterebbe sulla possibile presenza di una epatite (sia essa virale o tossica)[1].

Al pari della alanina transaminasi, viene utilizzata durante l'uso delle statine, farmaci usati per il controllo delle ipercolesterolemie[2], e che possono causare necrosi epatica.

Sono numerosi i farmaci che possono aumentare i valori della AST: acetaminofene, allopurinolo, clofibrato, codeina, fenotiazine, idralazina, isoniazide, morfina, salicilati, sulfonamidici, verapamil, vitamina A. Al contrario il metronidazolo e la trifluoperazina possono diminuirne i valori)[1].

Note[modifica | modifica wikitesto]

  1. ^ a b c Wilson, 2008, op. cit.
  2. ^ Managing Abnormal Blood Lipids

Bibliografia[modifica | modifica wikitesto]

  • (EN) Il gene che codifica per AST
  • (EN) La struttura tridimensionale di AST
  • (EN) Aspartate aminotransferase of Escherichia coli: nucleotide sequence of the aspC gene Entrez PubMed 3897210
  • (EN) The complete amino acid sequence of aspartate aminotransferase from Escherichia coli: sequence comparison with pig isoenzymes Entrez PubMed 6378205
  • (EN) Site-directed mutagenesis of Escherichia coli aspartate aminotransferase: role of Tyr70 in the catalytic processes Entrez PubMed 1868057
  • (EN) Banks, B.E.C. and Vernon, C.A. Transamination. Part I. The isolation of the apoenzyme of glutamic-aspartic transaminase from pig heart muscle. J. Chem. Soc. (Lond.) (1961) 1698–1705.
  • (EN) Bertland, L.H. and Kaplan, N.O. Chicken heart soluble aspartate aminotransferase. Purification and properties. Biochemistry 7 (1968) 134–142. Entrez PubMed 5758538
  • (EN) Forest, J.C. and Wightman, F. Amino acid metabolism in plants. III. Purification and some properties of a multispecific aminotransferase isolated from bushbean seedlings (Phaseolus vulgaris L.). Can. J. Biochem. 50 (1973) 813–829.
  • (EN) Henson, C.P. and Cleland, W.W. Kinetic studies of glutamic oxaloacetic transaminase isozymes. Biochemistry 3 (1964) 338–345. Entrez PubMed 14155095
  • (EN) Jenkins, W.T., Yphantis, D.A. and Sizer, I.W. Glutamic aspartic transaminase. I. Assay, purification, and general properties. J. Biol. Chem. 234 (1959) 51–57. Entrez PubMed 13610891
  • (EN) Lowe, P.N. and Rowe, A.F. Aspartate: 2-oxoglutarate aminotransferase from Trichomonas vaginalis. Identity of aspartate aminotransferase and aromatic amino acid aminotransferase. Biochem. J. 232 (1985) 689–695. Entrez PubMed 3879173
  • (EN) Mavrides, C. and Orr, W. Multispecific aspartate and aromatic amino acid aminotransferases in Escherichia coli. J. Biol. Chem. 250 (1975) 4128–4133. Entrez PubMed 236311
  • (EN) Schreiber, G., Eckstein, M., Oeser, A. and Holzer, H. [The concentration of aspartate aminotransferase from brewers' yeast] Biochem. Z. 340 (1964) 13–20.
  • (EN) Shrawder, E. and Martinez-Carrion, M. Evidence of phenylalanine transaminase activity in the isoenzymes of aspartate transaminase. J. Biol. Chem. 247 (1972) 2486–2492. Entrez PubMed 4623131
  • Denise D. Wilson, Manuale di Tecniche Diagnostiche ed Esami di Laboratorio, ed. Italiana, Milano, McGraw-Hill, ottobre 2008, p. 671, ISBN 978-88-386-3950-0.

Voci correlate[modifica | modifica wikitesto]

Collegamenti esterni[modifica | modifica wikitesto]