Colina deidrogenasi
| colina deidrogenasi | |
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| Numero EC | 1.1.99.1 |
| Classe | Ossidoreduttasi |
| Nome sistematico | |
| colina:accettore 1-ossidoreduttasi | |
| Altri nomi | |
| colina ossidasi; colina-citocromo c reduttasi; colina:(accettore) ossidoreduttasi; colina:(accettore) 1-ossidoreduttasi | |
| Banche dati | BRENDA, EXPASY, GTD, PDB (RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum) |
| Fonte: IUBMB | |
La colina deidrogenasi è un enzima appartenente alla classe delle ossidoreduttasi, che catalizza la seguente reazione:
L'enzima è una chinoproteina che prende parte ad un complesso multienzimatico che ossida anche la betaina aldeide a betaina. In molti batteri, piante ed animali, la betaina viene sintetizzata in due passaggi:
- conversione di colina a betaina aldeide;
- conversione di betaina aldeide a betaina.
Nella prima reazione possono essere coinvolti diversi enzimi. Negli animali ed in molti batteri, essa è catalizzata da questo enzima o dalla colina ossidasi. Nelle piante, la reazione è invece catalizzata dalla colina monoossigenasi. L'enzima coinvolto nel secondo passaggio, la betaina-aldeide deidrogenasi, è invece lo stesso in piante, animali e batteri. Solo in alcuni batteri, la betaina è sintetizzata dalla glicina attraverso l'azione degli enzimi glicina/sarcosina N-metiltransferasi e sarcosina/dimetilglicina N-metiltransferasi.
Bibliografia[modifica | modifica wikitesto]
- Waditee, R., Tanaka, Y., Aoki, K., Hibino, T., Jikuya, H., Takano, J., Takabe, T. and Takabe, T., Isolation and functional characterization of N-methyltransferases that catalyze betaine synthesis from glycine in a halotolerant photosynthetic organism Aphanothece halophytica, in J. Biol. Chem., vol. 278, 2003, pp. 4932–4942, Entrez PubMed 12466265.
- Gadda, G. and McAllister-Wilkins, E.E., Cloning, expression, and purification of choline dehydrogenase from the moderate halophile Halomonas elongata, in Appl. Environ. Microbiol., vol. 69, 2003, pp. 2126–2132, Entrez PubMed 12676692.
- Ebisuzaki, K. and Williams, J.N., Preparation and partial purification of soluble choline dehydrogenase from liver mitochondria, in Biochem. J., vol. 60, 1955, pp. 644–646, Entrez PubMed 13249959.
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