Trioso fosfato isomerasi
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5.3.1.1
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La trioso fosfato isomerasi è un enzima, appartenente alla classe delle isomerasi, che catalizza la seguente reazione:
D-gliceraldeide 3-fosfato = glicerone fosfato
L'enzima gioca un ruolo importante nella glicolisi ed è essenziale per una efficiente produzione di energia. La aldolasi, l'enzima precendente della via glicolitica, produce infatti diidrossiacetone fosfato e gliceraldeide 3-fosfato. Seguire una via metabolica distina per ognuna delle due molecole ottenute sarebbe energeticamente molto dispendioso. L'evoluzione del pathway glicolitico ha dunque selezionato la trioso fosfato isomerasi come enzima in grado di uniformare la via glicolitica, convertendo il diidrossiacetone fosfato alla gliceraldeide 3-fosfato, substrato dell'enzima successivo del pathway, la gliceraldeide-3-fosfato deidrogenasi. Anche per questo importante motivo evolutivo, l'enzima è stato individuato in tutti gli organismi fino ad ora verificati, dai batteri ai vertebrati.
Carenze dell'enzima sono associate con anemia emolitica e con un progressivo disordine neurologico.
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[modifica] Struttura e meccanismo di azione
La trioso fosfato isomerasi è un dimero composto da subunità identiche tra loro, ognuna delle quali è composta di circa 250 amminoacidi. La struttura tridimensionale di ogni subunità contiene otto alfa eliche all'esterno di otto foglietti beta paralleli. Questo motivo strutturale è chiamato TIM-barrel (dall'inglese, barile TIM): si tratta del motivo strutturale maggiormente conservato tra quelli osservati nelle proteine. Il sito attivo dell'enzima si trova al centro del barile: all'interno è presente un residuo di Glutammato, coinvolto nel meccanismo catalitico. Gli amminoacidi posti nelle vicinanze di questo glutammato sono estremamente conservati in tutte le trioso fosfato isomerasi finora analizzate.
La trioso fosfato isomerasi agisce spostando un H+ da un atomo di carbonio ad un altro adiacente: in questo modo il trioso può interconvertirsi tra la forma chetonica (diidrossiacetone fosfato) e quella aldeidica (gliceraldeide-3-fosfato). Il ΔG di reazione, in realtà, è spostato verso la formazione di diidrossiacetone fosfato. Nella glicolisi, tuttavia, la bassissima concentrazione cellulare di gliceraldeide-3-fosfato (dovuta al suo veloce inserimento negli step successivi del pathway) spinge comunque la reazione verso la forma aldeidica. Lo spostamento del protone è mediato proprio dal residuo di glutammato già citato.
[modifica] Bibliografia
- (EN) Burton PM et al, The active centre of triose phosphate isomerase, Biochem J. 1966 September; 100(3): 702–710
- (EN) Burton PM et al, Studies on the sub-units of triose phosphate isomerase, Biochem J. 1968 May; 107(6): 737–744
- (EN) Meyer-Arendt, E., Beisenherz, G. and Bücher, T. Triosephosphate isomerase. Naturwissenschaften 40 (1953) 59 only.
- (EN) Meyerhof, O. and Beck, L.V. Triosephosphate isomerase. J. Biol. Chem. 156 (1944) 109–120.
