Perossidasi eosinofila

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Perossidasi eosinofila
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Numero EC 1.11.1.7
Classe Ossidoreduttasi
Banche dati BRENDA, EXPASY, GTD, KEGG, PDB
Fonte: IUBMB

La perossidasi eosinofila o EPO (dall'inglese eosinophil peroxidase) è un enzima perossidasi (aloperossidasi) codificato negli esseri umani dal gene EPX.[1][2] È un eterodimero 71-77 kD composto da una catena più pesante glicosilata e una più leggera non glicosilata.

Funzione[modifica | modifica wikitesto]

In presenza di H2O2, formata dall'eosinofilo, e ioni cloruro o bromuro, la perossidasi eosinofila innesca un potente meccanismo con il quale l'eosinofilo uccide parassiti multicellulari (come, per esempio, il verme nematode che causa filariasi); e anche alcuni batteri (come ad esempio quello della tubercolosi). Questo enzima usa preferenzialmente come substrato il bromuro piuttosto che il cloruro, generando ipobromito (acido ipobromoso).[3]

L'enzima è anche in grado di ossidare il tiocianato e usarlo come co-substrato.[4]

Ruolo nelle patologie[modifica | modifica wikitesto]

I composti ossidanti prodotti dalla perossidasi eosinofila sono implicati in stati infiammatorie di diverse patologie, incluso l'asma.[5]

Voci correlate[modifica | modifica wikitesto]

Note[modifica | modifica wikitesto]

  1. ^ Sakamaki K, Tomonaga M, Tsukui K, Nagata S, Molecular cloning and characterization of a chromosomal gene for human eosinophil peroxidase in J. Biol. Chem., vol. 264, nº 28, ottobre 1989, pp. 16828–36, PMID 2550461.
  2. ^ Ten RM, Pease LR, McKean DJ, Bell MP, Gleich GJ, Molecular cloning of the human eosinophil peroxidase. Evidence for the existence of a peroxidase multigene family in J. Exp. Med., vol. 169, nº 5, maggio 1989, pp. 1757–69, DOI:10.1084/jem.169.5.1757, PMC 2189302, PMID 2541222.
  3. ^ Mayeno AN, Curran AJ, Roberts RL, Foote CS, Eosinophils preferentially use bromide to generate halogenating agents in J. Biol. Chem., vol. 264, nº 10, aprile 1989, pp. 5660–8, PMID 2538427.
  4. ^ Tahboub YR, Galijasevic S, Diamond MP, Abu-Soud HM, Thiocyanate modulates the catalytic activity of mammalian peroxidases in J. Biol. Chem., vol. 280, nº 28, 2005, pp. 26129–36, DOI:10.1074/jbc.M503027200, PMID 15894800.
  5. ^ van Dalen CJ, Kettle AJ, Substrates and products of eosinophil peroxidase in Biochem. J., vol. 358, Pt 1, agosto 2001, pp. 233–9, DOI:10.1042/0264-6021:3580233, PMC 1222052, PMID 11485572.

Bibliografia[modifica | modifica wikitesto]