Alanina transaminasi

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Alanina transaminasi
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Numero EC 2.6.1.2
Classe Transferasi
Nome sistematico
L-alanina:2-ossoglutarato amminotransferasi
Altri nomi
glutammico-piruvico transaminasi; glutammico-alanina transaminasi; GPT; β-alanina amminotransferasi; alanino amminotransferasi; alanina-α-chetoglutarato amminotransferasi; alanina-piruvato amminotransferasi; ALT; acido glutammico- acido piruvico transamminase; glutammico-piruvico amminotransferasi; L-alanina amminotransferasi; L-alanina transaminasi; L-alanina-α-chetoglutarato amminotransferasi; piruvato transaminasi; piruvato-alanina amminotransferasi; piruvato-glutammato transaminasi
Banche dati BRENDA, EXPASY, GTD, KEGG, PDB
Fonte: IUBMB
Alanina transaminasi Nuvola apps katomic.svg
[[Image:|px|Alanina transaminasi struttura chimica]]
'
Gene
HUGO GPT
Entrez 2875
Locus Chr. 8 q24.2-qter
Proteina
OMIM 138200
UniProt P24298
PDB [1]
Enzima
EC number 2.6.1.2

L'alanina transaminasi (ALT o ALAT, alanina amminotransferasi) chiamata anche GPT o SGPT (dall'inglese Serum Glutamic Pyruvic Transaminase) è un enzima appartenente alla classe delle transferasi che catalizza la seguente reazione:

L-alanina + α-chetoglutarato piruvato + L-glutammato


L'equilibrio tra piruvato + L-glutammato (a sinistra) e L-alanina + α-chetoglutarato (a destra), catalizzato dall'alanina transaminasi


L'alanina trasporta nel sangue i gruppi amminici prodotti dal muscolo in seguito alla degradazione delle proteine. In prossimità del fegato, attraverso l'azione dell'alanina transaminasi, cede questi gruppi al glutammato. Quest'ultimo successivamente li rilascia sotto forma di ammoniaca, che entra nel ciclo dell'urea.

L'alanina transaminasi è comunemente misurata clinicamente per stabilire la salute del fegato. I valori di riferimento sono solitamente compresi tra 10-43 Unità internazionali per litro. Elevati livelli di ALT possono essere sintomo di danni epatici, epatiti alcoliche o virali, insufficienza cardiaca congestizia, problemi ai dotti biliari, infezioni da mononucleosi o miopatie.

[modifica] Bibliografia

  • Dumitru, I.F., Iordachescu, D. and Niculescu, S. (1970). Chromatographic purification, crystallization and study of vegetable L-alanine: 2-oxoglutarate-aminotransferase properties.. Experientia 26: 837–838. Entrez PubMed 5452003.
  • Dumitru, I.F., Iordachescu, D. and Niculescu, S. (1970). 2-oxoglutarate-aminotransferase chromatographic purification and crystallization of the enzyme from seeds of Glycine hispida var Cheepeura.. Rev. Roum. Biochim. 7: 31-44.
  • Green, D.E., Leloir, L.F. and Nocito, W. (1945). Transaminases.. J. Biol. Chem. 161: 559–582.
  • Iordachescu, D., Dumitru, I.F. and Corniciuc, M.-T. (1983). Comparative biochemical studies concerning L-alanine: 2-oxoglutarate-aminotransferase from the liver and the bile of swines.. Rev. Roum. Biochim. 20: 173–179.
  • Wilson, D.G., King, K.W. and Burris, R.H. (1954). Transaminase reactions in plants.. J. Biol. Chem. 208: 863–874. Entrez PubMed 13174595.

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