Alfa glicosidasi
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| α-glicosidasi | |
|---|---|
 Modello tridimensionale dell'enzima | |
| Numero EC | 3.2.1.20 |
| Classe | Idrolasi |
| Nome sistematico | |
| α-D-glicoside glicoidrolasi | |
| Altri nomi | |
| maltasi; glucoinvertasi; glicosidosucrasi; maltase-glicoamilasi; α-glicopiranosidasi; α-D-glicosidasi; α-glicoside idrolasi; α-1,4-glicosidasi | |
| Banche dati | BRENDA, EXPASY, GTD, PDB (RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum) |
| Fonte: IUBMB | |
| α-glicosidasi | |
|---|---|
| Gene | |
| HUGO | MGAM MGA |
| Locus | Chr. 7 q34 |
| Proteina | |
| Numero CAS | |
| OMIM | 154360 |
| UniProt | O43451 |
| Enzima | |
| Numero EC | 3.2.1.20 |
L'alfa glicosidasi (o maltasi) è un enzima che appartiene alla classe delle idrolasi, deputato all'idrolisi del maltosio, disaccaride composto da due molecole di glucosio. Catalizza l'idrolisi del residuo terminale, non-riducente, con legami 1-4, di α-D-glucosio con il rilascio di α-D-glucosio. Il processo di demolizione avviene nella prima parte dell'intestino tenue, detta duodeno.
Bibliografia
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