3-metil-2-ossobutanoato deidrogenasi (trasferisce 2-metilpropanoile)

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3-metil-2-ossobutanoato deidrogenasi (trasferisce 2-metilpropanoile)
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Numero EC 1.2.4.4
Classe Ossidoreduttasi
Nome sistematico
3-metil-2-ossobutanoato:[residuo di diidrolipoillisina (2-metiilpropanoil)transferasi]-lipoillisina 2-ossidoreduttasi (decarbossilante, 2-metilpropanoilante l'accettore)
Altri nomi
2-ossoisocaproato deidrogenasi; 2-ossoisovalerato (lipoato) deidrogenasi; 3-metil-2-ossobutanoato deidrogenasi (lipoammide); 3-metil-2-ossobutanoato:lipoammide ossidoreduttasi (decarbossilante e 2-metilpropanoilante l'accettore); α-cheto-α-metilvalerato deidrogenasi; α-chetoisocaproato deidrogenasi; acido α-chetoisocaproico deidrogenasi; acido α-chetoisocaproico-α-cheto-α-metilvalerico deidrogenasi; α-chetoisovalerato deidrogenasi; α-ossoisocaproato deidrogenasi; BCKDH; BCOAD; chetoacido (a catena ramificata) deidrogenasi; 2-ossoacido (a catena ramificata) deidrogenasi (BCD); 2-chetoacido (a catena ramificata) deidrogenasi; 2-ossoacido (a catena ramificata) deidrogenasi; α-chetoacido (a catena ramificata) deidrogenasi; α-ossoacido (a catena ramificata) deidrogenasi; chetoacido (a catena ramificata) deidrogenasi; deidrogenasi, 2-ossoisovalerato (lipoato); deidrogenasi, α-chetoacido (a catena ramificata)
Banche dati BRENDA, EXPASY, GTD, KEGG, PDB
Fonte: IUBMB

La 3-metil-2-ossobutanoato deidrogenasi (trasferisce 2-metilpropanoile) è un enzima appartenente alla classe delle ossidoreduttasi, che catalizza la seguente reazione:

3-metil-2-ossobutanoato + (residuo diidrolipoillisina 2-metilpropanoil transferasi) lipoillisina (residuo di diidrolipoillisina 2-metilpropanoil transferasi) S-(2-metilpropanoil)diidrolipoillisina + CO2

L'enzima contiene tiamina difosfato. Agisce non solo sul 3-metil-2-ossobutanaoato, ma anche sul 4-metil-2-ossopentanoato e sul (S)-3-metil-2-ossopentanoato, così che agisce sui 2-ossoacidi che derivano dall'azione delle transaminasi sulla valina, leucina e isoleucina. È un componente del complesso multienzimatico della 3-metil-2-ossobutanoato deidrogenasi nel quale copie multiple di essa sono legate al core di molecole della residuo di diidrolipoillisina (2-metilpropanoil)transferasi (numero EC 2.3.1.168[1]), che a sua volta lega multiple copie di diidrolipoil deidrogenasi (numero EC 1.8.1.4[1]). Non agisce sulla lipoamide libera o lipolisina, ma solo sul residuo di lipoilisina.

Note[modifica | modifica wikitesto]

  1. ^ a b (EN) 2.3.1.168 in ExplorEnz — The Enzyme Database, IUBMB.

Bibliografia[modifica | modifica wikitesto]

  • Perham, R.N., Swinging arms and swinging domains in multifunctional enzymes: catalytic machines for multistep reactions in Annu. Rev. Biochem., vol. 69, 2000, pp. 961–1004, Entrez PubMed 10966480.
  • Pettit, F.H., Yeaman, S.J. and Reed, L.J., Purification and characterization of branched chain α-keto acid dehydrogenase complex of bovine kidney in Proc. Natl. Acad. Sci. USA,, vol. 75, 1978, pp. 4881–4885, Entrez PubMed 283398.
  • Danner, D.J., Lemmon, S.K., Beharse, J.C. and Elsas, L.J., II, Purification and characterization of branched chain α-ketoacid dehydrogenase from bovine liver mitochondria in J. Biol. Chem., vol. 254, 1979, pp. 5522–5526, Entrez PubMed 447664.
  • Connelly, J.L., Danner, D.J. and Bowden, J.A., Branched chain α-keto acid metabolism. I. Isolation, purification, and partial characterization of bovine liver α-ketoisocaproic:α-keto-β-methylvaleric acid dehydrogenase in J. Biol. Chem., vol. 243, 1968, pp. 1198–1203, Entrez PubMed 5689906.
  • Bowden, J.A. and Connelly, J.L., Branched chain α-keto acid metabolism. II. Evidence for the common identity of α-ketoisocaproic acid and α-keto-β-methyl-valeric acid dehydrogenases in J. Biol. Chem., vol. 243, 1968, pp. 3526–3531, Entrez PubMed 5656388.
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