Perossidasi eosinofila: differenze tra le versioni
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| Perossidasi eosinofila | |
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| Numero EC | 1.11.1.7 |
| Classe | Ossidoreduttasi |
| Banche dati | BRENDA, EXPASY, GTD, PDB (RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum) |
| Fonte: IUBMB | |
La perossidasi eosinofila è un enzima (perossidasi) aloperossidasi codificato negli esseri umani dal gene EPX.[1] [2] É un eterodimero 71-77 kD comosto da una catena più pesante glicosilata e una più leggera non glicosilata.
Funzione
In presenza di [[H2O2|acqua ossigenata]], formata dall'eosinofilo, e ioni cloruro o bromuro, la perossidasi eosinofila innesca un potente meccanismo con il quale l'eosinofilo uccide parassiti multicellulari (come, per esempio, il verme nematode che causa filariasi); e anche alcuni batteri (come ad esempio quello della tubercolosi). Questo enzima usa preferenzialmente come substrato (biochimica) il bromuro piuttosto che il cloruro, generando ipobromito (acido ipobromoso).[3] L'enzima è anche in grado di ossidare il tiocianato e usarlo come co-substrato.[4]
Ruolo nelle patologie
I composti ossidanti prodotti dalla perossidasi eosinofila sono implicati in stati infiammatorie di diverse patologie, incluso l'asma.[5]
Vedi anche
Note
<references\>
Bibliografia
- Romano M, Patriarca P, Melo C, et al., Hereditary eosinophil peroxidase deficiency: immunochemical and spectroscopic studies and evidence for a compound heterozygosity of the defect, in Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A., vol. 91, n. 26, 1994, pp. 12496–500, DOI:10.1073/pnas.91.26.12496.
- Ten RM, Pease LR, McKean DJ, et al., Molecular cloning of the human eosinophil peroxidase. Evidence for the existence of a peroxidase multigene family, in J. Exp. Med., vol. 169, n. 5, 1989, pp. 1757–69, DOI:10.1084/jem.169.5.1757.
- Ulrich M, Petre A, Youhnovski N, et al., Post-translational Tyrosine Nitration of Eosinophil Granule Toxins Mediated by Eosinophil Peroxidase, in J. Biol. Chem., vol. 283, n. 42, 2008, pp. 28629–40, DOI:10.1074/jbc.M801196200.
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- Parwez Q, Stemmler S, Epplen JT, Hoffjan S, Variation in genes encoding eosinophil granule proteins in atopic dermatitis patients from Germany, in Journal of negative results in biomedicine, vol. 7, 2008, p. 9, DOI:10.1186/1477-5751-7-9.
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- Nakamura H, Higashikawa F, Miyagawa K, et al., Association of single nucleotide polymorphisms in the eosinophil peroxidase gene with Japanese cedar pollinosis, in Int. Arch. Allergy Immunol., vol. 135, n. 1, 2004, pp. 40–3, DOI:10.1159/000080222.
- Keyhani E, Zarei MA, Lashgarblooki-Livani T, Kinetics of peroxidases in guinea pig bone marrow under immunostimulation, in FEBS Lett., vol. 452, n. 3, 1999, pp. 233–6, DOI:10.1016/S0014-5793(99)00665-1.
- Hartley JL, Temple GF, Brasch MA, DNA Cloning Using In Vitro Site-Specific Recombination, in Genome Res., vol. 10, n. 11, 2000, pp. 1788–95, DOI:10.1101/gr.143000.
- Sakamaki K, Kanda N, Ueda T, et al., The eosinophil peroxidase gene forms a cluster with the genes for myeloperoxidase and lactoperoxidase on human chromosome 17, in Cytogenet. Cell Genet., vol. 88, 3–4, 2000, pp. 246–8, DOI:10.1159/000015529.
- Strausberg RL, Feingold EA, Grouse LH, et al., Generation and initial analysis of more than 15,000 full-length human and mouse cDNA sequences, in Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A., vol. 99, n. 26, 2002, pp. 16899–903, DOI:10.1073/pnas.242603899.
- Borelli V, Vita F, Shankar S, et al., Human Eosinophil Peroxidase Induces Surface Alteration, Killing, and Lysis of Mycobacterium tuberculosis, in Infect. Immun., vol. 71, n. 2, 2003, pp. 605–13, DOI:10.1128/IAI.71.2.605-613.2003.
- Wu C, Ma MH, Brown KR, et al., Systematic identification of SH3 domain-mediated human protein-protein interactions by peptide array target screening, in Proteomics, vol. 7, n. 11, 2007, pp. 1775–85, DOI:10.1002/pmic.200601006.
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- ^ Sakamaki K, Tomonaga M, Tsukui K, Nagata S, Molecular cloning and characterization of a chromosomal gene for human eosinophil peroxidase, in J. Biol. Chem., vol. 264, n. 28, October 1989, pp. 16828–36.
- ^ Ten RM, Pease LR, McKean DJ, Bell MP, Gleich GJ, Molecular cloning of the human eosinophil peroxidase. Evidence for the existence of a peroxidase multigene family, in J. Exp. Med., vol. 169, n. 5, May 1989, pp. 1757–69, DOI:10.1084/jem.169.5.1757.
- ^ Mayeno AN, Curran AJ, Roberts RL, Foote CS, Eosinophils preferentially use bromide to generate halogenating agents, in J. Biol. Chem., vol. 264, n. 10, April 1989, pp. 5660–8.
- ^ Tahboub YR, Galijasevic S, Diamond MP, Abu-Soud HM, Thiocyanate modulates the catalytic activity of mammalian peroxidases, in J. Biol. Chem., vol. 280, n. 28, 2005, pp. 26129–36, DOI:10.1074/jbc.M503027200.
- ^ van Dalen CJ, Kettle AJ, Substrates and products of eosinophil peroxidase, in Biochem. J., vol. 358, Pt 1, August 2001, pp. 233–9, DOI:10.1042/0264-6021:3580233.