S-100 (biologia)

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Le proteine S100 sono una famiglia di proteine a basso peso molecolare presente nei vertebrati, caratterizzate da due siti di legame per il calcio con struttura elica-ansa-elica (EF-hand). Esistono almeno 21 tipi di proteine S100[1]. Il nome S100 deriva dalla solubilità al 100% di queste in solfato d'ammonio a pH neutro.

Struttura[modifica | modifica wikitesto]

La maggior parte delle S100 presentano una struttura omodimerica, cioè due polipeptidi identici legati tra loro da legami non covalenti. Sebbene le S100 siano strutturalmente simili alle calmoduline, si differenziano da queste in quanto sono cellula-specifiche, espresse in particolari cellule a diversi livelli a seconda di fattori ambientali. Le calmoduline, invece, sono recettori per il Ca2+ ubiquitari e universali, presenti in molte cellule.

Funzione normale[modifica | modifica wikitesto]

Le S100 sono normalmente presenti in cellule derivate dalla cresta neurale (cellule di Schwann, melanociti e cellule della glia), nei condrociti, adipociti, cellule mioepiteliali, macrofagi, cellule di Langerhans e nelle cellule dendritiche.

Le proteine S100 sono implicate in varie funzioni intracellulari ed extracellulari[2]. Sono altresì coinvolte nella regolazione della fosforilazione delle proteine, dei fattori di trascrizione, nella omeostasi del Ca++, nella dinamica dei costituenti del citoscheletro, nelle attività degli enzimi, nella crescita e differenziazione delle cellule, e nella risposta infiammatoria.

Patologia[modifica | modifica wikitesto]

Alcuni componenti della famiglia delle S100 sono utili come marcatori per certi tumori e per la differenziazione delle cellule in senso epidermico. Possono essere trovati nei melanomi[3], nei tumori maligni della guaina dei nervi periferici, negli schwannomi, nelle cellule stromali del paraganglioma e nei sarcomi a cellule chiare.

Geni[modifica | modifica wikitesto]

Note[modifica | modifica wikitesto]

  1. ^ Marenholz I, Heizmann CW, Fritz G, S100 proteins in mouse and man: from evolution to function and pathology (including an update of the nomenclature) in Biochem. Biophys. Res. Commun., vol. 322, nº 4, ottobre 2004, pp. 1111–22, DOI:10.1016/j.bbrc.2004.07.096, PMID 15336958.
  2. ^ Donato R, Intracellular and extracellular roles of S100 proteins in Microsc. Res. Tech., vol. 60, nº 6, aprile 2003, pp. 540–51, DOI:10.1002/jemt.10296, PMID 12645002.
  3. ^ Nonaka D, Chiriboga L, Rubin BP, Differential expression of S100 protein subtypes in malignant melanoma, and benign and malignant peripheral nerve sheath tumors in J. Cutan. Pathol., vol. 35, nº 11, novembre 2008, pp. 1014–9, DOI:10.1111/j.1600-0560.2007.00953.x, PMID 18547346.

Bibliografia[modifica | modifica wikitesto]

  • Wolf R, Voscopoulos CJ, FitzGerald PC, et al., The mouse S100A15 ortholog parallels genomic organization, structure, gene expression, and protein-processing pattern of the human S100A7/A15 subfamily during epidermal maturation in J. Invest. Dermatol., vol. 126, nº 7, 2006, pp. 1600–8, DOI:10.1038/sj.jid.5700210, PMID 16528363.

Collegamenti esterni[modifica | modifica wikitesto]