Acetaldeide deidrogenasi (acetilante)

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acetaldeide deidrogenasi (acetilante)
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Numero EC1.2.1.10
ClasseOssidoreduttasi
Nome sistematico
acetaldeide:NAD+ ossidoreduttasi (acetilante il CoA)
Altri nomi
aldeide deidrogenasi (acilante); ADA; acetaldeide deidrogenasi (acilante); DmpF
Banche datiBRENDA, EXPASY, GTD, PDB (RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum)
Fonte: IUBMB

La acetaldeide deidrogenasi, ALDH (acetilating) è un enzima appartenente alla classe delle ossidoreduttasi, che catalizza la seguente reazione:

acetaldeide + CoA + NAD+ acetil-CoA + NADH + H+

Si tratta di una reazione irreversibile, che avviene nei mitocondri degli epatociti. Per far sì che avvenga, è richiesta la presenza di NAD+ che si riduce a NADH, portando ad un aumento del NADH mitocondriale.

ALDH può essere inibita dal farmaco disulfirame. Come risultato, i livelli di acetato vengono ridotti, mentre i livelli di acetaldeide aumentati, portando ad un aumento dei sintomi tipici dell'acetaldeide.

L'enzima agisce anche, sebbene più lentamente, sulla glicolaldeide, propanale e butanale. Nelle specie di Pseudomonas, questo enzima forma una parte di un enzima bifunzionale assieme alla 4-idrossi-2-ossovalerato aldolasi (numero EC 4.1.3.39[1]). È l'enzima finale della via del meta-taglio per la degradazione dei fenoli, cresoli e del catecolo, convertendo l'acetaldeide prodotta dall'altro enzima in acetil-CoA. Il NADP+ può rimpiazzare il NAD+, ma la resa della reazione è molto minore.

Note[modifica | modifica wikitesto]

  1. ^ (EN) 4.1.3.39, in ExplorEnz — The Enzyme Database, IUBMB.

Bibliografia[modifica | modifica wikitesto]

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