Interleuchina 3

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Interleuchina 3
Struttura chimica
Pattern di espressione genetica
Gene
HUGO MCGF
Entrez 3562
Locus Chr. 5 q31.1
Proteina
OMIM 147740
UniProt P08700

L'interleuchina 3, conosciuta anche come IL3, è una proteina codificata dal gene umano IL3[1][2].

Funzione[modifica | modifica sorgente]

La IL3 è una interleuchina, una molecola di segnale biologico (citochina) che può intervenire nella risposta naturale del corpo alle malattie, come parte del sistema immunitario. Agisce legandosi ai recettori per interleuchina-3.

La IL3 stimola la differenziazione delle cellule staminali emopoietiche multipotenti in cellule progenitrici mieloidi (a differenza delle cellule progenitrici linfoidi, dove la differenziazione è stimolata dalla interleuchina 7), e stimola la proliferazione di tutte le cellule della linea mieloide (globuli rossi, megacariociti, granulociti, monociti e cellule dendritiche). È secreto in seguito all'attivazione delle cellule T per sostenere la crescita e la differenziazione delle cellule T dal midollo osseo in una risposta immunitaria. Il gene umano IL3 codifica una proteina di 152 amminoacidi.

Il gene umano dell'IL3 si trova nel cromosoma 5, a sole 9 coppie di basi di distanza dal gene GM-CSF che codifica per un fattore di crescita dei granulociti e monociti, la cui funzione è molto simile a quella dell'IL3.

Scoperta[modifica | modifica sorgente]

L'interleuchina 3 fu scoperta da James N. Ihle nei topi. Egli trovò un fattore derivato dalla cellula T che induceva la sintesi di 20alpha-idrossisteroido-deidrogenasi in cellule ematopoietiche e lo definì interleuchina-3. [3][4].

Interazioni[modifica | modifica sorgente]

L'interleuchina 3 si lega mediante interazione proteina-proteina al suo recettore specifico, detto IL3RA (recettore alfa, a bassa affinità)[5][6].

Altre letture[modifica | modifica sorgente]

  • Wagemaker G, Burger H, van Gils FC, et al., Interleukin-3. in Biotherapy (Dordrecht, Netherlands), vol. 2, nº 4, 1991, pp. 337–45, PMID 2268499.
  • Martinez-Moczygemba M, Huston DP, Biology of common beta receptor-signaling cytokines: IL-3, IL-5, and GM-CSF. in J. Allergy Clin. Immunol., vol. 112, nº 4, 2003, pp. 653–65; quiz 666, DOI:10.1016/S0091 (inattivo 2008-06-23), PMID 14564341.
  • Mroczko B, Szmitkowski M, Hematopoietic cytokines as tumor markers. in Clin. Chem. Lab. Med., vol. 42, nº 12, 2005, pp. 1347–54, DOI:10.1515/CCLM.2004.253, PMID 15576295.
  • Kitamura T, Sato N, Arai K, Miyajima A, Expression cloning of the human IL-3 receptor cDNA reveals a shared beta subunit for the human IL-3 and GM-CSF receptors. in Cell, vol. 66, nº 6, 1991, pp. 1165–74, DOI:10.1016/0092-8674(91)90039-2, PMID 1833064.
  • Urdal DL, Price V, Sassenfeld HM, et al., Molecular characterization of colony-stimulating factors and their receptors: human interleukin-3. in Ann. N. Y. Acad. Sci., vol. 554, 1989, pp. 167–76, DOI:10.1111/j.1749-6632.1989.tb22418.x, PMID 2544122.
  • Otsuka T, Miyajima A, Brown N, et al., Isolation and characterization of an expressible cDNA encoding human IL-3. Induction of IL-3 mRNA in human T cell clones. in J. Immunol., vol. 140, nº 7, 1988, pp. 2288–95, PMID 3127463.
  • Yang YC, Ciarletta AB, Temple PA, et al., Human IL-3 (multi-CSF): identification by expression cloning of a novel hematopoietic growth factor related to murine IL-3. in Cell, vol. 47, nº 1, 1986, pp. 3–10, DOI:10.1016/0092-8674(86)90360-0, PMID 3489530.
  • Le Beau MM, Epstein ND, O'Brien SJ, et al., The interleukin 3 gene is located on human chromosome 5 and is deleted in myeloid leukemias with a deletion of 5q. in Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A., vol. 84, nº 16, 1987, pp. 5913–7, DOI:10.1073/pnas.84.16.5913, PMID 3497400.
  • Dorssers L, Burger H, Bot F, et al., Characterization of a human multilineage-colony-stimulating factor cDNA clone identified by a conserved noncoding sequence in mouse interleukin-3. in Gene, vol. 55, nº 1, 1987, pp. 115–24, DOI:10.1016/0378-1119(87)90254-X, PMID 3497843.
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  • Than S, Oyaizu N, Pahwa RN, et al., Effect of human immunodeficiency virus type-1 envelope glycoprotein gp160 on cytokine production from cord-blood T cells. in Blood, vol. 84, nº 1, 1994, pp. 184–8, PMID 8018916.
  • Le Beau MM, Espinosa R, Neuman WL, et al., Cytogenetic and molecular delineation of the smallest commonly deleted region of chromosome 5 in malignant myeloid diseases. in Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A., vol. 90, nº 12, 1993, pp. 5484–8, DOI:10.1073/pnas.90.12.5484, PMID 8516290.
  • Stomski FC, Sun Q, Bagley CJ, et al., Human interleukin-3 (IL-3) induces disulfide-linked IL-3 receptor alpha- and beta-chain heterodimerization, which is required for receptor activation but not high-affinity binding. in Mol. Cell. Biol., vol. 16, nº 6, 1996, pp. 3035–46, PMID 8649415.
  • Feng Y, Klein BK, McWherter CA, Three-dimensional solution structure and backbone dynamics of a variant of human interleukin-3. in J. Mol. Biol., vol. 259, nº 3, 1996, pp. 524–41, DOI:10.1006/jmbi.1996.0337, PMID 8676386.
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  • Klein BK, Feng Y, McWherter CA, et al., The receptor binding site of human interleukin-3 defined by mutagenesis and molecular modeling. in J. Biol. Chem., vol. 272, nº 36, 1997, pp. 22630–41, DOI:10.1074/jbc.272.36.22630, PMID 9278420.
  • Sanchez X, Suetomi K, Cousins-Hodges B, et al., CXC chemokines suppress proliferation of myeloid progenitor cells by activation of the CXC chemokine receptor 2. in J. Immunol., vol. 160, nº 2, 1998, pp. 906–10, PMID 9551928.
  • Tabira T, Chui DH, Fan JP, et al., Interleukin-3 and interleukin-3 receptors in the brain. in Ann. N. Y. Acad. Sci., vol. 840, 1998, pp. 107–16, DOI:10.1111/j.1749-6632.1998.tb09554.x, PMID 9629242.
  • Nilsen EM, Johansen FE, Jahnsen FL, et al., Cytokine profiles of cultured microvascular endothelial cells from the human intestine. in Gut, vol. 42, nº 5, 1998, pp. 635–42, PMID 9659156.

Note[modifica | modifica sorgente]

  1. ^ Entrez Gene: IL3 interleukin 3 (colony-stimulating factor, multiple).
  2. ^ Yang YC, Ciarletta AB, Temple PA, Chung MP, Kovacic S, Witek-Giannotti JS, Leary AC, Kriz R, Donahue RE, Wong GG, Human IL-3 (multi-CSF): identification by expression cloning of a novel hematopoietic growth factor related to murine IL-3 in Cell, vol. 47, nº 1, ottobre 1986, pp. 3–10, DOI:10.1016/0092-8674(86)90360-0, PMID 3489530.
  3. ^ Ihle JN, Pepersack L, Rebar L, Regulation of T cell differentiation: in vitro induction of 20 alpha-hydroxysteroid dehydrogenase in splenic lymphocytes from athymic mice by a unique lymphokine in J. Immunol., vol. 126, nº 6, giugno 1981, pp. 2184–9, PMID 6971890.
  4. ^ Ihle JN, Weinstein Y, Keller J, Henderson L, Palaszynski E, Interleukin 3 in Meth. Enzymol., vol. 116, 1985, pp. 540–52, DOI:10.1016/S0076-6879(85)16042-8, PMID 3003517.
  5. ^ F C Stomski, Sun Q, Bagley C J, Woodcock J, Goodall G, Andrews R K, Berndt M C, Lopez A F, Human interleukin-3 (IL-3) induces disulfide-linked IL-3 receptor alpha- and beta-chain heterodimerization, which is required for receptor activation but not high-affinity binding in Mol. Cell. Biol., vol. 16, nº 6, UNITED STATES, giugno 1996, pp. 3035–46, ISSN 0270-7306, PMID 8649415.
  6. ^ J M Woodcock, Zacharakis B, Plaetinck G, Bagley C J, Qiyu S, Hercus T R, Tavernier J, Lopez A F, Three residues in the common beta chain of the human GM-CSF, IL-3 and IL-5 receptors are essential for GM-CSF and IL-5 but not IL-3 high affinity binding and interact with Glu21 of GM-CSF in EMBO J., vol. 13, nº 21, ENGLAND, novembre 1994, pp. 5176–85, ISSN 0261-4189, PMID 7957082.