Trans-aconitato 2-metiltransferasi
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| trans-aconitato 2-metiltransferasi | |
|---|---|
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| Numero EC | 2.1.1.144 |
| Classe | Transferasi |
| Nome sistematico | |
| S-adenosil-L-metionina:(E)-prop-1-ene-1,2,3-tricarbossilato 2'-O-metiltransferasi | |
| Banche dati | BRENDA, EXPASY, GTD, PDB (RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum) |
| Fonte: IUBMB | |
La trans-aconitato 2-metiltransferasi è un enzima appartenente alla classe delle transferasi, che catalizza la seguente reazione:
- S-adenosil-L-metionina + trans-aconitato ⇄ S-adenosil-L-omocisteina + (E)-3-(metossicarbonil)pent-2-enedioato
L'enzima catalizza anche la formazione del metil monoestere del cis-aconitato, isocitrato e citrato, ma più lentamente. Mentre l'enzima di Escherichia coli genera (E)-3-(metossicarbonil)-pent-2-enedioato come prodotto, quello di Saccharomyces cerevisiae genera (E)-2-(metossicarbonilmetil)butenedioato ed è stato poi classificato come enzima separato con il nome di trans-aconitato 3-metiltransferasi (numero EC 2.1.1.145[1]).
Note[modifica | modifica wikitesto]
Bibliografia[modifica | modifica wikitesto]
- Cai, H., Dumlao, D., Katz, J.E. and Clarke, S., Identification of the gene and characterization of the activity of the trans-aconitate methyltransferase from Saccharomyces cerevisiae, in Biochemistry, vol. 40, 2001, pp. 13699–13709, Entrez PubMed 11695919.
- Cai, H., Strouse, J., Dumlao, D., Jung, M.E. and Clarke, S., Distinct reactions catalyzed by bacterial and yeast trans-aconitate methyltransferase, in Biochemistry, vol. 40, 2001, pp. 2210–2219, Entrez PubMed 11329290.
- Cai, H. and Clarke, S., A novel methyltransferase catalyzes the esterification of trans-aconitate in Escherichia coli, in J. Biol. Chem., vol. 274, 1999, pp. 13470–13479, Entrez PubMed 10224113.
