ATPasi trasportante H+ tra due settori

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ATPasi trasportante H+ tra due settori
Modello tridimensionale dell'enzima
Ricostruzione della struttura dell'ATP sintasi
Numero EC 3.6.3.14
Classe Idrolasi
Nome sistematico
ATP fosfoidrolasi (trasportante H+)
Altri nomi
ATP sintasi; F1-ATPasi; FoF1-ATPasi; ATPasi trasportante H+; ATPasi mitocondriale; ATPasi cloroplastica; ATPasi batterica dipendente da Ca2+/Mg2+
Banche dati BRENDA, EXPASY, GTD, KEGG, PDB
Fonte: IUBMB

La ATP sintasi (o ATPasi trasportante H+ tra due settori o ATP sintasi traslocante i protoni, o ATP sintasi FoF1 o FoF1 ATPasi o H+-ATP sintasi di tipo F o Complesso V) è un complesso enzimatico che catalizza la seguente reazione:

ATP + H2O + H+interno = ADP + fosfato + H+esterno

Quando la reazione è catalizzata verso sinistra, l'enzima è comunemente chiamato ATP-sintasi ed è responsabile della sintesi di adenosintrifosfato (ATP) utilizzando come substrati adenosindifosfato (ADP) e fosfato inorganico, sfruttando il gradiente protonico generato dalla catena di trasporto degli elettroni.

Negli eucarioti, l'enzima è costituito da almeno 16 subunità diverse, alcune in molteplici copie; nei procarioti il numero di subunità è inferiore.

Struttura e meccanismo d'azione dell'ATP-sintasi[modifica | modifica sorgente]

Exquisite-kfind.png Per approfondire, vedi Catalisi rotazionale.

L'ATP-sintasi è una pompa protonica di tipo F costituita da due strutture dette Fo[1] e F1.

F1 è una proteina periferica, Fo una proteina integrale della membrana cellulare.

La subunità polipeptidica F1 è direttamente responsabile della sintesi di ATP; è costituita da 3 subunità proteiche α e 3 subunità proteiche β, organizzate in dimeri α-β disposte come gli spicchi di un'arancia. Al centro vi è la subunità γ che si collega alla struttura della porzione Fo.
Associate a F1 vi sono altre subunità, δ ed ε.

La subunità polipeptidica Fo attraversa la membrana mitocondriale interna, nel caso degli Eucarioti, o la membrana cellulare, nel caso dei Procarioti. Essa costituisce il canale per il passaggio degli ioni H+ (o protoni), i quali forniscono l'energia necessaria alla sintesi di ATP.
La porzione Fo è costituita da una subunità a, 2 subunità b e 14 subunità c organizzate queste ultime come un mazzetto di fiammiferi. Il passaggio dei protoni attraverso il canale creato dalle subunità c della Fo determina la rotazione della subunità γ che a sua volta provoca il cambiamento conformazionale contemporaneo dei 3 dimeri α-β e la sintesi di ATP.

Sulla porzione F1 vi sono 3 siti attivi che catalizzano a turno la sintesi di ATP: uno di questi siti si trova in conformazione β-ATP (che lega ATP), un altro in β-ADP e l'ultimo sito in β-vuoto (incapace di legare ATP). La forza motrice protonica provoca la rotazione dell'asse centrale c che entra in contatto con le subunità β.

Ciò causa una modifica conformazionale cooperativa in cui il sito β-ATP viene convertito in β-vuoto rilasciando ATP; quindi il sito β-vuoto passa in conformazione β-ADP che lega debolmente ADP e gruppo fosfato dal solvente e per ultimo il sito β-ADP viene convertito nella conformazione β-ATP a promuovere la condensazione di ADP e Pi. Ciò che provoca il rilascio di ATP è il contatto tra la subunità γ e la β-ATP trasformandola in β-vuoto.

Questo meccanismo va sotto il nome di catalisi rotazionale.

Varianti[modifica | modifica sorgente]

Esistono varianti dell'enzima presenti nei vacuoli o nelle vescicole ricoperte di clatrina (tipo V, con regioni Vo e V1) e sulla membrana degli Archea (tipo A, con regioni Ao e A1). Pur condividendo gran parte della struttura del tipo F, tali enzimi sono utilizzati come pompe protoniche che consumano ATP per generare un gradiente elettrolitico.

Note[modifica | modifica sorgente]

  1. ^ La denominazione corretta della subunità è Fo ("o" si riferisce alla oligomicina, un inibitore della subunità) e non F0. Allo stesso modo, si parla di Vo e Ao

Bibliografia[modifica | modifica sorgente]

  • (EN) Boyer, P.D. The binding change mechanism for ATP synthase - some probabilities and possibilities. Biochim. Biophys. Acta 1140 (1993) 215–250. Entrez PubMed 8417777
  • (EN) Abrahams, J.P., Leslie, A.G.W., Lutter, R. and Walker, J.F. Structure at 2.8 Å resolution of F1-ATPase from bovine heart mitochondria. Nature 375 (1994) 621–628. Entrez PubMed 8065448
  • (EN) Blair, A., Ngo, L., Park, J., Paulsen, I.T. and Saier, M.H., Jr. Phylogenetic analyses of the homologous transmembrane channel-forming proteins of the FoF1-ATPases of bacteria, chloroplasts and mitochondria. Microbiology 142 (1996) 17–32. Entrez PubMed 8581162
  • (EN) Noji, H., Yasuda, R., Yoshida, M. and Kinosita, K., Jr. Direct observation of the rotation of F1-ATPase. Nature 386 (1997) 299–302. Entrez PubMed 9069291
  • David L. Nelson, Michael M. Cox, I Principi di Biochimica di Lehninger, 3ª ed., Bologna, Zanichelli, febbraio 2002. ISBN 88-08-09035-3

Voci correlate[modifica | modifica sorgente]

Collegamenti esterni[modifica | modifica sorgente]