Urochinasi: differenze tra le versioni
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L'urochinasi è il 411 residuo [[proteina|proteico]], consistente in 3 [[Dominio (biologia)|domini]]: il domino della serin proteasi, il [[dominio kringle]] ed il [[dominio del fattore di sviluppo]]. L'urochinasi è sintetizzata in forma di prourochinasi o catena singola di urochinasi, ed è attivata da una fendituro proteolitica tra L158 e I159. Le due catene risultanti sono tenute insieme tramite un legame di [[bisolfuro]] . |
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Versione delle 13:01, 14 gen 2007
| Attivatore del plasminogeno, urochinasi | |
|---|---|
| Gene | |
| HUGO | PLAU |
| Entrez | 5328 |
| Locus | Chr. 10 q24 |
| Proteina | |
| OMIM | 191840 |
| UniProt | P00749 |
| Enzima | |
| Numero EC | 3.4.21.31 |
Urochinasi (Abbokinase), è una serin proteasi . L'urochinasi fu originariamente isolata dall'urina umana, ma è presente anche in altre sostanze fisiologiche, come il plasma sanguigno e nella matrice extracellulare. Il sottostrato primario fisiologico è il plasminogeno, il quale è uno zimogeno inattivo formato della sua serin proteasi : la plasmina. L'attivazione della plasmina coinvolge un processo proteolitico che, dipendendo dall'ambiente fisiologico, partecipa alla [[trombolisi] o alla degradazione della matrice extracellulare . Ciò collega l'urochinasi a malattie vascolari ed al cancro.
Caratteristiche molecolari
L'urochinasi è il 411 residuo proteico, consistente in 3 domini: il domino della serin proteasi, il dominio kringle ed il dominio del fattore di sviluppo. L'urochinasi è sintetizzata in forma di prourochinasi o catena singola di urochinasi, ed è attivata da una fendituro proteolitica tra L158 e I159. Le due catene risultanti sono tenute insieme tramite un legame di bisolfuro .