Caseina: differenze tra le versioni

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La '''caseina''' è una famiglia di [[fosfoproteina|fosfoproteine]] che si trovano principalmente nel [[latte]] fresco e ne costituiscono la prima fonte di [[proteina|proteine]] per abbondanza (circa i 3/4 di tutte le proteine del latte appartengono a questa famiglia).
La '''caseina''' è una famiglia di [[fosfoproteina|fosfoproteine]] che si trovano principalmente nel [[latte]] fresco e ne costituiscono la prima fonte di [[proteine]] per abbondanza (circa i ¾ di tutte le proteine del latte appartengono a questa famiglia).


== Struttura ==
== Struttura ==
Le caseine sono proteine coniugate -cioè proteine legate ad altre molecole, in questo caso a fosforo sotto forma di [[acido fosforico]] [[estere|esterificato]]. Questi gruppi fosforici sono importanti sia per la struttura della proteina che per la sua proposta funzione. Infatti questo gruppo, caricato negativamente, è in grado di legare [[ione|ioni]] [[calcio (metallo)|calcio]] e [[magnesio]], da cui la supposta funzione di questa proteina, cioè quella di ''carrier'', di trasportatore di calcio minerale. Sono anche quasi tutte piuttosto idrofobiche.
Le caseine sono proteine coniugate -cioè proteine legate ad altre molecole, in questo caso a fosforo sotto forma di [[acido fosforico]] [[Esteri|esterificato]]. Questi gruppi fosforici sono importanti sia per la struttura della proteina che per la sua proposta funzione. Infatti questo gruppo, caricato negativamente, è in grado di legare [[ione|ioni]] [[Calcio (elemento chimico)|calcio]] e [[magnesio]], da cui la supposta funzione di questa proteina, cioè quella di ''carrier'', di trasportatore di calcio minerale. Sono anche quasi tutte piuttosto idrofobiche.


La conformazione delle caseine è simile a quella di [[denaturazione delle proteine|proteine denaturate]] a causa della presenza di un alto numero di residui dell'[[amminoacido]] [[prolina]] che impedisce alla proteina di potersi ripiegare per formare strutture più ordinate; inoltre le caseine non possiedono ponti di solfuro (vedi [[cisteina]]), in grado anch'essi di conferire alla proteina una struttura più ordinata.
La conformazione delle caseine è simile a quella di [[denaturazione delle proteine|proteine denaturate]] a causa della presenza di un alto numero di residui dell'[[Amminoacido|amminoacido]] [[prolina]] che impedisce alla proteina di potersi ripiegare per formare strutture più ordinate; inoltre le caseine non possiedono ponti di solfuro (vedi [[cisteina]]), in grado anch'essi di conferire alla proteina una struttura più ordinata.


[[File:Sapone micella.PNG|80px|frame|right|rappresentazione grafica di una micella sferica]]
[[File:Sapone micella.PNG|80px|frame|right|rappresentazione grafica di una micella sferica]]
Le caseine, tranne la κ-caseina, sono [[idrofobia|idrofobiche]], per cui in soluzione acquosa (come è il latte), tendono a riunirsi insieme formando degli aggregati chiamati ''[[micella|micelle]]'' dove vengono intrappolate diverse sostanze, tra cui appunto il calcio minerale, diversi [[enzima|enzimi]] ed altro ancora. Non è ancora ben chiaro come queste micelle siano strutturate, ma forse sono costituite all'interno dalle varie caseine idrofobiche circondate da uno strato di ''κ-caseina'' ([[idrofilico|idrofilica]]). Al loro interno le micelle si suppone vengano tenute assieme da diversi meccanismi tra cui ponti di calcio, [[idrofobico|interazioni idrofobiche]] e [[legame idrogeno|legami idrogeno]].
Le caseine, tranne la κ-caseina, sono [[idrofobia|idrofobiche]], per cui in soluzione acquosa (come è il latte), tendono a riunirsi insieme formando degli aggregati chiamati ''[[micella|micelle]]'' dove vengono intrappolate diverse sostanze, tra cui appunto il calcio minerale, diversi [[enzima|enzimi]] ed altro ancora. Non è ancora ben chiaro come queste micelle siano strutturate, ma forse sono costituite all'interno dalle varie caseine idrofobiche circondate da uno strato di ''κ-caseina'' ([[Idrofilia|idrofilica]]). Al loro interno le micelle si suppone vengano tenute assieme da diversi meccanismi tra cui ponti di calcio, [[Idrofobia|interazioni idrofobiche]] e [[Legame a idrogeno|legami idrogeno]].


== Proprietà ==
== Proprietà ==
La mancanza di una struttura terziaria della proteina è la responsabile per la sua stabilità termica (non può essere denaturata -al di sotto del punto d'ebollizione- poiché non c'è una struttura da denaturare). Sempre a causa di ciò molti dei residui idrofobici sono esposti all'esterno della proteina e quindi in grado di associarsi ad altri residui di altre caseine, costituendo dei complessi [[colloide|colloidali]] piuttosto grandi ed insolubili in acqua. Questi complessi possono però precipitare in ambiente [[acido]] (il loro [[punto isoelettrico]] è a [[pH]] 4,6) e in seguito all'addizione di [[caglio (caseificazione)|caglio]].
La mancanza di una struttura terziaria della proteina è la responsabile per la sua stabilità termica (non può essere denaturata -al di sotto del punto d'ebollizione- poiché non c'è una struttura da denaturare). Sempre a causa di ciò molti dei residui idrofobici sono esposti all'esterno della proteina e quindi in grado di associarsi ad altri residui di altre caseine, costituendo dei complessi [[colloide|colloidali]] piuttosto grandi ed insolubili in acqua. Questi complessi possono però precipitare in ambiente [[acido]] (il loro [[punto isoelettrico]] è a [[pH]] 4,6) e in seguito all'addizione di [[caglio]].


== Classificazione ==
== Classificazione ==
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== Coagulazione ==
== Coagulazione ==
Per coagulazione si intende la precipitazione delle caseine, la separazione del [[siero di latte|siero]] e la formazione della [[cagliata]], la base per produrre qualunque tipo di [[formaggio]]. Questo può avvenire grazie all'acidità, alla temperatura, ai sali minerali presenti nel latte e all'aggiunta di [[caglio (caseificazione)|caglio]]. Ci sono 2 modi per far avvenire la coagulazione: via acidificazione e via aggiunta di caglio.
Per coagulazione si intende la precipitazione delle caseine, la separazione del [[siero di latte|siero]] e la formazione della [[cagliata]], la base per produrre qualunque tipo di [[formaggio]]. Questo può avvenire grazie all'acidità, alla temperatura, ai sali minerali presenti nel latte e all'aggiunta di [[caglio]]. Ci sono 2 modi per far avvenire la coagulazione: via acidificazione e via aggiunta di caglio.
* ''Acidificazione'': a [[pH]] normale del latte (6,5-6,7) i gruppi fosfato sono tutti deprotonati, cioè possiedono una carica negativa che impedisce che i vari ammassi si uniscano tra loro diventando ancora più grandi. Abbassando il pH alcuni dei gruppi fosfato vengono protonati finché a un pH di 4,6 si raggiunge il punto isoelettrico della caseina. A questo pH la carica netta diventa zero ed i vari ammassi tendono a raggrupparsi tra loro formando dei [[legame ionico|legami ionici]]. Allo stesso modo i minerali intrappolati all'interno di questi ammassi, che ne garantivano una certa stabilità, in seguito all'acidificazione diventano solubili. Come conseguenza si ha la precipitazione di tali ammassi.
* ''Acidificazione'': a [[pH]] normale del latte (6,5-6,7) i gruppi fosfato sono tutti deprotonati, cioè possiedono una carica negativa che impedisce che i vari ammassi si uniscano tra loro diventando ancora più grandi. Abbassando il pH alcuni dei gruppi fosfato vengono protonati finché a un pH di 4,6 si raggiunge il punto isoelettrico della caseina. A questo pH la carica netta diventa zero ed i vari ammassi tendono a raggrupparsi tra loro formando dei [[legame ionico|legami ionici]]. Allo stesso modo i minerali intrappolati all'interno di questi ammassi, che ne garantivano una certa stabilità, in seguito all'acidificazione diventano solubili. Come conseguenza si ha la precipitazione di tali ammassi.
* ''Coagulazione enzimatica'': è un processo a tre stadi che inizia con l'aggiunta di [[caglio (caseificazione)|caglio]] al [[latte]]. Il caglio, isolato dallo stomaco di [[ruminante|ruminanti]], contiene vari enzimi, tra cui la ''chimosina'', in grado di idrolizzare (spezzare in due) la κ-caseina, la responsabile della stabilità degli ammassi di caseina. A causa di ciò e di una diminuzione di pH, nel secondo stadio della coagulazione le micelle si aggregano. Questo processo è favorito dagli ioni calcio presenti che fanno da ponti tra questi ammassi legandoli tra loro. Questa aggregazione viene anche favorita dai legami idrofobici che si vengono a instaurare tra le micelle. La temperatura è un parametro importante durante tutto il processo. Aumentandola a circa 40 °C le reazioni avvengono più velocemente. Nel terzo stadio si ha un riarrangiamento di questi ammassi ed inizia la [[cagliatura]]. A differenza della coagulazione per acidificazione, in questo caso il coagulo conserva tutti i sali di calcio.
* ''Coagulazione enzimatica'': è un processo a tre stadi che inizia con l'aggiunta di [[caglio]] al [[latte]]. Il caglio, isolato dallo stomaco di [[Ruminantia|ruminanti]], contiene vari enzimi, tra cui la ''chimosina'', in grado di idrolizzare (spezzare in due) la κ-caseina, la responsabile della stabilità degli ammassi di caseina. A causa di ciò e di una diminuzione di pH, nel secondo stadio della coagulazione le micelle si aggregano. Questo processo è favorito dagli ioni calcio presenti che fanno da ponti tra questi ammassi legandoli tra loro. Questa aggregazione viene anche favorita dai legami idrofobici che si vengono a instaurare tra le micelle. La temperatura è un parametro importante durante tutto il processo. Aumentandola a circa {{M|40||°C}} le reazioni avvengono più velocemente. Nel terzo stadio si ha un riarrangiamento di questi ammassi ed inizia la [[Cagliata|cagliatura]]. A differenza della coagulazione per acidificazione, in questo caso il coagulo conserva tutti i sali di calcio.


Aggregazione della caseina avviene anche portando la temperatura oltre il livello di ebollizione del latte a causa della modifica delle proprietà del latte (tra cui la formazione di acidi e il rilascio di [[anidride carbonica]]).
Aggregazione della caseina avviene anche portando la temperatura oltre il livello di ebollizione del latte a causa della modifica delle proprietà del latte (tra cui la formazione di acidi e il rilascio di [[anidride carbonica]]).
==Supplemento proteico==
==Supplemento proteico==
La caseina viene largamente utilizzata in ambito di integrazione proteica per consentire un aumento della massa muscolare da parte degli atleti. Come le [[proteine del siero di latte|proteine del siero di latte (whey)]], la caseina è ottenuta dal latte vaccino. A differenza delle whey, i cui amminoacidi nel flusso sanguigno vengono immessi molto rapidamente, la caseina causa l'effetto opposto. Fondamentalmente la caseina è per definizione la proteina ad assorbimento lento sul mercato. Una proprietà interessante legata alle sue capacità di formare un gel o coagulo nello stomaco, che lo rende molto efficiente in termini di apporto di sostanze nutritive. Il coagulo è in grado di fornire un rilascio lento e sostenuto di amminoacidi nel flusso sanguigno, che può durare per diverse ore<ref name="Boirie" />. Questa caratteristica è ritenuta molto importante per mantenere uno stato anabolico e anti-catabolico sul tessuto muscolare per tempi relativamente lunghi, laddove le proteine del siero favoriscono una maggiore sintesi proteica, ma non sono in grado di limitare il catabolismo proteico. In questo modo favorisce una maggiore ritenzione di azoto e di utilizzo da parte del corpo<ref>Hoffman, Michael. ''[http://ww.jssm.org/vol3/n3/2/v3n3-2pdf.pdf Protein - Which is best?]''. Journal of Sports Science and Medicine. 2004. (3): 118–130.</ref>. Grazie alle sue proprietà di lento assorbimento, la caseina è ampiamente utilizzata tra i pasti e prima di coricarsi da parte dei [[culturismo|bodybuilder]] per mantenere lo stato anabolico sul tessuto muscolare. Recenti evidenze scientifiche infatti riconoscono l'utilità del pasto proteico a base di caseina poco prima di coricarsi per stimolare la sintesi proteica muscolare e migliorare il bilancio proteico durante il periodo di recupero notturno post-allenamento<ref>Res et al. ''[http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/22330017 Protein ingestion before sleep improves postexercise overnight recovery]''. Med Sci Sports Exerc. 2012 Aug;44(8):1560-9.</ref>. Altri studi recenti riconoscono che un pasto assunto poco prima di coricarsi, soprattutto se a base di proteine, provoca effetti favorevoli sul metabolismo e sul dispendio energetico a riposo la mattina successiva<ref>Madzima et al. ''[http://journals.cambridge.org/action/displayAbstract?fromPage=online&aid=8938521 Night-time consumption of protein or carbohydrate results in increased morning resting energy expenditure in active college-aged men]''. British Journal of Nutrition / FirstView Article, pp 1-7</ref>. Come le whey e altre fonti proteiche animali, la caseina contiene tutti gli amminoacidi essenziali nella giusta proporzione risultando in un ottimo profilo amminoacidico, favorevole e adatto alla crescita muscolare. È stato riscontrato che il rilascio di amminoacidi da parte della caseina possa durare fino a sette ore<ref name="Boirie" />.
La caseina viene largamente utilizzata in ambito di integrazione proteica per consentire un aumento della massa muscolare da parte degli atleti. Come le [[Proteine del siero del latte|proteine del siero di latte (whey)]], la caseina è ottenuta dal latte vaccino. A differenza delle whey, i cui amminoacidi nel flusso sanguigno vengono immessi molto rapidamente, la caseina causa l'effetto opposto. Fondamentalmente la caseina è per definizione la proteina ad assorbimento lento sul mercato. Una proprietà interessante legata alle sue capacità di formare un gel o coagulo nello stomaco, che lo rende molto efficiente in termini di apporto di sostanze nutritive. Il coagulo è in grado di fornire un rilascio lento e sostenuto di amminoacidi nel flusso sanguigno, che può durare per diverse ore<ref name="Boirie" />. Questa caratteristica è ritenuta molto importante per mantenere uno stato anabolico e anti-catabolico sul tessuto muscolare per tempi relativamente lunghi, laddove le proteine del siero favoriscono una maggiore sintesi proteica, ma non sono in grado di limitare il catabolismo proteico. In questo modo favorisce una maggiore ritenzione di azoto e di utilizzo da parte del corpo<ref>{{Cita pubblicazione|lingua=en|cognome=Hoffman|nome=Michael|url=http://ww.jssm.org/vol3/n3/2/v3n3-2pdf.pdf|formato=PDF|titolo=Protein Which is best?|rivista=Journal of Sports Science and Medicine|anno=2004|numero=3|pp=118–130}}</ref>. Grazie alle sue proprietà di lento assorbimento, la caseina è ampiamente utilizzata tra i pasti e prima di coricarsi da parte dei [[culturismo|bodybuilder]] per mantenere lo stato anabolico sul tessuto muscolare. Recenti evidenze scientifiche infatti riconoscono l'utilità del pasto proteico a base di caseina poco prima di coricarsi per stimolare la sintesi proteica muscolare e migliorare il bilancio proteico durante il periodo di recupero notturno post-allenamento<ref>{{Cita pubblicazione|cognome=Res|etal=si|url=http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/22330017|titolo=Protein ingestion before sleep improves postexercise overnight recovery|rivista=Medicine & Science in Sports & Exercise|anno=2012|mese=agosto|numero=44 (8)|pp=1560-9|lingua=en}}</ref>. Altri studi recenti riconoscono che un pasto assunto poco prima di coricarsi, soprattutto se a base di proteine, provoca effetti favorevoli sul metabolismo e sul dispendio energetico a riposo la mattina successiva<ref>{{Cita pubblicazione|cognome=Madzima|etal=si|url=http://journals.cambridge.org/action/displayAbstract?fromPage=online&aid=8938521|titolo=Night-time consumption of protein or carbohydrate results in increased morning resting energy expenditure in active college-aged men|rivista=British Journal of Nutrition / FirstView Article|pp=1-7|lingua=en}}</ref>. Come le whey e altre fonti proteiche animali, la caseina contiene tutti gli amminoacidi essenziali nella giusta proporzione risultando in un ottimo profilo amminoacidico, favorevole e adatto alla crescita muscolare. È stato riscontrato che il rilascio di amminoacidi da parte della caseina possa durare fino a sette ore<ref name="Boirie" />.
===Benefici per la crescita muscolare===
===Benefici per la crescita muscolare===
Di seguito elencate alcune proprietà generali delle proteine alimentari:
Di seguito elencate alcune proprietà generali delle proteine alimentari:
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*fungono da substrato per la [[gluconeogenesi]] (produzione di energia a partire da precursori non glucidici, come gli amminoacidi; un processo importante nel digiuno prolungato e nell'attività fisica di durata);
*fungono da substrato per la [[gluconeogenesi]] (produzione di energia a partire da precursori non glucidici, come gli amminoacidi; un processo importante nel digiuno prolungato e nell'attività fisica di durata);
*stimolano la sintesi proteica e favoriscono la crescita muscolare;
*stimolano la sintesi proteica e favoriscono la crescita muscolare;
*favoriscono il manifestarsi di un profilo ormonale adatto alla crescita muscolare e dimagrimento ([[Somatotropina|GH]]/[[IGF-1]], [[testosterone]], [[insulina]], [[glucagone]], [[catecolammine]], [[Ormoni tiroidei|tiroidei]]);
*favoriscono il manifestarsi di un profilo ormonale adatto alla crescita muscolare e dimagrimento ([[Somatotropina|GH]]/[[Fattore di crescita insulino-simile|IGF-1]], [[testosterone]], [[insulina]], [[glucagone]], [[Catecolamina|catecolammine]], [[Ormoni tiroidei|tiroidei]]);


Le caseine in aggiunta presentano alcune caratteristiche peculiari:
Le caseine in aggiunta presentano alcune caratteristiche peculiari:
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*determinano un lento rilascio amminoacidico che può superare le 7 ore<ref name="Boirie" />;
*determinano un lento rilascio amminoacidico che può superare le 7 ore<ref name="Boirie" />;
*hanno dunque un bassissimo [[indice insulinico|indice insulinico (II)]];
*hanno dunque un bassissimo [[indice insulinico|indice insulinico (II)]];
*non esibiscono particolari proprietà sullo stimolo dell'insulina, al contrario delle whey<ref name="plasma levels">Hoppe et al. ''[http://www.nature.com/ejcn/journal/v63/n9/abs/ejcn200934a.html Differential effects of casein versus whey on fasting plasma levels of insulin, IGF-1 and IGF-1/IGFBP-3: results from a randomized 7-day supplementation study in prepubertal boys]''. European Journal of Clinical Nutrition (2009) 63, 1076–1083; doi:10.1038.</ref>;
*non esibiscono particolari proprietà sullo stimolo dell'insulina, al contrario delle whey<ref name="plasma levels">{{Cita web|cognome=Hoppe|etal=si|url=http://www.nature.com/ejcn/journal/v63/n9/abs/ejcn200934a.html|titolo=Differential effects of casein versus whey on fasting plasma levels of insulin, IGF-1 and IGF-1/IGFBP-3: results from a randomized 7-day supplementation study in prepubertal boys|rivista=European Journal of Clinical Nutrition|anno=2009|numero=63|pp=1076–1083|doi=10.1038|lingua=en}}</ref>;
*diversamente dalle whey, inducono un forte stimolo della secrezione endogena del [[IGF-1]], ormone dalle note proprietà anaboliche sul tessuto muscolare<ref name="plasma levels" />;
*diversamente dalle whey, inducono un forte stimolo della secrezione endogena del [[Fattore di crescita insulino-simile|IGF-1]], ormone dalle note proprietà anaboliche sul tessuto muscolare<ref name="plasma levels" />;
*contengono quantità maggiori di [[glutammina]], [[arginina]] e [[fenilalanina]] rispetto alle [[whey]];
*contengono quantità maggiori di [[glutammina]], [[arginina]] e [[fenilalanina]] rispetto alle [[Proteine del siero del latte|whey]];
*includono anche una lunga lista di enzimi, ormoni proteici e fattori di crescita;
*includono anche una lunga lista di enzimi, ormoni proteici e fattori di crescita;
*sono le più adatte a contrastare il [[proteolisi|catabolismo proteico (proteolisi)]] al contrario delle whey, o altre proteine a rapida assimilazione<ref name="Boirie" /><ref name="Olympian's" />;
*sono le più adatte a contrastare il [[proteolisi|catabolismo proteico (proteolisi)]] al contrario delle whey, o altre proteine a rapida assimilazione<ref name="Boirie" /><ref name="Olympian's" />;
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====Caseina idrolizzata (HC)====
====Caseina idrolizzata (HC)====
La caseina idrolizzata (HC, ''Hydrolized Casein'') è derivata dall'idrolisi, un processo artificiale di digestione enzimatica che prevede la scissione dei legami delle proteine rendendole molecole di dimensioni più piccole, dette peptidi (in particolare oligopeptidi), che vengono digerite ed assorbite più velocemente. Questo processo rende la caseina simile alla [[Proteine del siero del latte#Proteine del siero idrolizzate (WPH)|proteina del siero idrolizzata (WPH)]], differendo da quest'ultima essenzialmente nel profilo amminoacidico. La forma idrolizzata di caseina prende il nome commerciale di PeptoPro, un marchio registrato che ne detiene il brevetto<ref>''[http://www.dsm.com/le/en_US/peptopro/html/home_peptopro.htm dsm.com: PeptoPro: What is it?]''</ref>.
La caseina idrolizzata (HC, ''Hydrolized Casein'') è derivata dall'idrolisi, un processo artificiale di digestione enzimatica che prevede la scissione dei legami delle proteine rendendole molecole di dimensioni più piccole, dette peptidi (in particolare oligopeptidi), che vengono digerite ed assorbite più velocemente. Questo processo rende la caseina simile alla [[Proteine del siero del latte#Proteine del siero idrolizzate (WPH)|proteina del siero idrolizzata (WPH)]], differendo da quest'ultima essenzialmente nel profilo amminoacidico. La forma idrolizzata di caseina prende il nome commerciale di PeptoPro, un marchio registrato che ne detiene il brevetto<ref>{{Cita web|http://www.dsm.com/le/en_US/peptopro/html/home_peptopro.htm|sito=dsm.com|titolo=PeptoPro: What is it?|lingua=en}}</ref>.


Anche l'ingestione dell'idrolizzato di caseina, così come l'idrolizzato del siero, si traduce in una digestione e assimilazione intestinale molto più rapida, aumentando la disponibilità di amminoacidi e la sintesi proteica.<ref>Koopman et al (2009). ''[http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/19474134 Ingestion of a protein hydrolysate is accompanied by an accelerated in vivo digestion and absorption rate when compared with its intact protein]''. Am J Clin Nutr 90: 106-115.</ref>. Tuttavia alcuni studi hanno rilevato che l'assimilazione più rapida della caseina idrolizzata non risulti necessariamente superiore per l'anabolismo muscolare. Da questa ricerca è risultato che la caseina idrolizzata viene digerita meno, viene ossidata per produrre energia in misura maggiore, e viene utilizzata dall'intestino in misura maggiore rispetto alla caseina intatta<ref>Deglaire et al. ''[http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/19692493 Hydrolyzed dietary casein as compared with the intact protein reduces postprandial peripheral, but not whole-body, uptake of nitrogen in humans]''. Am J Clin Nutr. 2009 Oct;90(4):1011-22</ref>. Il risultato finale, secondo questi studi, è che la caseina idrolizzata fornisce meno amminoacidi al muscolo scheletrico dopo l'ingestione rispetto alla caseina intatta.
Anche l'ingestione dell'idrolizzato di caseina, così come l'idrolizzato del siero, si traduce in una digestione e assimilazione intestinale molto più rapida, aumentando la disponibilità di amminoacidi e la sintesi proteica.<ref>{{Cita pubblicazione|cognome=Koopman|etal=si|anno=2009|url=http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/19474134|lingua=en|titolo=Ingestion of a protein hydrolysate is accompanied by an accelerated in vivo digestion and absorption rate when compared with its intact protein|rivista=The American Journal of Clinical Nutrition|numero=90|pp=106-115}}</ref>. Tuttavia alcuni studi hanno rilevato che l'assimilazione più rapida della caseina idrolizzata non risulti necessariamente superiore per l'anabolismo muscolare. Da questa ricerca è risultato che la caseina idrolizzata viene digerita meno, viene ossidata per produrre energia in misura maggiore, e viene utilizzata dall'intestino in misura maggiore rispetto alla caseina intatta<ref>{{Cita pubblicazione|cognome=Deglaire|etal=si|url=http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/19692493|titolo=Hydrolyzed dietary casein as compared with the intact protein reduces postprandial peripheral, but not whole-body, uptake of nitrogen in humans|rivista=The American Journal of Clinical Nutrition|anno=2009|mese=ottobre|numero=90 (4)|pp=1011-22|lingua=en}}</ref>. Il risultato finale, secondo questi studi, è che la caseina idrolizzata fornisce meno amminoacidi al muscolo scheletrico dopo l'ingestione rispetto alla caseina intatta.


====Proteine del latte====
====Proteine del latte====
Le proteine del latte, talvolta nominate isolato delle proteine del latte, proteine totali del latte, o proteine complete del latte, sono composte per l'80% da caseina e per il 20% da proteine del siero. Il vantaggio delle proteine del latte è quello di unire le proprietà della caseina a quelle della proteina del siero. Grazie a questa peculiarità, si ottiene da una parte il veloce afflusso di amminoacidi nel sangue con un marcato effetto anabolico e insulinotropico, dall'altra avviene un rilascio lento e sostenuto di amminoacidi derivanti dalla caseina, importanti per contrastare il catabolismo proteico e favorire una presenza di amminoacidi nel sangue prolungata.
Le proteine del latte, talvolta nominate isolato delle proteine del latte, proteine totali del latte, o proteine complete del latte, sono composte per l'80% da caseina e per il 20% da proteine del siero. Il vantaggio delle proteine del latte è quello di unire le proprietà della caseina a quelle della proteina del siero. Grazie a questa peculiarità, si ottiene da una parte il veloce afflusso di amminoacidi nel sangue con un marcato effetto anabolico e insulinotropico, dall'altra avviene un rilascio lento e sostenuto di amminoacidi derivanti dalla caseina, importanti per contrastare il catabolismo proteico e favorire una presenza di amminoacidi nel sangue prolungata.


Da quanto emerge dalla ricerca scientifica, molti studi confermano che l'assunzione di whey o di caseina nel post-allenamento, determinino simili livelli di sintensi proteica del muscolo scheletrico, nonostante le differenze temporali nell'assimilazione e concentrazione di amminoacidi nel sangue<ref name="ncbi.nlm.nih.gov">Tipton et al. ''[http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/15570142 Ingestion of casein and whey proteins result in muscle anabolism after resistance exercise]''. Med Sci Sports Exerc. 2004 Dec;36(12):2073-81.</ref><ref name="ReferenceA">Reitelseder et al. ''[http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/21045172 Whey and casein labeled with L-&#91;1-13C&#93;leucine and muscle protein synthesis: effect of resistance exercise and protein ingestion]''. Am J Physiol Endocrinol Metab. 2011 Jan;300(1):E231-42. Epub 2010 Nov 2.</ref><ref>Reitelseder et al. ''[http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/21045172 Whey and casein labeled with L-&#91;1-13C&#93;leucine and muscle protein synthesis: effect of resistance exercise and protein ingestion]''. Am J Physiol Endocrinol Metab. 2011 Jan;300(1):E231-42.</ref>.
Da quanto emerge dalla ricerca scientifica, molti studi confermano che l'assunzione di whey o di caseina nel post-allenamento, determinino simili livelli di sintensi proteica del muscolo scheletrico, nonostante le differenze temporali nell'assimilazione e concentrazione di amminoacidi nel sangue<ref name="ncbi.nlm.nih.gov">{{Cita pubblicazione|cognome=Tipton|etal=si|http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/15570142|titolo=Ingestion of casein and whey proteins result in muscle anabolism after resistance exercise|rivista=Medicine & Science in Sports & Exercise|anno=2004|mese=dicembre|numero=36 (12)|pp=2073-81|lingua=en}}</ref><ref name="ReferenceA">{{Cita pubblicazione|cognome=Reitelseder|etal=si|url=http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/21045172|titolo=Whey and casein labeled with L-&#91;1-13C&#93;leucine and muscle protein synthesis: effect of resistance exercise and protein ingestion|rivista=American Journal of Physiology Endocrinology and Metabolism|anno=2011|mese=gennaio|numero=300 (1)|pp=E231-42|lingua=en}} [[ePub]] 2 novembre 2010</ref><ref>{{Cita pubblicazione|cognome=Reitelseder|etal=si|url=http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/21045172|titolo=Whey and casein labeled with L-&#91;1-13C&#93;leucine and muscle protein synthesis: effect of resistance exercise and protein ingestion|rivista=American Journal of Physiology Endocrinology and Metabolism|anno=2011|mese=gennaio|numero=300(1)|pp=E231-42|lingua=en}}</ref>.


Un dato interessante che mette in risalto le proprietà delle proteine complete del latte proviene ancora dalla ricerca scientifica: Kersick et al. (2006) esaminarono gli effetti della supplementazione di proteine del siero sulla composizione corporea, forza muscolare, resistenza muscolare e la capacità anaerobica nel corso di 10 settimane di allenamento di resistenza su 36 uomini allenati. Questi vennero suddivisi in tre gruppi al quale vennero somministrati, prima della sessione di allenamento, rispettivamente, un placebo a base di carboidrati, whey+caseina, whey+BCAA+glutammina. Il maggior aumento della massa magra era stato ottenuto dal gruppo che assumeva whey+caseina<ref name="Kerksick 2006">Kerksick et al. (2006). ''[http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/16937979 The effects of protein and amino acid supplementation on performance and training adaptations during ten weeks of resistance training]''. J Strength Cond Res 20(3):643-53.</ref>.
Un dato interessante che mette in risalto le proprietà delle proteine complete del latte proviene ancora dalla ricerca scientifica: Kersick [[et al.]] (2006) esaminarono gli effetti della supplementazione di proteine del siero sulla composizione corporea, forza muscolare, resistenza muscolare e la capacità anaerobica nel corso di 10 settimane di allenamento di resistenza su 36 uomini allenati. Questi vennero suddivisi in tre gruppi al quale vennero somministrati, prima della sessione di allenamento, rispettivamente, un placebo a base di carboidrati, whey+caseina, whey+BCAA+glutammina. Il maggior aumento della massa magra era stato ottenuto dal gruppo che assumeva whey+caseina<ref name="Kerksick 2006">{{Cita pubblicazione|cognome=Kerksick|etal=si|anno=2006|url=http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/16937979|titolo=The effects of protein and amino acid supplementation on performance and training adaptations during ten weeks of resistance training|rivista=J Strength Cond Res|numero=20 (3)|pp=643-53|lingua=en}}</ref>.


Lacroix et al. (2006), comparando le whey, caseina micellare, e proteine del latte complete, conclusero che, nonostante l'indice PDCAAS elevato, le whey garantiscono un tasso di disponibilità di amminoacidi troppo rapido per sostenere la richiesta anabolica durante il periodo post-prandiale. Le proteine complete del latte presentavano le migliori qualità nutrizionali, che suggerisce l'effetto vantaggioso del connubio tra whey e caseine<ref name="ReferenceB">Lacroix et al. ''[http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/17093159 Compared with casein or total milk protein, digestion of milk soluble proteins is too rapid to sustain the anabolic postprandial amino acid requirement]''. Am J Clin Nutr. 2006 Nov;84(5):1070-9.</ref>.
Lacroix et al. (2006), comparando le whey, caseina micellare, e proteine del latte complete, conclusero che, nonostante l'indice PDCAAS elevato, le whey garantiscono un tasso di disponibilità di amminoacidi troppo rapido per sostenere la richiesta anabolica durante il periodo post-prandiale. Le proteine complete del latte presentavano le migliori qualità nutrizionali, che suggerisce l'effetto vantaggioso del connubio tra whey e caseine<ref name="ReferenceB">{{Cita pubblicazione|cognome=Lacroix|etal=si|url=http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/17093159|titolo=Compared with casein or total milk protein, digestion of milk soluble proteins is too rapid to sustain the anabolic postprandial amino acid requirement|rivista=The American Journal of Clinical Nutrition|anno=2006|mese=novembre|numero=84 (5)|pp=1070-9|lingua=en}}</ref>.


Sembra che il connubio di caseine e proteine del siero, presente anche nelle proteine totali del latte, favorisca migliori effetti sull'anabolismo e sulla contemporanea inibizione del catabolismo proteico, laddove le sole whey non si rivelano utili a inibire il catabolismo, mentre le caseine indurrebbero un'inferiore sintesi proteica.
Sembra che il connubio di caseine e proteine del siero, presente anche nelle proteine totali del latte, favorisca migliori effetti sull'anabolismo e sulla contemporanea inibizione del catabolismo proteico, laddove le sole whey non si rivelano utili a inibire il catabolismo, mentre le caseine indurrebbero un'inferiore sintesi proteica.
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Lacroix et al. (2006), comparando le whey, caseina micellare, e proteine del latte complete, concludono che, nonostante l'indice PDCAAS elevato, le whey garantiscono un tasso di disponibilità di amminoacidi troppo rapido per sostenere la richiesta anabolica durante il periodo post-prandiale. Le proteine complete del latte presentavano le migliori qualità nutrizionali, che suggerisce l'effetto vantaggioso del connubio tra whey e caseine<ref name="ReferenceB"/>.
Lacroix et al. (2006), comparando le whey, caseina micellare, e proteine del latte complete, concludono che, nonostante l'indice PDCAAS elevato, le whey garantiscono un tasso di disponibilità di amminoacidi troppo rapido per sostenere la richiesta anabolica durante il periodo post-prandiale. Le proteine complete del latte presentavano le migliori qualità nutrizionali, che suggerisce l'effetto vantaggioso del connubio tra whey e caseine<ref name="ReferenceB"/>.


Nello stesso anno Cribb e colleghi compararono i diversi effetti delle whey isolate idrolizzate (WPH) con la caseina sullo sviluppo della forza e composizione corporea ottenuti tramite un allenamento di resistenza di 10 settimane su 13 [[culturismo|bodybuilder]] amatori. Il gruppo che assumeva proteine isolate idrolizzate del siero mostrò un aumento significativo della massa magra, una maggiore diminuzione della massa grassa, e un maggior aumento della forza, rispetto al gruppo che assumeva caseina<ref>Cribb et al. ''[http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/17240782 The effect of whey isolate and resistance training on strength, body composition, and plasma glutamine]''. Int J Sport Nutr Exerc Metab. 2006 Oct;16(5):494-509.</ref>.
Nello stesso anno Cribb e colleghi compararono i diversi effetti delle whey isolate idrolizzate (WPH) con la caseina sullo sviluppo della forza e composizione corporea ottenuti tramite un allenamento di resistenza di 10 settimane su 13 [[culturismo|bodybuilder]] amatori. Il gruppo che assumeva proteine isolate idrolizzate del siero mostrò un aumento significativo della massa magra, una maggiore diminuzione della massa grassa, e un maggior aumento della forza, rispetto al gruppo che assumeva caseina<ref>{{Cita pubblicazione|cognome=Cribb|etal=si|url=http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/17240782|titolo=The effect of whey isolate and resistance training on strength, body composition, and plasma glutamine|rivista=International Journal of Sport Nutrition and Exercise Metabolism|anno=2006|mese=ottobre|numero=16 (5)|pp=494-509|lingua=en}}</ref>.


Nel 2007 Miura conclude che una dieta a base di caseina sui ratti porta ad una maggiore concentrazione plasmatica di [[IGF-1]] rispetto ad una dieta a base di proteine della soia o priva di proteine<ref>Miura et al. (2007). ''[http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/1596498 Effect of dietary proteins on insulin-like growth factor-1 (IGF-1) messenger ribonucleic acid content in rat liver]''. British Journal of Nutrition 67 (2): 257</ref>.
Nel 2007 Miura conclude che una dieta a base di caseina sui ratti porta ad una maggiore concentrazione plasmatica di [[Fattore di crescita insulino-simile|IGF-1]] rispetto ad una dieta a base di proteine della soia o priva di proteine<ref>{{Cita pubblicazione|autore=Miura|etal=si|anno=2007|url=http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/1596498|titolo=Effect of dietary proteins on insulin-like growth factor-1 (IGF-1) messenger ribonucleic acid content in rat liver|rivista=British Journal of Nutrition|numero=67 (2)|p=257|lingua=en}}</ref>.


Tang et al. (2009), analizzarono gli effetti sulla sintesi proteica muscolare delle whey idrolizzate, proteine della soia, e caseina micellare. La sintesi proteica nella gamba, da non allenata, era più alta dopo l'ingestione di proteine veloci (WPH e soia), e più bassa dopo l'assunzione di quelle lente (caseina micellare). La proteosintesi indotta dalle WPH era più alta di circa il 93% rispetto alla caseina, e del 18% rispetto alla soia. Dopo l'allenamento, la sintesi proteica era maggiore di circa il 122% rispetto alla caseina, e del 31% rispetto alla soia. Conclusero che lo stimolo della sintesi proteica indotta dal cibo nei giovani adulti è maggiore a seguito dell'ingestione di proteine del siero idrolizzato o della soia rispetto alla caseina, sia in stato di riposo che dopo l'esercizio di resistenza; inoltre, nonostante WPH e soia risultino entrambe rapide, le WPH stimolano la sintesi proteica più delle proteine della soia dopo un allenamento di resistenza<ref>Tang et al. ''[http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/19589961 Ingestion of whey hydrolysate, casein, or soy protein isolate: effects on mixed muscle protein synthesis at rest and following resistance exercise in young men]''. J Appl Physiol. 2009 Sep;107(3):987-92. Epub 2009 Jul 9.</ref>.
Tang et al. (2009), analizzarono gli effetti sulla sintesi proteica muscolare delle whey idrolizzate, proteine della soia, e caseina micellare. La sintesi proteica nella gamba, da non allenata, era più alta dopo l'ingestione di proteine veloci (WPH e soia), e più bassa dopo l'assunzione di quelle lente (caseina micellare). La proteosintesi indotta dalle WPH era più alta di circa il 93% rispetto alla caseina, e del 18% rispetto alla soia. Dopo l'allenamento, la sintesi proteica era maggiore di circa il 122% rispetto alla caseina, e del 31% rispetto alla soia. Conclusero che lo stimolo della sintesi proteica indotta dal cibo nei giovani adulti è maggiore a seguito dell'ingestione di proteine del siero idrolizzato o della soia rispetto alla caseina, sia in stato di riposo che dopo l'esercizio di resistenza; inoltre, nonostante WPH e soia risultino entrambe rapide, le WPH stimolano la sintesi proteica più delle proteine della soia dopo un allenamento di resistenza<ref>{{Cita pubblicazione|cognome=Tang|etal=si|url=http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/19589961|titolo=Ingestion of whey hydrolysate, casein, or soy protein isolate: effects on mixed muscle protein synthesis at rest and following resistance exercise in young men|rivista=Journal of Applied Physiology|anno=2009|mese=settembre|numero=107 (3)|pp=987-92|lingua=en}} [[ePub]] 9 luglio 2009</ref>.


Hoppe et al. (2009) vollero capire quale componente del latte stimolasse la crescita. Vennero esaminati gli effetti delle due principali componenti proteiche (whey e caseine), e minerali (calcio e fosforo) del latte su 57 ragazzi di otto anni. Risultò che non vi erano interazioni tra le componenti proteiche e minerali. Nel gruppo che assumeva caseina, avveniva un incremento del 15% di IGF-1, mentre non avveniva nessun cambiamento nella secrezioni insulina. Nel gruppo che assumeva proteine del siero, l'insulina aumentava del 21%, senza alcun influsso sul IGF-1. Non avveniva nessun effetto indipendente di un alto introito di minerali del latte su insulina e IGF-1. Si concluse che le principali frazioni proteiche del latte (whey e caseine) mostrano importanti, ma diversi effetti che promuovono la crescita, aumentando i livelli a digiuno di insulina (per il siero di latte) e IGF-1 (per la caseina)<ref name="plasma levels" />.
Hoppe [[et al.]] (2009) vollero capire quale componente del latte stimolasse la crescita. Vennero esaminati gli effetti delle due principali componenti proteiche (whey e caseine), e minerali (calcio e fosforo) del latte su 57 ragazzi di otto anni. Risultò che non vi erano interazioni tra le componenti proteiche e minerali. Nel gruppo che assumeva caseina, avveniva un incremento del 15% di IGF-1, mentre non avveniva nessun cambiamento nella secrezioni insulina. Nel gruppo che assumeva proteine del siero, l'insulina aumentava del 21%, senza alcun influsso sul IGF-1. Non avveniva nessun effetto indipendente di un alto introito di minerali del latte su insulina e IGF-1. Si concluse che le principali frazioni proteiche del latte (whey e caseine) mostrano importanti, ma diversi effetti che promuovono la crescita, aumentando i livelli a digiuno di insulina (per il siero di latte) e IGF-1 (per la caseina)<ref name="plasma levels" />.


===Proteine "veloci e lente"===
===Proteine "veloci e lente"===
Le caseine sono note per le loro proprietà sul lento assorbimento. L'aggettivo "slow proteins" venne applicato alle caseine a partire dalla fine degli anni novanta, quando, uno studio in particolare (Boirie et al. 1997), volle esaminare le differenze tra la proteina del siero del latte e della caseina. La ricerca mostra che a seguito del consumo di caseina, si raggiunge il picco di amminoacidi nel sangue e della sintesi proteica tra le 3 e le 4 ore. Il rilascio totale di amminoacidi nel circolo ematico, tuttavia, può durare fino a 7 ore dopo la sua ingestione.
Le caseine sono note per le loro proprietà sul lento assorbimento. L'aggettivo "slow proteins" venne applicato alle caseine a partire dalla fine degli anni novanta, quando, uno studio in particolare (Boirie et al. 1997), volle esaminare le differenze tra la proteina del siero del latte e della caseina. La ricerca mostra che a seguito del consumo di caseina, si raggiunge il picco di amminoacidi nel sangue e della sintesi proteica tra le 3 e le 4 ore. Il rilascio totale di amminoacidi nel circolo ematico, tuttavia, può durare fino a 7 ore dopo la sua ingestione.


Nel [[1997]] il francese Yves Boirie e la sua squadra, tramite il famoso studio ''Slow and fast dietary proteins differently modulate postprandial protein accretion'', stabilirono per la prima volta il nominativo di proteine a "lenta e rapida assimilazione", comparando la proteina del siero del latte alla caseina. Questa ricerca mostrò che, se comparato alla caseina micellare, il siero causava un incremento più breve ma più elevato di amminoacidi nel sangue, e favoriva un incremento della [[proteosintesi]] (sintesi proteica) del 68%, rispetto al 31% della caseina. Per contro, il catabolismo proteico era ridotto del 34% dopo l'ingestione di caseine, ma non dopo l'ingestione di whey. Dopo 7 ore, il livello di ossidazione di leucina era più basso dopo l'ingestione di caseina, nonostante lo stesso introito dell'amminoacido. Si concluse che la velocità di digestione delle proteine e l'assorbimento degli aminoacidi dal parte dell'intestino ha un effetto importante sul complesso anabolismo proteico dopo un pasto. In analogia con il metabolismo dei carboidrati, le proteine ad assorbimento lento e veloce modulano la risposta metabolica postprandiale.<ref name="Boirie">Boirie et al. ''[http://www.ncbi.nlm.nih.gov/sites/entrez/9405716?dopt=Abstract&holding=f1000,f1000m,isrctn Slow and fast dietary proteins differently modulate postprandial protein accretion]''. Proc Natl Acad Sci U S A. 1997 Dec 23;94(26):14930-5.</ref>. Questo loro effetto sull'insulina poteva essere contemplato da un parametro che all'epoca stava iniziando ad essere diffuso tra alcuni ricercatori, ovvero l'[[indice insulinico]], un metodo che, in analogia con l'[[indice glicemico]], misurava la velocità di innalzamento dell'[[insulinemia]] piuttosto che della [[glicemia]]<ref name="Clinical Nutrition">''[http://www.ajcn.org/content/66/5/1264.short An Insulin Index of Foods: The Insulin Demand Generated by 1000-kJ Portions of Common Foods]'' in the American Journal of Clinical Nutrition 1997, Vol. 66: pages 1264-1276 by Susanne HA Holt, Janette C. Brand Miller, and Peter Petocz</ref>. Le whey mostravano dunque una grande capacità di elevare i livelli di insulina, presentando un alto indice insulinico, ben superiore alla caseina.
Nel [[1997]] il francese Yves Boirie e la sua squadra, tramite il famoso studio ''Slow and fast dietary proteins differently modulate postprandial protein accretion'', stabilirono per la prima volta il nominativo di proteine a "lenta e rapida assimilazione", comparando la proteina del siero del latte alla caseina. Questa ricerca mostrò che, se comparato alla caseina micellare, il siero causava un incremento più breve ma più elevato di amminoacidi nel sangue, e favoriva un incremento della [[Sintesi proteica|proteosintesi]] (sintesi proteica) del 68%, rispetto al 31% della caseina. Per contro, il catabolismo proteico era ridotto del 34% dopo l'ingestione di caseine, ma non dopo l'ingestione di whey. Dopo 7 ore, il livello di ossidazione di leucina era più basso dopo l'ingestione di caseina, nonostante lo stesso introito dell'amminoacido. Si concluse che la velocità di digestione delle proteine e l'assorbimento degli aminoacidi dal parte dell'intestino ha un effetto importante sul complesso anabolismo proteico dopo un pasto. In analogia con il metabolismo dei carboidrati, le proteine ad assorbimento lento e veloce modulano la risposta metabolica postprandiale.<ref name="Boirie">{{Cita pubblicazione|cognome=Boirie|etal=si|url=http://www.ncbi.nlm.nih.gov/sites/entrez/9405716?dopt=Abstract&holding=f1000,f1000m,isrctn|titolo=Slow and fast dietary proteins differently modulate postprandial protein accretion|rivista=[[Proceedings of the National Academy of Sciences|Proc Natl Acad Sci USA]]|anno=1997|mese=dicembre|giorno=23|numero=94 (26)|pp=14930-5|lingua=en}}</ref>. Questo loro effetto sull'insulina poteva essere contemplato da un parametro che all'epoca stava iniziando ad essere diffuso tra alcuni ricercatori, ovvero l'[[indice insulinico]], un metodo che, in analogia con l'[[indice glicemico]], misurava la velocità di innalzamento dell'[[Insulina#Insulinemia|insulinemia]] piuttosto che della [[glicemia]]<ref name="Clinical Nutrition">{{Cita pubblicazione|lingua=en|url=http://www.ajcn.org/content/66/5/1264.short|titolo=An Insulin Index of Foods: The Insulin Demand Generated by 1000-kJ Portions of Common Foods|rivista=the American Journal of Clinical Nutrition|anno=1997|volume=66|pp=1264-1276|nome=Susanne H.A.|cognome=Holt|nome2=Janette C.|cognome2=Brand Miller|nome3=Peter|cognome3=Petocz}}</ref>. Le whey mostravano dunque una grande capacità di elevare i livelli di insulina, presentando un alto indice insulinico, ben superiore alla caseina.


In sintesi lo studioso Yves Boirie, concludeva che:<ref name="Olympian's">[http://www.olympian.it/ir/54_3.cfm olympian.it - Intervista allo studioso Yves Boirie. Articolo pubblicato su Olympian's News numero 54 (2003)]</ref>
In sintesi lo studioso Yves Boirie, concludeva che:<ref name="Olympian's">{{Cita pubblicazione|url=http://www.olympian.it/ir/54_3.cfm|sito=olympian.it|titolo=Intervista allo studioso Yves Boirie|rivista=Olympian's News|numero=54|anno=2003}}</ref>


*le proteine del siero del latte non hanno proprietà anticataboliche;
*le proteine del siero del latte non hanno proprietà anticataboliche;
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== Allergie ==
== Allergie ==
La caseina rappresenta la principale causa di [[allergia alimentare]] al latte. Questa forma di [[allergia alimentare|allergia]] è più frequente nei primi anni di vita e tende poi a scomparire con l'età anche se può talvolta portare anche a gravi forme di [[shock anafilattico]] ed è una forma di allergia difficile da controllare, poiché il latte, o la caseina stessa, è presente in moltissimi alimenti. Lo zucchero [[lattosio]] può anch'esso provocare disturbi, come la ''[[intolleranza al lattosio]]'', una [[intolleranza alimentare]] presente principalmente nell'età adulta.
La caseina rappresenta la principale causa di [[allergia alimentare]] al latte. Questa forma di [[allergia alimentare|allergia]] è più frequente nei primi anni di vita e tende poi a scomparire con l'età anche se può talvolta portare anche a gravi forme di [[Anafilassi|shock anafilattico]] ed è una forma di allergia difficile da controllare, poiché il latte, o la caseina stessa, è presente in moltissimi alimenti. Lo zucchero [[lattosio]] può anch'esso provocare disturbi, come la ''[[intolleranza al lattosio]]'', una [[intolleranza alimentare]] presente principalmente nell'età adulta.


== Altri usi della caseina ==
== Altri usi della caseina ==
Oltre ad essere consumata nel latte e nei prodotti derivati, la caseina è utilizzata come ingrediente in alcuni prodotti alimentari, e deve essere segnalata sull'etichetta per permettere agli individui allergici al latte di evitarla. Inoltre può essere utilizzata come ausiliario nella fabbricazione del vino.<br />
Oltre ad essere consumata nel latte e nei prodotti derivati, la caseina è utilizzata come ingrediente in alcuni prodotti alimentari, e deve essere segnalata sull'etichetta per permettere agli individui allergici al latte di evitarla. Inoltre può essere utilizzata come ausiliario nella fabbricazione del vino.<br />
La caseina viene inoltre impiegata nella preparazione di adesivi, guaine protettive, tessuti e in molti altri prodotti. Viene usata anche come legante nella pittura a tempera e a questo scopo è stata intensivamente usata dai pittori del '400. Un altro uso della caseina, condensata con la formaldeide, è quello di formare una sostanza solida, galalite, che può essere lavorata e utilizzata nella produzione di bottoni, pettini e perfino le coperture dei tasti bianchi nel pianoforte. Dal [[1937]] la caseina è utilizzata per la produzione di una fibra tessile che nell'Italia autarchica assunse il nome di [[lanital]] (utilizzato come surrogato della [[lana]] da parte della società [[Snia Viscosa]]); attualmente la "fibra di latte" è utilizzata nella la produzione di un filato particolarmente morbido, traspirante, assorbente e adatto ai bambini e ai capi di biancheria intima, usato sia per la produzione di capi finiti che nell'aguglieria.
La caseina viene inoltre impiegata nella preparazione di adesivi, guaine protettive, tessuti e in molti altri prodotti. Viene usata anche come legante nella pittura a tempera e a questo scopo è stata intensivamente usata dai pittori del '400. Un altro uso della caseina, condensata con la formaldeide, è quello di formare una sostanza solida, galalite, che può essere lavorata e utilizzata nella produzione di bottoni, pettini e perfino le coperture dei tasti bianchi nel pianoforte. Dal [[1937]] la caseina è utilizzata per la produzione di una fibra tessile che nell'Italia autarchica assunse il nome di [[lanital]] (utilizzato come surrogato della [[lana]] da parte della società [[SNIA|Snia Viscosa]]); attualmente la "fibra di latte" è utilizzata nella la produzione di un filato particolarmente morbido, traspirante, assorbente e adatto ai bambini e ai capi di biancheria intima, usato sia per la produzione di capi finiti che nell'aguglieria.


== Note ==
== Note ==
<references/>
<references/>
== Bibliografia ==
== Bibliografia ==
* Creamer LK ''et al'' (1998) Micelle stability: kappa-casein structure and function. ''J Dairy Sci.'' 81(11): 3004-12
* {{Cita pubblicazione|cognome=Creamer|nome=L.K.|etal=si|anno=1998|titolo=Micelle stability: kappa-casein structure and function|rivista=J Dairy Sci|numero=81 (11)|pp=3004-12|lingua=en}}
* Shek LP ''et al'' (2005) Humoral and cellular responses to cow milk proteins in patients with milk-induced IgE-mediated and non-IgE-mediated disorders. ''Allergy''. 60(7): 912-9
* {{Cita pubblicazione|cognome=Shek|nome=L.P.|etal=si|anno=2005|titolo=Humoral and cellular responses to cow milk proteins in patients with milk-induced IgE-mediated and non-IgE-mediated disorders|rivista=Allergy|numero=60 (7)|pp=912-9|lingua=en}}


==Voci correlate==
==Voci correlate==
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*[[Proteine dell'uovo]]
*[[Proteine dell'uovo]]
*[[Proteine]]
*[[Proteine]]
*[[Peptidi]]
*[[Peptide]]
*[[Dipeptidi]]
*[[Dipeptide]]
*[[Tripeptidi]]
*[[Tripeptidi]]
*[[Oligopeptidi]]
*[[Oligopeptidi]]
*[[Polipeptidi]]
*[[Polipeptide]]
*[[Amminoacidi]]
*[[Amminoacido]]
*[[Amminoacidi essenziali]]
*[[Amminoacidi essenziali]]
*[[Amminoacidi ramificati]]
*[[Amminoacidi ramificati]]
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*[[Carico insulinico]]
*[[Carico insulinico]]
*[[Integratore alimentare]]
*[[Integratore alimentare]]
*[[Alimentazione (nutrizione)]]
*[[Alimentazione]]
*[[Nutrizione]]
*[[Nutrizione]]
*[[Culturismo]]
*[[Culturismo]]

Versione delle 21:19, 13 ago 2015

La caseina è una famiglia di fosfoproteine che si trovano principalmente nel latte fresco e ne costituiscono la prima fonte di proteine per abbondanza (circa i ¾ di tutte le proteine del latte appartengono a questa famiglia).

Struttura

Le caseine sono proteine coniugate -cioè proteine legate ad altre molecole, in questo caso a fosforo sotto forma di acido fosforico esterificato. Questi gruppi fosforici sono importanti sia per la struttura della proteina che per la sua proposta funzione. Infatti questo gruppo, caricato negativamente, è in grado di legare ioni calcio e magnesio, da cui la supposta funzione di questa proteina, cioè quella di carrier, di trasportatore di calcio minerale. Sono anche quasi tutte piuttosto idrofobiche.

La conformazione delle caseine è simile a quella di proteine denaturate a causa della presenza di un alto numero di residui dell'amminoacido prolina che impedisce alla proteina di potersi ripiegare per formare strutture più ordinate; inoltre le caseine non possiedono ponti di solfuro (vedi cisteina), in grado anch'essi di conferire alla proteina una struttura più ordinata.

File:Sapone micella.PNG
rappresentazione grafica di una micella sferica

Le caseine, tranne la κ-caseina, sono idrofobiche, per cui in soluzione acquosa (come è il latte), tendono a riunirsi insieme formando degli aggregati chiamati micelle dove vengono intrappolate diverse sostanze, tra cui appunto il calcio minerale, diversi enzimi ed altro ancora. Non è ancora ben chiaro come queste micelle siano strutturate, ma forse sono costituite all'interno dalle varie caseine idrofobiche circondate da uno strato di κ-caseina (idrofilica). Al loro interno le micelle si suppone vengano tenute assieme da diversi meccanismi tra cui ponti di calcio, interazioni idrofobiche e legami idrogeno.

Proprietà

La mancanza di una struttura terziaria della proteina è la responsabile per la sua stabilità termica (non può essere denaturata -al di sotto del punto d'ebollizione- poiché non c'è una struttura da denaturare). Sempre a causa di ciò molti dei residui idrofobici sono esposti all'esterno della proteina e quindi in grado di associarsi ad altri residui di altre caseine, costituendo dei complessi colloidali piuttosto grandi ed insolubili in acqua. Questi complessi possono però precipitare in ambiente acido (il loro punto isoelettrico è a pH 4,6) e in seguito all'addizione di caglio.

Classificazione

Ci sono 4 gruppi principali di caseine che possono essere distinte in base alla distribuzione delle cariche e alla sensitività di precipitazione in seguito all'addizione di caglio:

  • α(s1)-caseina: costituita da due zone altamente idrofobiche separate da una regione polare (idrofilica) contenente 7 degli 8 gruppi fosfati; può precipitare anche con bassi livelli di calcio
  • α(s2)-caseina: tutti gli aminoacidi sono concentrati alle estremità della proteina, in grado di precipitare anch'essa con basse quantità di calcio
  • β-caseina: possiede l'estremità amino-terminale fortemente polare, mentre il resto è apolare (idrofobico): in questo senso assomiglia ad un detergente. Richiede livelli medi di calcio per precipitare
  • κ-caseina: l'unica delle caseine ad essere idrofila (e per questo richiede un'elevata quantità di calcio per precipitare). Stabilizza le altre caseine; una sua idrolisi rimuove questa abilità e porta alla coagulazione (precipitazione) della caseina.

Coagulazione

Per coagulazione si intende la precipitazione delle caseine, la separazione del siero e la formazione della cagliata, la base per produrre qualunque tipo di formaggio. Questo può avvenire grazie all'acidità, alla temperatura, ai sali minerali presenti nel latte e all'aggiunta di caglio. Ci sono 2 modi per far avvenire la coagulazione: via acidificazione e via aggiunta di caglio.

  • Acidificazione: a pH normale del latte (6,5-6,7) i gruppi fosfato sono tutti deprotonati, cioè possiedono una carica negativa che impedisce che i vari ammassi si uniscano tra loro diventando ancora più grandi. Abbassando il pH alcuni dei gruppi fosfato vengono protonati finché a un pH di 4,6 si raggiunge il punto isoelettrico della caseina. A questo pH la carica netta diventa zero ed i vari ammassi tendono a raggrupparsi tra loro formando dei legami ionici. Allo stesso modo i minerali intrappolati all'interno di questi ammassi, che ne garantivano una certa stabilità, in seguito all'acidificazione diventano solubili. Come conseguenza si ha la precipitazione di tali ammassi.
  • Coagulazione enzimatica: è un processo a tre stadi che inizia con l'aggiunta di caglio al latte. Il caglio, isolato dallo stomaco di ruminanti, contiene vari enzimi, tra cui la chimosina, in grado di idrolizzare (spezzare in due) la κ-caseina, la responsabile della stabilità degli ammassi di caseina. A causa di ciò e di una diminuzione di pH, nel secondo stadio della coagulazione le micelle si aggregano. Questo processo è favorito dagli ioni calcio presenti che fanno da ponti tra questi ammassi legandoli tra loro. Questa aggregazione viene anche favorita dai legami idrofobici che si vengono a instaurare tra le micelle. La temperatura è un parametro importante durante tutto il processo. Aumentandola a circa 40 le reazioni avvengono più velocemente. Nel terzo stadio si ha un riarrangiamento di questi ammassi ed inizia la cagliatura. A differenza della coagulazione per acidificazione, in questo caso il coagulo conserva tutti i sali di calcio.

Aggregazione della caseina avviene anche portando la temperatura oltre il livello di ebollizione del latte a causa della modifica delle proprietà del latte (tra cui la formazione di acidi e il rilascio di anidride carbonica).

Supplemento proteico

La caseina viene largamente utilizzata in ambito di integrazione proteica per consentire un aumento della massa muscolare da parte degli atleti. Come le proteine del siero di latte (whey), la caseina è ottenuta dal latte vaccino. A differenza delle whey, i cui amminoacidi nel flusso sanguigno vengono immessi molto rapidamente, la caseina causa l'effetto opposto. Fondamentalmente la caseina è per definizione la proteina ad assorbimento lento sul mercato. Una proprietà interessante legata alle sue capacità di formare un gel o coagulo nello stomaco, che lo rende molto efficiente in termini di apporto di sostanze nutritive. Il coagulo è in grado di fornire un rilascio lento e sostenuto di amminoacidi nel flusso sanguigno, che può durare per diverse ore[1]. Questa caratteristica è ritenuta molto importante per mantenere uno stato anabolico e anti-catabolico sul tessuto muscolare per tempi relativamente lunghi, laddove le proteine del siero favoriscono una maggiore sintesi proteica, ma non sono in grado di limitare il catabolismo proteico. In questo modo favorisce una maggiore ritenzione di azoto e di utilizzo da parte del corpo[2]. Grazie alle sue proprietà di lento assorbimento, la caseina è ampiamente utilizzata tra i pasti e prima di coricarsi da parte dei bodybuilder per mantenere lo stato anabolico sul tessuto muscolare. Recenti evidenze scientifiche infatti riconoscono l'utilità del pasto proteico a base di caseina poco prima di coricarsi per stimolare la sintesi proteica muscolare e migliorare il bilancio proteico durante il periodo di recupero notturno post-allenamento[3]. Altri studi recenti riconoscono che un pasto assunto poco prima di coricarsi, soprattutto se a base di proteine, provoca effetti favorevoli sul metabolismo e sul dispendio energetico a riposo la mattina successiva[4]. Come le whey e altre fonti proteiche animali, la caseina contiene tutti gli amminoacidi essenziali nella giusta proporzione risultando in un ottimo profilo amminoacidico, favorevole e adatto alla crescita muscolare. È stato riscontrato che il rilascio di amminoacidi da parte della caseina possa durare fino a sette ore[1].

Benefici per la crescita muscolare

Di seguito elencate alcune proprietà generali delle proteine alimentari:

  • forniscono i substrati necessari per la sintesi proteica;
  • favoriscono il recupero muscolare a seguito dell'attività fisica;
  • fungono da substrato per la gluconeogenesi (produzione di energia a partire da precursori non glucidici, come gli amminoacidi; un processo importante nel digiuno prolungato e nell'attività fisica di durata);
  • stimolano la sintesi proteica e favoriscono la crescita muscolare;
  • favoriscono il manifestarsi di un profilo ormonale adatto alla crescita muscolare e dimagrimento (GH/IGF-1, testosterone, insulina, glucagone, catecolammine, tiroidei);

Le caseine in aggiunta presentano alcune caratteristiche peculiari:

  • presentano un elevato valore biologico (VB);
  • determinano un lento rilascio amminoacidico che può superare le 7 ore[1];
  • hanno dunque un bassissimo indice insulinico (II);
  • non esibiscono particolari proprietà sullo stimolo dell'insulina, al contrario delle whey[5];
  • diversamente dalle whey, inducono un forte stimolo della secrezione endogena del IGF-1, ormone dalle note proprietà anaboliche sul tessuto muscolare[5];
  • contengono quantità maggiori di glutammina, arginina e fenilalanina rispetto alle whey;
  • includono anche una lunga lista di enzimi, ormoni proteici e fattori di crescita;
  • sono le più adatte a contrastare il catabolismo proteico (proteolisi) al contrario delle whey, o altre proteine a rapida assimilazione[1][6];
  • determinano uno stimolo anabolico generalmente inferiore se comparato alle whey protein[1];

Principali tipologie

La caseina è estratta dal latte mediante ultrafiltrazione, senza l'utilizzo di sostanze chimiche. Questo processo incrementa la quantità di peptidi del latte bioattivi che supportano la funzione immunitaria e favoriscono la crescita muscolare. Esistono essenzialmente quattro tipologie di caseina:

  • Caseina micellare (MC): è la caseina nativa nella sua forma naturale.
  • Caseinato di calcio (CC): ottenuta dall'aggiunta di calcio alla caseina, è la più solubile ed economica.
  • Caseina idrolizzata (HC): caseina sottoposta al processo di idrolisi, che rende la proteina a rapida assimilazione.
  • Isolato delle proteine del latte: un composto che rispetta la proporzione proteica presente nel latte vaccino, con l'80% di caseina e il 20% di siero del latte.

Caseina micellare (MC)

La caseina micellare (MC, Micellar casein) è la forma naturale nativa della caseina. Viene prodotta separando le proteine della caseina contenute nel latte da lattosio, lipidi e proteine del siero mediante processi di filtraggio, ovvero ultrafiltrazione e microfiltrazione. Il procedimento di ultrafiltrazione si avvale delle pressione per separare le proteine dagli altri componenti del latte attraverso una membrana porosa. La microfiltrazione è un procedimento di filtraggio a basse temperature mediante filtri in ceramica; elimina grassi che l'ultrafiltrazione non riesce a separare e non dentura le proteine della caseina. Dopo questo processo di reidratazione consente di riformare le micelle. Il prodotto risulta meno solubile nei liquidi ed è il tipo di proteine della caseina a digestione più lenta. La caseina micellare mantiene intatto l'intero spettro delle funzioni biologiche delle proteine del latte grazie ai trattamenti di filtrazione, al contrario di altri tipi di caseina, come il caseinato.

Caseinato di calcio (CC)

Chiamato anche calcio caseinato (CC, Calcium caseinate), o semplicemente caseinato, e spesso confuso con la caseina micellare, viene ottenuto aggiungendo calcio alle proteine della caseina. Contiene mediamente oltre il 90% di proteine ed è la forma di caseina maggiormente solubile. Si scioglie molto più facilmente nei liquidi, senza formare grumi. La maggior solubilità implica minore aggregazione nello stomaco e digestione più rapida rispetto alla caseina micellare, e si rivela meno biodisponibile di quest'ultima. Ha un più alto contenuto di arginina e triptofano.

Il caseinato che è ottenuto modificando il pH della caseina acida verso un livello più neutrale usando una sostanza alcalina. Quando si utilizza un acido o il calore per separare la caseina dal latte, la struttura della micella viene modificata rendendola meno attiva a livello biologico e meno digeribile. Il caseinato viene prodotto in genere facendo prima precipitare la caseina tramite l'utilizzo di un acido o del calore. La caseina, che non è solubile in acqua, viene resa maggiormente solubile attraverso una reazione con una base inorganica forte come l'idrossido di calcio. Il caseinato possiede certamente un contenuto di amminoacidi simile a quello della caseina, ma le sue micelle sono danneggiate; non solo vengono alterate la digeribilità e la produzione di frazioni digestive biologicamente attive, ma il composto viene anche privato dei minerali chelati in esso contenuti naturalmente.

Alcune forme di caseinato sono dotate di maggiore viscosità rallentando la digestione, ma il loro contenuto peptidico biologicamente attivo potrebbe essere comunque compromesso.

Caseina idrolizzata (HC)

La caseina idrolizzata (HC, Hydrolized Casein) è derivata dall'idrolisi, un processo artificiale di digestione enzimatica che prevede la scissione dei legami delle proteine rendendole molecole di dimensioni più piccole, dette peptidi (in particolare oligopeptidi), che vengono digerite ed assorbite più velocemente. Questo processo rende la caseina simile alla proteina del siero idrolizzata (WPH), differendo da quest'ultima essenzialmente nel profilo amminoacidico. La forma idrolizzata di caseina prende il nome commerciale di PeptoPro, un marchio registrato che ne detiene il brevetto[7].

Anche l'ingestione dell'idrolizzato di caseina, così come l'idrolizzato del siero, si traduce in una digestione e assimilazione intestinale molto più rapida, aumentando la disponibilità di amminoacidi e la sintesi proteica.[8]. Tuttavia alcuni studi hanno rilevato che l'assimilazione più rapida della caseina idrolizzata non risulti necessariamente superiore per l'anabolismo muscolare. Da questa ricerca è risultato che la caseina idrolizzata viene digerita meno, viene ossidata per produrre energia in misura maggiore, e viene utilizzata dall'intestino in misura maggiore rispetto alla caseina intatta[9]. Il risultato finale, secondo questi studi, è che la caseina idrolizzata fornisce meno amminoacidi al muscolo scheletrico dopo l'ingestione rispetto alla caseina intatta.

Proteine del latte

Le proteine del latte, talvolta nominate isolato delle proteine del latte, proteine totali del latte, o proteine complete del latte, sono composte per l'80% da caseina e per il 20% da proteine del siero. Il vantaggio delle proteine del latte è quello di unire le proprietà della caseina a quelle della proteina del siero. Grazie a questa peculiarità, si ottiene da una parte il veloce afflusso di amminoacidi nel sangue con un marcato effetto anabolico e insulinotropico, dall'altra avviene un rilascio lento e sostenuto di amminoacidi derivanti dalla caseina, importanti per contrastare il catabolismo proteico e favorire una presenza di amminoacidi nel sangue prolungata.

Da quanto emerge dalla ricerca scientifica, molti studi confermano che l'assunzione di whey o di caseina nel post-allenamento, determinino simili livelli di sintensi proteica del muscolo scheletrico, nonostante le differenze temporali nell'assimilazione e concentrazione di amminoacidi nel sangue[10][11][12].

Un dato interessante che mette in risalto le proprietà delle proteine complete del latte proviene ancora dalla ricerca scientifica: Kersick et al. (2006) esaminarono gli effetti della supplementazione di proteine del siero sulla composizione corporea, forza muscolare, resistenza muscolare e la capacità anaerobica nel corso di 10 settimane di allenamento di resistenza su 36 uomini allenati. Questi vennero suddivisi in tre gruppi al quale vennero somministrati, prima della sessione di allenamento, rispettivamente, un placebo a base di carboidrati, whey+caseina, whey+BCAA+glutammina. Il maggior aumento della massa magra era stato ottenuto dal gruppo che assumeva whey+caseina[13].

Lacroix et al. (2006), comparando le whey, caseina micellare, e proteine del latte complete, conclusero che, nonostante l'indice PDCAAS elevato, le whey garantiscono un tasso di disponibilità di amminoacidi troppo rapido per sostenere la richiesta anabolica durante il periodo post-prandiale. Le proteine complete del latte presentavano le migliori qualità nutrizionali, che suggerisce l'effetto vantaggioso del connubio tra whey e caseine[14].

Sembra che il connubio di caseine e proteine del siero, presente anche nelle proteine totali del latte, favorisca migliori effetti sull'anabolismo e sulla contemporanea inibizione del catabolismo proteico, laddove le sole whey non si rivelano utili a inibire il catabolismo, mentre le caseine indurrebbero un'inferiore sintesi proteica.

Studi clinici

A causa delle differenze nei tempi di assimilazione tra le componenti delle proteine del latte rappresentate dal siero del latte e dalla caseina, alcuni studi hanno concluso che le proteine del siero fossero meglio adatte ad essere assunte nel post allenamento, quando è richiesto un maggiore e più rapido incremento del livelli di amminoacidi nel sangue. Tuttavia, alcune ricerche hanno mostrato che l'assunzione di caseina o whey a seguito dell'esercizio favorivano allo stesso modo la sintesi proteica muscolare, nonostante le differenze temporali nei livelli di insulina e nelle concentrazioni di aminoacidi[10][11].

Kersick et al. (2006) esaminarono gli effetti della supplementazione con proteine del siero e caseina sulla composizione corporea, forza muscolare, resistenza muscolare e la capacità anaerobica nel corso di 10 settimane di allenamento di resistenza su 36 uomini allenati. Questi vennero suddivisi in tre gruppi al quale vennero somministrati, prima della sessione di allenamento, rispettivamente, un placebo a base di carboidrati, whey+caseina, whey+BCAA+glutammina. Il maggior aumento della massa magra era stato ottenuto dal gruppo che assumeva whey+caseina[13].

Lacroix et al. (2006), comparando le whey, caseina micellare, e proteine del latte complete, concludono che, nonostante l'indice PDCAAS elevato, le whey garantiscono un tasso di disponibilità di amminoacidi troppo rapido per sostenere la richiesta anabolica durante il periodo post-prandiale. Le proteine complete del latte presentavano le migliori qualità nutrizionali, che suggerisce l'effetto vantaggioso del connubio tra whey e caseine[14].

Nello stesso anno Cribb e colleghi compararono i diversi effetti delle whey isolate idrolizzate (WPH) con la caseina sullo sviluppo della forza e composizione corporea ottenuti tramite un allenamento di resistenza di 10 settimane su 13 bodybuilder amatori. Il gruppo che assumeva proteine isolate idrolizzate del siero mostrò un aumento significativo della massa magra, una maggiore diminuzione della massa grassa, e un maggior aumento della forza, rispetto al gruppo che assumeva caseina[15].

Nel 2007 Miura conclude che una dieta a base di caseina sui ratti porta ad una maggiore concentrazione plasmatica di IGF-1 rispetto ad una dieta a base di proteine della soia o priva di proteine[16].

Tang et al. (2009), analizzarono gli effetti sulla sintesi proteica muscolare delle whey idrolizzate, proteine della soia, e caseina micellare. La sintesi proteica nella gamba, da non allenata, era più alta dopo l'ingestione di proteine veloci (WPH e soia), e più bassa dopo l'assunzione di quelle lente (caseina micellare). La proteosintesi indotta dalle WPH era più alta di circa il 93% rispetto alla caseina, e del 18% rispetto alla soia. Dopo l'allenamento, la sintesi proteica era maggiore di circa il 122% rispetto alla caseina, e del 31% rispetto alla soia. Conclusero che lo stimolo della sintesi proteica indotta dal cibo nei giovani adulti è maggiore a seguito dell'ingestione di proteine del siero idrolizzato o della soia rispetto alla caseina, sia in stato di riposo che dopo l'esercizio di resistenza; inoltre, nonostante WPH e soia risultino entrambe rapide, le WPH stimolano la sintesi proteica più delle proteine della soia dopo un allenamento di resistenza[17].

Hoppe et al. (2009) vollero capire quale componente del latte stimolasse la crescita. Vennero esaminati gli effetti delle due principali componenti proteiche (whey e caseine), e minerali (calcio e fosforo) del latte su 57 ragazzi di otto anni. Risultò che non vi erano interazioni tra le componenti proteiche e minerali. Nel gruppo che assumeva caseina, avveniva un incremento del 15% di IGF-1, mentre non avveniva nessun cambiamento nella secrezioni insulina. Nel gruppo che assumeva proteine del siero, l'insulina aumentava del 21%, senza alcun influsso sul IGF-1. Non avveniva nessun effetto indipendente di un alto introito di minerali del latte su insulina e IGF-1. Si concluse che le principali frazioni proteiche del latte (whey e caseine) mostrano importanti, ma diversi effetti che promuovono la crescita, aumentando i livelli a digiuno di insulina (per il siero di latte) e IGF-1 (per la caseina)[5].

Proteine "veloci e lente"

Le caseine sono note per le loro proprietà sul lento assorbimento. L'aggettivo "slow proteins" venne applicato alle caseine a partire dalla fine degli anni novanta, quando, uno studio in particolare (Boirie et al. 1997), volle esaminare le differenze tra la proteina del siero del latte e della caseina. La ricerca mostra che a seguito del consumo di caseina, si raggiunge il picco di amminoacidi nel sangue e della sintesi proteica tra le 3 e le 4 ore. Il rilascio totale di amminoacidi nel circolo ematico, tuttavia, può durare fino a 7 ore dopo la sua ingestione.

Nel 1997 il francese Yves Boirie e la sua squadra, tramite il famoso studio Slow and fast dietary proteins differently modulate postprandial protein accretion, stabilirono per la prima volta il nominativo di proteine a "lenta e rapida assimilazione", comparando la proteina del siero del latte alla caseina. Questa ricerca mostrò che, se comparato alla caseina micellare, il siero causava un incremento più breve ma più elevato di amminoacidi nel sangue, e favoriva un incremento della proteosintesi (sintesi proteica) del 68%, rispetto al 31% della caseina. Per contro, il catabolismo proteico era ridotto del 34% dopo l'ingestione di caseine, ma non dopo l'ingestione di whey. Dopo 7 ore, il livello di ossidazione di leucina era più basso dopo l'ingestione di caseina, nonostante lo stesso introito dell'amminoacido. Si concluse che la velocità di digestione delle proteine e l'assorbimento degli aminoacidi dal parte dell'intestino ha un effetto importante sul complesso anabolismo proteico dopo un pasto. In analogia con il metabolismo dei carboidrati, le proteine ad assorbimento lento e veloce modulano la risposta metabolica postprandiale.[1]. Questo loro effetto sull'insulina poteva essere contemplato da un parametro che all'epoca stava iniziando ad essere diffuso tra alcuni ricercatori, ovvero l'indice insulinico, un metodo che, in analogia con l'indice glicemico, misurava la velocità di innalzamento dell'insulinemia piuttosto che della glicemia[18]. Le whey mostravano dunque una grande capacità di elevare i livelli di insulina, presentando un alto indice insulinico, ben superiore alla caseina.

In sintesi lo studioso Yves Boirie, concludeva che:[6]

  • le proteine del siero del latte non hanno proprietà anticataboliche;
  • la caseina ha proprietà di inibizione del catabolismo proteico;
  • il siero stimola maggiormente la sintesi proteica rispetto alla caseina;
  • le whey inducono una maggiore e più rapida concentrazione di aminoacidi nel sangue al contrario della caseina (alto indice insulinico);
  • la combinazione di whey+caseina può apportare il massimo dei benefici in quanto a anabolismo e contemporanea inibizione del catabolismo muscolare;

Allergie

La caseina rappresenta la principale causa di allergia alimentare al latte. Questa forma di allergia è più frequente nei primi anni di vita e tende poi a scomparire con l'età anche se può talvolta portare anche a gravi forme di shock anafilattico ed è una forma di allergia difficile da controllare, poiché il latte, o la caseina stessa, è presente in moltissimi alimenti. Lo zucchero lattosio può anch'esso provocare disturbi, come la intolleranza al lattosio, una intolleranza alimentare presente principalmente nell'età adulta.

Altri usi della caseina

Oltre ad essere consumata nel latte e nei prodotti derivati, la caseina è utilizzata come ingrediente in alcuni prodotti alimentari, e deve essere segnalata sull'etichetta per permettere agli individui allergici al latte di evitarla. Inoltre può essere utilizzata come ausiliario nella fabbricazione del vino.
La caseina viene inoltre impiegata nella preparazione di adesivi, guaine protettive, tessuti e in molti altri prodotti. Viene usata anche come legante nella pittura a tempera e a questo scopo è stata intensivamente usata dai pittori del '400. Un altro uso della caseina, condensata con la formaldeide, è quello di formare una sostanza solida, galalite, che può essere lavorata e utilizzata nella produzione di bottoni, pettini e perfino le coperture dei tasti bianchi nel pianoforte. Dal 1937 la caseina è utilizzata per la produzione di una fibra tessile che nell'Italia autarchica assunse il nome di lanital (utilizzato come surrogato della lana da parte della società Snia Viscosa); attualmente la "fibra di latte" è utilizzata nella la produzione di un filato particolarmente morbido, traspirante, assorbente e adatto ai bambini e ai capi di biancheria intima, usato sia per la produzione di capi finiti che nell'aguglieria.

Note

  1. ^ a b c d e f (EN) Boirie et al., Slow and fast dietary proteins differently modulate postprandial protein accretion, in Proc Natl Acad Sci USA, 94 (26), 23 dicembre 1997, pp. 14930-5.
  2. ^ (EN) Michael Hoffman, Protein – Which is best? (PDF), in Journal of Sports Science and Medicine, n. 3, 2004, pp. 118–130.
  3. ^ (EN) Res et al., Protein ingestion before sleep improves postexercise overnight recovery, in Medicine & Science in Sports & Exercise, 44 (8), agosto 2012, pp. 1560-9.
  4. ^ (EN) Madzima et al., Night-time consumption of protein or carbohydrate results in increased morning resting energy expenditure in active college-aged men, in British Journal of Nutrition / FirstView Article, pp. 1-7.
  5. ^ a b c (EN) Hoppe et al., Differential effects of casein versus whey on fasting plasma levels of insulin, IGF-1 and IGF-1/IGFBP-3: results from a randomized 7-day supplementation study in prepubertal boys, in European Journal of Clinical Nutrition, n. 63, 2009, pp. 1076–1083, DOI:10.1038.
  6. ^ a b Intervista allo studioso Yves Boirie, in Olympian's News, n. 54, 2003.
  7. ^ (EN) PeptoPro: What is it?, su dsm.com.
  8. ^ (EN) Koopman et al., Ingestion of a protein hydrolysate is accompanied by an accelerated in vivo digestion and absorption rate when compared with its intact protein, in The American Journal of Clinical Nutrition, n. 90, 2009, pp. 106-115.
  9. ^ (EN) Deglaire et al., Hydrolyzed dietary casein as compared with the intact protein reduces postprandial peripheral, but not whole-body, uptake of nitrogen in humans, in The American Journal of Clinical Nutrition, 90 (4), ottobre 2009, pp. 1011-22.
  10. ^ a b (EN) Tipton et al., Ingestion of casein and whey proteins result in muscle anabolism after resistance exercise, in Medicine & Science in Sports & Exercise, 36 (12), dicembre 2004, pp. 2073-81.
  11. ^ a b (EN) Reitelseder et al., Whey and casein labeled with L-[1-13C]leucine and muscle protein synthesis: effect of resistance exercise and protein ingestion, in American Journal of Physiology – Endocrinology and Metabolism, 300 (1), gennaio 2011, pp. E231-42. ePub 2 novembre 2010
  12. ^ (EN) Reitelseder et al., Whey and casein labeled with L-[1-13C]leucine and muscle protein synthesis: effect of resistance exercise and protein ingestion, in American Journal of Physiology – Endocrinology and Metabolism, 300(1), gennaio 2011, pp. E231-42.
  13. ^ a b (EN) Kerksick et al., The effects of protein and amino acid supplementation on performance and training adaptations during ten weeks of resistance training, in J Strength Cond Res, 20 (3), 2006, pp. 643-53.
  14. ^ a b (EN) Lacroix et al., Compared with casein or total milk protein, digestion of milk soluble proteins is too rapid to sustain the anabolic postprandial amino acid requirement, in The American Journal of Clinical Nutrition, 84 (5), novembre 2006, pp. 1070-9.
  15. ^ (EN) Cribb et al., The effect of whey isolate and resistance training on strength, body composition, and plasma glutamine, in International Journal of Sport Nutrition and Exercise Metabolism, 16 (5), ottobre 2006, pp. 494-509.
  16. ^ (EN) Miura et al., Effect of dietary proteins on insulin-like growth factor-1 (IGF-1) messenger ribonucleic acid content in rat liver, in British Journal of Nutrition, 67 (2), 2007, p. 257.
  17. ^ (EN) Tang et al., Ingestion of whey hydrolysate, casein, or soy protein isolate: effects on mixed muscle protein synthesis at rest and following resistance exercise in young men, in Journal of Applied Physiology, 107 (3), settembre 2009, pp. 987-92. ePub 9 luglio 2009
  18. ^ (EN) Susanne H.A. Holt, Janette C. Brand Miller e Peter Petocz, An Insulin Index of Foods: The Insulin Demand Generated by 1000-kJ Portions of Common Foods, in the American Journal of Clinical Nutrition, vol. 66, 1997, pp. 1264-1276.

Bibliografia

  • (EN) L.K. Creamer et al., Micelle stability: kappa-casein structure and function, in J Dairy Sci, 81 (11), 1998, pp. 3004-12.
  • (EN) L.P. Shek et al., Humoral and cellular responses to cow milk proteins in patients with milk-induced IgE-mediated and non-IgE-mediated disorders, in Allergy, 60 (7), 2005, pp. 912-9.

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