Se riscontri problemi nella visualizzazione dei caratteri, clicca qui

Diidrolipoil deidrogenasi

Da Wikipedia, l'enciclopedia libera.
diidrolipoil deidrogenasi
Modello tridimensionale dell'enzima
Modello tridimensionale dell'enzima
Numero EC 1.8.1.4
Classe Ossidoreduttasi
Nome sistematico
protein-N6-(diidrolipoil)lisina:NAD+ ossidoreduttasi
Altri nomi
LDP-Glc; LDP-Val; deidrolipoato deidrogenasi; diaforasi; lipoamide deidrogenasi (NADH); lipoamide ossidoreduttasi (NADH); lipoamide reduttasi (NADH); acido lipoico deidrogenasi
Banche dati BRENDA, EXPASY, GTD, KEGG, PDB
Fonte: IUBMB

La diidrolipoil deidrogenasi, che appartiene alla classe delle ossidoreduttasi, è il terzo enzima del complesso della piruvato deidrogenasi. Catalizza la seguente reazione:

proteina N6-(diidrolipoil)lisina + NAD+ ⇄ proteina N6-(lipoil)lisina + NADH + H+

Il suo compito è quello di trasferire due atomi di idrogeno al coenzima flavinico FAD, trasformandolo in FADH2. Lo stesso, cederà gli atomi di idrogeno al NAD+ riducendolo a NADH + H+.

È presente anche nel complesso della Glicina deidrogenasi.

Bibliografia[modifica | modifica wikitesto]

  • Massey, V. Lipoyl dehydrogenase. In: Boyer, P.D., Lardy, H. and Myrbäck, K. (Eds), The Enzymes, 2nd edn, vol. 7, Academic Press, New York, 1963, pp. 275–306.
  • Massey, V., Gibson, Q.H. and Veeger, C. Intermediates in the catalytic action of lipoyl dehydrogenase (diaphorase). Biochem. J. 77 (1960) 341–351. Entrez PubMed 13767908
  • Savage, N. Preparation and properties of highly purified diaphorase. Biochem. J. 67 (1957) 146–155. Entrez PubMed 13471525
  • Straub, F.B. Isolation and properties of a flavoprotein from heart muscle tissue. Biochem. J. 33 (1939) 787–792. Entrez PubMed 16746974
  • Perham, R.N. Swinging arms and swinging domains in multifunctional enzymes: catalytic machines for multistep reactions. Annu. Rev. Biochem. 69 (2000) 961–1004. Entrez PubMed 10966480
  • Nesbitt, N.M., Baleanu-Gogonea, C., Cicchillo, R.M., Goodson, K., Iwig, D.F., Broadwater, J.A., Haas, J.A., Fox, B.G. and Booker, S.J. Expression, purification, and physical characterization of Escherichia coli lipoyl(octanoyl)transferase. Protein Expr. Purif. 39 (2005) 269–282. Entrez PubMed 15642479
biologia Portale Biologia: accedi alle voci di Wikipedia che trattano di biologia