Assoplasma

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Assoplasma
Nome latinoaxoplasma
SistemaSistema nervoso
Identificatori
TIH2.00.06.1.00019

L'assoplasma è definito come il citoplasma all'interno dell'assone di un neurone. Assoni e dendriti contengono circa il 99,6% del citoplasma delle cellule ed il 99,7% di esso è nell'assone[1]. L'assoplasma ha una diversa composizione rispetto a quella del corpo cellulare del neurone (soma) o nei dendriti. Nel trasporto assonale (noto anche come trasporto assoplasmico) i materiali vengono trasportati attraverso l'assoplasma da o verso il soma.

La resistenza elettrica dell'assoplasma, chiamata resistenza assoplasmatica, è uno degli aspetti delle proprietà di cavo dei neuroni, poiché determina la velocità a cui viaggia il potenziale d'azione attraverso un assone. Se l'assoplasma contiene molte molecole non conduttive, rallenterà la corsa del potenziale a causa del maggiore flusso di ioni attraverso l'assolemma (la membrana dell'assone).

Struttura[modifica | modifica wikitesto]

L'assoplasma è composto da vari organelli ed elementi citoscheletrici, contiene un'alta concentrazione di mitocondri allungati, microfilamenti e microtubuli.[2] L'assoplasma è privo di gran parte degli elementi cellulari (ribosomi e nucleo) necessari per trascrivere e tradurre proteine complesse. Di conseguenza, la maggior parte degli enzimi e le grandi proteine vengono trasportate dal soma attraverso l'assoplasma. Il trasporto assonale avviene tramite sistemi di trasporto veloce o lento. Il trasporto veloce coinvolge il contenuto vescicolare (come gli organelli), che viene spostato lungo i microtubuli da proteine motorie a una velocità di 50-400 mm al giorno.[3] Il trasporto lento coinvolge le proteine solubili citosoliche e gli elementi citoscheletrici ad un ritmo di 0,02-0,1 mm al giorno. Il meccanismo del trasporto assonale lento rimane sconosciuto ma studi recenti hanno proposto che possa funzionare per mezzo di un'associazione transitoria con le vescicole del trasporto assonale veloce.[4] Il trasporto assonale è responsabile della presenza della maggior parte degli organelli e delle proteine complesse nell'assoplasma, studi recenti hanno dimostrato che nell'assoplasma avvengono anche traduzioni, che sono possibili grazie alla presenza di mRNA e complessi proteici ribonucleari .[5]

I meccanismi di proliferazione cellulare e i potenziali elettrici sono influenzati dal sistema di trasporto assonale lento. Il sistema di trasporto assonale veloce modifica la velocità dei potenziali elettrici attraverso l'assone.[6] Il sistema di trasporto assonale veloce è in grado di funzionare senza un assolemma, il che implica che il potenziale elettrico non influenza il trasporto di materiali attraverso l'assone.[7]

Funzione[modifica | modifica wikitesto]

Trasduzione del segnale[modifica | modifica wikitesto]

L'assoplasma è ha a funzione di propagare il potenziale d'azione attraverso l'assone dei neuroni. La quantità di assoplasma dell'assone è importante perché il contenuto assoplasmatico determina la resistenza dell'assone al cambiamento. Gli elementi citoscheletrici che compongono l'assoplasma, i filamenti neurali e i microtubuli costituiscono la struttura fondamentale per il trasporto assonale che consente ai neurotrasmettitori di raggiungere la sinapsi. Inoltre, l'assoplasma contiene le vescicole pre-sinaptiche contenenti il neurotrasmettitore che vengono rilasciate nella fessura sinaptica.

Rilevamento e riparazione dei danni[modifica | modifica wikitesto]

L'assoplasma contiene sia l'mRNA che le proteine ribonucleari richieste per la sintesi proteica assonale. La sintesi proteica assonale è parte integrante sia della rigenerazione neurale che delle risposte ai danni subiti dagli assoni.[5] Quando un assone è danneggiato, la traslazione assonale e il trasporto assonale retrogrado sono necessari per trasmettere al soma il segnale che la cellula è danneggiata.[5]

Storia[modifica | modifica wikitesto]

L'assoplasma non era un obiettivo di ricerca neurologica fino all'avvento degli studi delle proprietà degli assoni giganti del calamaro. Gli assoni in generale erano molto difficili da studiare a causa della loro struttura ristretta e della vicinanza alle cellule gliali.[8] Per risolvere questo problema vennero utilizzati gli assoni dei calamari, che hanno dimensioni relativamente grandi rispetto a quelli degli umani o di altri mammiferi.[9] Questi assoni furono studiati al fine di comprendere meglio il meccanismo del potenziale di azione e ben presto l'assoplasma fu identificato come parte fondamentale nel processo.[10] All'inizio si pensava che l'assoplasma fosse molto simile al citoplasma, ma poi si rese evidente la funzione di trasferimento di nutrienti e della conduzione del potenziale elettrico generato dai neuroni.[11]

Poiché risulta difficile isolare gli assoni dalla mielina che li circonda,[12] l'assone gigante del calamaro è il fulcro di molti studi sull'assoplasma.

L'assoplasma è diventato un modello per lo studio di varie funzioni di segnalazione e funzioni cellulari nell'ambito della ricerca su malattie neurologiche come l'Alzheimer, e l'Huntington.[13][14] Il trasporto assonale rapido è cruciale in queste malattie vista la mancanza di materiali e sostanze nutritive che influenza la progressione dei disturbi neurologici.

Note[modifica | modifica wikitesto]

  1. ^ Si veda Sabry et al.
  2. ^ Hammond, C. (Constance), Cellular and molecular neurophysiology, 3ª ed., Elsevier/Academic Press, 2008, p. 433, ISBN 9780123741271, OCLC 228568408. URL consultato il 29 luglio 2018.
  3. ^ Gerardo Morfini, Matthew R. Burns e David L. Stenoien, Basic Neurochemistry, 31 dicembre 2012, pp. 146–164, ISBN 9780123749475. URL consultato il 29 luglio 2018.
  4. ^ Yong Tang, David Scott e Utpal Das, Fast Vesicle Transport Is Required for the Slow Axonal Transport of Synapsin, in The Journal of Neuroscience, vol. 33, nº 39, 25 settembre 2013, pp. 15362–15375, DOI:10.1523/JNEUROSCI.1148-13.2013. URL consultato il 29 luglio 2018.
  5. ^ a b c Michael Piper e Christine Holt, RNA Translation in Axons, in Annual review of cell and developmental biology, vol. 20, 2004, pp. 505–523, DOI:10.1146/annurev.cellbio.20.010403.111746, PMID 3682640. URL consultato il 29 luglio 2018.
  6. ^ (EN) Scott T. Brady, A novel brain ATPase with properties expected for the fast axonal transport motor, in Nature, vol. 317, nº 6032, 1985-09, pp. 73–75, DOI:10.1038/317073a0. URL consultato il 29 luglio 2018.
  7. ^ (EN) S. T. Brady, R. J. Lasek e R. D. Allen, Fast axonal transport in extruded axoplasm from squid giant axon, in Science, vol. 218, nº 4577, 10 dicembre 1982, pp. 1129–1131, DOI:10.1126/science.6183745. URL consultato il 29 luglio 2018.
  8. ^ D S Gilbert, Axoplasm chemical composition in Myxicola and solubility properties of its structural proteins., in The Journal of Physiology, vol. 253, nº 1, 1975-12, pp. 303–319. URL consultato il 29 luglio 2018.
  9. ^ Young, J., What squids and octopuses tell us about brains and memories, 1ª ed., American Museum of Natural History, 1997.
  10. ^ (EN) H. Burr Steinbach e Sol Spiegelman, The sodium and potassium balance in squid nerve axoplasm, in Journal of Cellular and Comparative Physiology, vol. 22, nº 2, 1943-10, pp. 187–196, DOI:10.1002/jcp.1030220209. URL consultato il 29 luglio 2018.
  11. ^ GTP gamma S inhibits organelle transport along axonal microtubules, in The Journal of Cell Biology, vol. 120, nº 2, 2 gennaio 1993, pp. 467–476. URL consultato il 29 luglio 2018.
  12. ^ (EN) George H. DeVries, William T. Norton e Cedric S. Raine, Axons:Isolation from Mammalian Central Nervous System, in Science, vol. 175, nº 4028, 24 marzo 1972, pp. 1370–1372, DOI:10.1126/science.175.4028.1370. URL consultato il 29 luglio 2018.
  13. ^ (EN) Nicholas M. Kanaan, Gerardo A. Morfini e Nichole E. LaPointe, Pathogenic Forms of Tau Inhibit Kinesin-Dependent Axonal Transport through a Mechanism Involving Activation of Axonal Phosphotransferases, in Journal of Neuroscience, vol. 31, nº 27, 6 luglio 2011, pp. 9858–9868, DOI:10.1523/JNEUROSCI.0560-11.2011. URL consultato il 29 luglio 2018.
  14. ^ (EN) Gerardo A Morfini, Yi-Mei You e Sarah L Pollema, Pathogenic huntingtin inhibits fast axonal transport by activating JNK3 and phosphorylating kinesin, in Nature Neuroscience, vol. 12, nº 7, 14 giugno 2009, pp. 864–871, DOI:10.1038/nn.2346. URL consultato il 29 luglio 2018.

Bibliografia[modifica | modifica wikitesto]

Voci correlate[modifica | modifica wikitesto]