ATPasi trasportante H+ tra due settori

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ATPasi trasportante H+ tra due settori
Modello tridimensionale dell'enzima
Ricostruzione della struttura dell'ATP sintasi
Numero EC 3.6.3.14
Classe Idrolasi
Nome sistematico
ATP fosfoidrolasi (trasportante H+)
Altri nomi
ATP sintasi; F1-ATPasi; FoF1-ATPasi; ATPasi trasportante H+; ATPasi mitocondriale; ATPasi cloroplastica; ATPasi batterica dipendente da Ca2+/Mg2+
Banche dati BRENDA, EXPASY, GTD, KEGG, PDB
Fonte: IUBMB

La ATP sintasi (o ATPasi trasportante H+ tra due settori o ATP sintasi traslocante i protoni, o ATP sintasi FoF1 o FoF1 ATPasi o H+-ATP sintasi di tipo F o Complesso V) è un complesso enzimatico che catalizza la seguente reazione:

ATP + H2O + H+interno = ADP + fosfato + H+esterno

Quando la reazione è catalizzata verso sinistra, l'enzima è comunemente chiamato ATP-sintasi ed è responsabile della sintesi di adenosintrifosfato (ATP) utilizzando come substrati adenosindifosfato (ADP) e fosfato inorganico, sfruttando il gradiente protonico generato dalla catena di trasporto degli elettroni.

Negli eucarioti, l'enzima è costituito da almeno 16 subunità diverse, alcune in molteplici copie; nei procarioti il numero di subunità è inferiore.

Struttura e meccanismo d'azione dell'ATP-sintasi[modifica | modifica wikitesto]

Exquisite-kfind.png Lo stesso argomento in dettaglio: Catalisi rotazionale.

L'ATP-sintasi è una pompa protonica di tipo F costituita da due strutture dette Fo[1] e F1.

F1 è una proteina periferica, Fo una proteina integrale della membrana mitocondriale interna.

La subunità polipeptidica F1 è direttamente responsabile della sintesi di ATP; è costituita da 3 subunità proteiche α e 3 subunità proteiche β, organizzate in dimeri α-β disposte come gli spicchi di un'arancia. Al centro vi è la subunità γ che si collega alla struttura della porzione Fo.
Associate a F1 vi sono altre subunità, δ ed ε.

La subunità polipeptidica Fo attraversa la membrana mitocondriale interna, nel caso degli Eucarioti, o la membrana cellulare, nel caso dei Procarioti. Essa costituisce il canale per il passaggio degli ioni H+ (o protoni), i quali forniscono l'energia necessaria alla sintesi di ATP.
In E. Coli, ad esempio, la porzione Fo è costituita da una subunità a, 2 subunità b e 10 subunità c organizzate queste ultime come un mazzetto di fiammiferi. Il passaggio dei protoni attraverso il canale creato dalla subunità a della Fo determina la rotazione dell'anello c e della subunità γ che, grazie alla sua asimmetria di punta, a sua volta provoca il cambiamento conformazionale contemporaneo dei 3 dimeri α-β e la sintesi di ATP.

Sulla porzione F1 vi sono 3 siti attivi che catalizzano a turno la sintesi di ATP: uno di questi siti si trova in conformazione β-ATP (che lega ATP), un altro in β-ADP e l'ultimo sito in β-vuoto (incapace di legare ATP). La forza motrice protonica provoca la rotazione del peduncolo gamma, che entra in contatto con le subunità β.

Ciò causa una modifica conformazionale cooperativa in cui il sito β-ATP viene convertito in β-vuoto rilasciando ATP; quindi il sito β-vuoto passa in conformazione β-ADP che lega debolmente ADP e gruppo fosfato dal solvente e per ultimo il sito β-ADP viene convertito nella conformazione β-ATP a promuovere la condensazione di ADP e Pi. Ciò che provoca il rilascio di ATP è il contatto tra la subunità γ e la β-ATP trasformandola in β-vuoto.

Questo meccanismo va sotto il nome di catalisi rotazionale.

Varianti[modifica | modifica wikitesto]

Esistono varianti dell'enzima presenti nei vacuoli o nelle vescicole ricoperte di clatrina (tipo V, con regioni Vo e V1) e sulla membrana degli Archea (tipo A, con regioni Ao e A1). Pur condividendo gran parte della struttura del tipo F, tali enzimi sono utilizzati come pompe protoniche che consumano ATP per generare un gradiente elettrolitico.

Note[modifica | modifica wikitesto]

  1. ^ La denominazione corretta della subunità è Fo ("o" si riferisce alla oligomicina, un inibitore della subunità) e non F0. Allo stesso modo, si parla di Vo e Ao

Bibliografia[modifica | modifica wikitesto]

  • (EN) Boyer, P.D. The binding change mechanism for ATP synthase - some probabilities and possibilities. Biochim. Biophys. Acta 1140 (1993) 215–250. Entrez PubMed 8417777
  • (EN) Abrahams, J.P., Leslie, A.G.W., Lutter, R. and Walker, J.F. Structure at 2.8 Å resolution of F1-ATPase from bovine heart mitochondria. Nature 375 (1994) 621–628. Entrez PubMed 8065448
  • (EN) Blair, A., Ngo, L., Park, J., Paulsen, I.T. and Saier, M.H., Jr. Phylogenetic analyses of the homologous transmembrane channel-forming proteins of the FoF1-ATPases of bacteria, chloroplasts and mitochondria. Microbiology 142 (1996) 17–32. Entrez PubMed 8581162
  • (EN) Noji, H., Yasuda, R., Yoshida, M. and Kinosita, K., Jr. Direct observation of the rotation of F1-ATPase. Nature 386 (1997) 299–302. Entrez PubMed 9069291
  • David L. Nelson, Michael M. Cox, I Principi di Biochimica di Lehninger, 3ª ed., Bologna, Zanichelli, febbraio 2002, ISBN 88-08-09035-3.

Voci correlate[modifica | modifica wikitesto]

Collegamenti esterni[modifica | modifica wikitesto]