Aspartato chinasi
| Aspartato chinasi | |
|---|---|
 Modello tridimensionale dell'enzima | |
| Numero EC | 2.7.2.4 |
| Classe | Transferasi |
| Banche dati | BRENDA, EXPASY, GTD, PDB (RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum) |
| Fonte: IUBMB | |
L'aspartato chinasi è un enzima (numero EC 2.7.2.4[1]) appartenente alla classe delle transferasi, che catalizza la seguente reazione di fosforilazione:
Questa reazione è il primo passaggio nella biosintesi di tre amminoacidi essenziali: metionina, lisina, e treonina, nota come "famiglia dell'aspartato". Il gene per l'aspartato chinasi è presente solo in microrganismi e piante, ma non è presente negli animali, che non possono biosintetizzare gli amminoacidi essenziali e li devono necessariamente assumere con l'alimentazione.
In Escherichia coli, l'aspartato chinasi è presente come tre isoenzimi con regolazione indipendente, ciascuno dei quali è specifico per la sintesi di uno dei tre amminoacidi. Questo permette la regolazione indipendente della biosintesi di metionina, lisina, e treonina. Le forme che producono treonina e lisina sono soggette a inibizione enzimatica feedback, e tutti e tre possono essere repressi a livello di espressione genica da elevate concentrazioni dei loro prodotti finali.[2] L'assenza di questi enzimi negli animali li rende obiettivi chiave per nuovi erbicidi e biocidi e per migliorare il valore nutrizionale delle colture.[3]
Note[modifica | modifica wikitesto]
- ^ (EN) 2.7.2.4, in ExplorEnz — The Enzyme Database, IUBMB.
- ^ (EN) Voet D, Voet JG., The Personal Genome Project, in Molecular Systems Biology, vol. 1, n. 1, 2004, pp. E1, DOI:10.1038/msb4100040, PMC 1681452, PMID 16729065.
- ^ (EN) Viola RE., The central enzymes of the aspartate family of amino acid biosynthesis, in Acc Chem Res., vol. 34, n. 5, 2001, pp. 339–49, DOI:10.1021/ar000057q, PMID 11352712.
Bibliografia[modifica | modifica wikitesto]
- (EN) C. Marco-Marı́n, S. Ramón-Maiques, S. Tavárez, V. Rubio, Site-directed Mutagenesis of Escherichia coli Acetylglutamate Kinase and Aspartokinase III Probes the Catalytic and Substrate-binding Mechanisms of these Amino Acid Kinase Family Enzymes and Allows Three-dimensional Modelling of Aspartokinase, in Journal of Molecular Biology, vol. 334, n. 3, 2003, pp. 459-476, DOI:10.1016/j.jmb.2003.09.038.
- (EN) Black, S. Conversion of aspartic acid to homoserine. Methods Enzymol. 5 (1962) 820–827.
- (EN) Paulus, H. e Gray, E. Multivalent feedback inhibition of aspartokinase in Bacillus polymyxa. I. Kinetic studies. J. Biol. Chem. 242 (1967) 4980–4986. [PMID 6058940]
- (EN) Starnes, W.L., Munk, P., Maul, S.B., Cunningham, G.N., Cox, D.J. e Shive, W. Threonine-sensitive aspartokinase-homoserine dehydrogenase complex, amino acid composition, molecular weight, and subunit composition of the complex. Biochemistry 11 (1972) 677–687. [PMID 4551091]
- (EN) Véron, M., Falcoz-Kelly, F. e Cohen, G.N. The threonine-sensitive homoserine dehydrogenase and aspartokinase activities of Escherichia coli K12. The two catalytic activities are carried by two independent regions of the polypeptide chain. Eur. J. Biochem. 28 (1972) 520–527. [PMID 4562990]
- (EN) Chassagnole, C., Rais, B., Quentin, E., Fell, D. A. e Mazat, J.-P. An integrated study of threonine-pathway enzyme kinetics in Escherichia coli. Biochem. J. 356 (2001) 415–423.
- (EN) Curien, G., Ravanel, S., Robert, M. e Dumas, R. Identification of six novel allosteric effectors of Arabidopsis thaliana aspartate kinase-homoserine dehydrogenase isoforms. J. Biol. Chem. 280 (2005) 41178–41183.
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