Fruttosio-bifosfato aldolasi
| fruttosio-bifosfato aldolasi | |
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| Numero EC | 4.1.2.13 |
| Classe | Liasi |
| Nome sistematico | |
| D-fruttosio-1,6-bifosfato D-gliceraldeide-3-fosfato-liasi | |
| Altri nomi | |
| aldolasi; fruttosio difosfato aldolasi; difosfofruttosio aldolasi; chetoso 1-fosfato aldolasi; fosfofruttoaldolasi; fruttoaldolasi; 1,6-difosfofruttosio aldolasi; SMALDO | |
| Banche dati | BRENDA, EXPASY, GTD, KEGG, PDB |
| Fonte: IUBMB | |
| Fruttosio-bifosfato aldolasi |  |
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La fruttosio-bifosfato aldolasi (più comunemente detta aldolasi) è un enzima, appartenente alla classe delle liasi, che catalizza la seguente reazione:
D-fruttosio 1,6-bifosfato → diidrossiacetone fosfato + D-gliceraldeide 3-fosfato
Tale reazione è il quarto step della glicolisi. Il fruttosio-1,6-bisfosfato prodotto dal precedente step è, di fatto, la versione attivata vera e propria del glucosio. La aldolasi avvia la degradazione vera e propria, producendo i due triosi, aventi un fosfato ciascuno.
Il sito attivo dell'enzima è evidenziato in blu. (DHAP = diidrossiacetone fosfato; Fru1,6bP = fruttosio-1,6-bisfosfato; GAD = gliceraldeide-3-fosfato)
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Come la maggior parte degli enzimi, anche la aldolasi può catalizzare una reazione in entrambi i sensi: non a caso, il nome dell'enzima deriva dalla reazione inversa, una condensazione aldolica, ovvero la produzione di un esoso in forma aldeidica a partire da due triosi.
Indice |
[modifica] Struttura
L'enzima presente negli eucarioti è composto da quattro subunità identiche tra loro: su ogni subunità è presente un sito attivo, caratterizzato dalla presenza di una lisina, in grado di associarsi ad una molecola glucidica. Tale sito attivo è presente anche negli archeobatteri, dove è ancora presente un residuo conservato di lisina: l'enzima, in ogni caso, è molto più grande, composto da dieci subunità. L'enzima presente negli eubatteri contiene invece due ioni zinco, senza la presenza di alcun residuo amminoacidico particolare.
[modifica] Funzionamento
Il meccanismo dell'aldolasi è di catalisi enzimatica covalente di tipo elettrofilo, precisamente con la formazione di una base di Schiff.
Il fruttosio 1,6-difosfato si lega al sito attivo dell'enzima con un legame tra il suo gruppo carbonilico ed il gruppo amminico di una lisina.
L'idrogeno del gruppo -OH del C4 viene strappato dallo ossigeno di una tirosina, si rompe il legame tra C4 e C3 e si libera gliceraldeide 3-fosfato.
L'idrogeno di una istidina si lega al C3 donando un H+. Il legame imminico della base di Schiff si idrolizza liberando diidrossiacetone fosfato.
[modifica] Bibliografia
- (EN) Horecker, B.L., Tsolas, O. and Lai, C.Y. Aldolases. In: Boyer, P.D. (Ed.), The Enzymes, 3rd edn, vol. 7, Academic Press, New York, 1972, pp. 213–258.
- (EN) Alefounder, P.R., Baldwin, S.A., Perham, R.N., Short, N.J. Cloning, sequence analysis and over-expression of the gene for the class II fructose 1,6-bisphosphate aldolase of Escherichia coli. Biochem. J. 257 (1989) 529–534. Entrez PubMed 2649077
[modifica] Significato Clinico
L'enzima Aldolasi è presente nel muscolo scheletrico umano, cervello, fegato e muscolo cardiaco. Le due subuntà di cui l'enzima è composto possono aggregandosi formare tre differenti isoenzimi, la forma molecolare A predomina nel muscolo scheletrico, la forma B nel fegato, la forma C è presente nel cervello ed in altri tessuti. Un suo aumento si può avere in caso di distrofia muscolare di Ducheenne, nelle dermatomiositi, nelle polimiositi, ecc...
