S-adenosil metionina

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S-adenosil metionina
formula di struttura
Caratteristiche generali
Formula bruta o molecolare C15H23N6O5S+
Massa molecolare (u) 399.447
Numero CAS [29908-03-0]
PubChem 9865604
Indicazioni di sicurezza
Frasi H ---
Consigli P ---[1]

La S-adenosil metionina (SAM) è un coenzima coinvolto nel trasferimento di gruppi metile (un processo definito metilazione). La SAM fu descritta per la prima volta nel 1952 dal ricercatore italiano Giulio Cantoni[2] La molecola è sintetizzata dalla metionina adenosiltransferasi (numero EC 2.5.1.6[3]) a partire da adenosina trifosfato (ATP) e metionina. La molecola è anche conosciuta con il nome ademetionina o SAMe ed è il principio attivo di un noto farmaco commercializzato in Italia sotto il nome di Samyr che rientra nella categoria degli antidepressivi in classe C (cioè a totale carico del paziente) mentre negli Stati Uniti è considerato un integratore alimentare.

Funzioni biologiche della SAM[modifica | modifica sorgente]

Il gruppo metile (CH3) legato allo zolfo della SAM è chimicamente reattivo. Ciò permette la donazione di questo gruppo ad una seconda molecola (una reazione di transmetilazione). Più di 40 reazioni metaboliche, catalizzate in genere da enzimi detti metiltransferasi, coinvolgono il trasferimento di un metile da SAM a vari substrati biologici come acidi nucleici, proteine e lipidi.

La SAM è anche coinvolta nella biosintesi di numerosi ormoni e neurotrasmettitori collegati all'umore (come la dopamina e la serotonina). Le metiltransferasi sono anche responsabili dell'aggiunta di metili agli ossidrili in posizione 2' del primo e secondo nucleotide adiacenti al cappuccio 5' del mRNA.[4][5]

Un'ulteriore importante funzione della SAM è all'interno della sintesi delle poliammine. In questo caso, la SAM è decarbossilata dalla adenosilmetionina decarbossilasi (numero EC 4.1.1.50[3]) a formare S-adenosil-metioninammina. Tale composto in seguito dona il suo gruppo n-propilamminico per la biosintesi di poliammine come spermidina e spermina a partire da putrescina.[6]

Ciclo della SAM[modifica | modifica sorgente]

Exquisite-kfind.png Per approfondire, vedi Ciclo del metile.
Ciclo della SAM

Le reazioni che producono, consumano e rigenerano la SAM sono chiamate nel complesso ciclo della SAM. Nel primo passaggio di questo ciclo, le metilasi dipendenti da SAM (appartenenti alla sotto-sottoclasse enzimatica EC 2.1.1) utilizzano una molecola come substrato e producono S-adenosil omocisteina.[7] Essa viene in seguito idrolizzata ad omocisteina ed adenosina dalla adenosilomocisteinasi (numero EC 3.3.1.1[3]). La omocisteina viene successivamente riciclata a metionina attraverso il trasferimento di un metile da una molecola di 5-metiltetraidrofolato, mediato o dalla metionina sintasi (numero EC 2.1.1.13[3]) o dalla 5-metiltetraidropteroiltriglutammato-omocisteina S-metiltransferasi (numero EC 2.1.1.14[3]). La metionina può esser poi convertita successivamente a SAM dalla metionina adenosiltransferasi, completando il ciclo.[8]

Note[modifica | modifica sorgente]

  1. ^ Sigma Aldrich; rev. del 07.01.2013, riferita al dicloridrato
  2. ^ GL Cantoni, The Nature of the Active Methyl Donor Formed Enzymatically from L-Methionine and Adenosinetriphosphate in J Am Chem Soc, vol. 74, nº 11, 1952, pp. 2942–2943, DOI:10.1021/ja01131a519.
  3. ^ a b c d e (EN) 2.5.1.6 in ExplorEnz — The Enzyme Database, IUBMB.
  4. ^ Loenen W, S-adenosylmethionine: jack of all trades and master of everything? in Biochem Soc Trans, vol. 34, Pt 2, 2006, pp. 330–3, DOI:10.1042/BST20060330, PMID 16545107.
  5. ^ Chiang P, Gordon R, Tal J, Zeng G, Doctor B, Pardhasaradhi K, McCann P, S-Adenosylmethionine and methylation in FASEB J, vol. 10, nº 4, 1996, pp. 471–80, PMID 8647346.
  6. ^ Roje S, S-Adenosyl-L-methionine: beyond the universal methyl group donor in Phytochemistry, vol. 67, nº 15, 2006, pp. 1686–98, DOI:10.1016/j.phytochem.2006.04.019, PMID 16766004.
  7. ^ Finkelstein J, Martin J, Homocysteine in Int J Biochem Cell Biol, vol. 32, nº 4, 2000, pp. 385–9, DOI:10.1016/S1357-2725(99)00138-7, PMID 10762063.
  8. ^ Födinger M, Hörl W, Sunder-Plassmann G, Molecular biology of 5,10-methylenetetrahydrofolate reductase in J Nephrol, vol. 13, nº 1, pp. 20–33, PMID 10720211.

Voci correlate[modifica | modifica sorgente]