Fattore Rho
Il Fattore Rho è una proteina procariotica coinvolta nella terminazione della trascrizione. In Escherichia coli, è un esamero di identiche subunità di ~275 kD. Ogni subunità ha un dominio di legame all'RNA ed un dominio di idrolisi dell'ATP. Rho è un membro della famiglia delle elicasi ATP dipendenti, che funziona come fattore ancillare dell'RNA polimerasi.
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Struttura molecolare della proteina.
La funzione chiave di Rho consiste nella sua attività di elicasi, per la quale l'energia è fornita dall'idrolisi dell'ATP. Il sito iniziale di legame è un'estesa regione a singola elica (~70 nucleotidi, qualche volta 80-100), ricca in citosina e povera in guanina, chiamato rut (Rho utilization site), a monte della reale sequenza di terminazione. Sono state trovate molte sequenze di legame per esso. Rho si lega all'RNA e usa la sua attività ATPasica per fornire l'energia necessaria per muoversi lungo l'RNA, fino al raggiungimento della regione a doppia elica RNA-DNA, dove svolge la struttura ibrida. L'RNA polimerasi si ferma alla sequenza di terminazione, perché è presente un sito chiamato Rho-sensitive pause (distante 100 nucleotidi).
Una mutazione nonsenso in un gene di un operone, impedisce la traduzione dei geni successivi presenti nell'unità. Questo effetto è chiamato mutazione polare. Una causa comune è l'assenza di mRNA corrispondente alle parti distali dell'unità. Normalmente ci sono terminatori Rho-dipendenti all'interno dell'unità trascrizionale che non vengono utilizzati, perché il ribosoma impedisce a Rho di raggiungere l'RNA polimerasi. Ma una mutazione nonsenso rilascia il ribosoma, in modo che Rho è libero di attaccare e/o muoversi lungo l'RNA polimerasi, consentendo ad essa di agire sul terminatore. Come risultato, l'enzima viene rilasciato, e le regioni distali della unità di trascrizione non vengono mai trascritte.
Bibliografia[modifica | modifica wikitesto]
- James Watson, Backer, Bell, Gann, Biologia molecolare del gene, Zanichelli, 2009, ISBN 978-88-08-16412-4.
