6-fosfofruttochinasi

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6-fosfofruttochinasi
Modello tridimensionale dell'enzima
Modello tridimensionale dell'enzima
Numero EC 2.7.1.11
Classe Transferasi
Nome sistematico
ATP:D-fruttosio-6-fosfato 1-fosfotransferasi
Altri nomi
fosfoesochinasi; fosfofruttochinasi I; fosfofruttochinasi (ATP-dipendente); fruttosio-6-fosfato chinasi; fosfo-1,6-fruttochinasi; PFK
Banche dati BRENDA, EXPASY, GTD, KEGG, PDB
Fonte: IUBMB
6-fosfofruttochinasi (epatica)
Gene
HUGO PFKL
Entrez 5211
Locus Chr. 21 q22.3
Proteina
OMIM 171860
UniProt P17858
PDB 4PFK
Enzima
EC number 2.7.1.11

La 6-fosfofruttochinasi (o PFK, o Fosfofruttochinasi 1) è un enzima della glicolisi, appartenente alla classe delle transferasi, che catalizza la seguente reazione:

ATP + D-fruttosio 6-fosfato = ADP + D-fruttosio 1,6-bifosfato

La sua regolazione è fondamentale nella glicolisi, dove catalizza la fosforilazione di F6P a F1,6BP.

L'enzima è controllato allostericamente dal fruttosio 2,6-bisfosfato la cui produzione a partire dal fruttosio 6-fosfato è controllata da un enzima chiamato fosfofruttochinasi 2 situato in una catena polipeptidica, detta enzima tandem, insieme all'enzima fruttosio 2,6 bisfosfatasi 2 che trasforma il fruttosio 2,6-bisfosfato in fruttosio 6-fosfato.

L'attivazione di una delle due funzioni enzimatiche dell'enzima tandem è regolata dalla fosforilazione di un residuo di serina. Se il residuo è defosforilato, si attiva la fosfofruttochinasi2, viceversa, si attiva la bifosfatasi2. Il fruttosio 2,6-bisfosfato è attivatore allosterico della PFK1 e inibitore allosterico della FBPasi1.

  • È inibito da ATP, dal citrato e da bassi livelli di pH, per prevenire un'eccessiva produzione di acido lattico, che ne comporterebbe un ulteriore abbassamento.

Bibliografia[modifica | modifica sorgente]

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