Urochinasi

attivatore dell'u-plasminogeno
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Numero EC	3.4.21.73
Classe	Idrolasi
Nome sistematico
attivatore dell'u-plasminogeno
Altri nomi
urochinasi; attivatore del plasminogeno cellulare ; urochinasi attivatrice del plasminogeno; uPA; u-PA; abbochinasi; esterasi urinaria A
Banche dati	BRENDA, EXPASY, GTD, PDB (RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum)
Fonte: IUBMB

attivatore dell'u-plasminogeno
Gene
HUGO	PLAU
Locus	Chr. 10 q24
Proteina
UniProt	P00749
Enzima
Numero EC	3.4.21.73

L'attivatore dell'u-plasminogeno, o urochinasi, è una serin proteasi appartenente alla classe delle idrolasi. Catalizza il taglio specifico del legame arginina-valina del plasminogeno per formare plasmina.

L'urochinasi fu originariamente isolata dall'urina umana, ma è presente anche in altre sostanze fisiologiche, come il plasma sanguigno e nella matrice extracellulare.

Il substrato primario fisiologico è il plasminogeno, lo zimogeno inattivo della serin proteasi plasmina. L'attivazione della plasmina coinvolge un processo proteolitico che, dipendendo dall'ambiente fisiologico, partecipa alla trombolisi o alla degradazione della matrice extracellulare. Ciò spiega la funzione degli inibitori dell'urochinasi nella terapia di malattie vascolari e nel contrasto alla progressione metastatica del cancro.

Caratteristiche molecolari

L'urochinasi è una proteina composta di 411 residui, consistente in 3 domini: il dominio della serin proteasi, il dominio kringle ed il dominio del fattore di sviluppo. L'urochinasi è sintetizzata in forma di prourochinasi o catena singola di urochinasi, ed è attivata da un taglio proteolitico tra i residui L158 e I159. Le due catene risultanti sono tenute insieme tramite un legame disolfuro.

Bibliografia

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