Rodopsina

Da Wikipedia, l'enciclopedia libera.
Struttura chimica
Struttura tridimensionale della rodopsina
Gene
Entrez 6010
Locus Chr. 3 [1]
Proteina

La rodopsina è una proteina di membrana con 7 domini transmembrana a α-elica, si trova principalmente nelle cellule a bastoncello della retina umana che permettono la vista in bianco e nero. Queste cellule hanno una forma allungata e nella loro parte apicale hanno numerosi dischi di membrana con molte rodopsine, costituite da un pigmento, l'11-cis-retinale, sensibile alla luce, legato all'opsina, una proteina della retina.

Nei Bastoncelli abbiamo inoltre numerosi canali per il Na+ aperti in condizione di buio, perché nella cellula ci sono alte concentrazioni di cGMP che tiene aperti i canali.

Quando la luce interagisce con l'11-cis-retinale, catalizza la sua conversione a tutto-trans-retinale, che determina un cambiamento conformazionale nella "opsina" (parte proteica della rodopsina) trasformandola in opsina attiva. Questa proteina attivata, attiva una seconda proteina, una proteina Gt, la trasducina, che a sua volta attiva una specifica GTP Fosfodiesterasi, che scinde il cGMP in GMP e determina un abbassamento della concentrazione del cGMP: i canali per il Na+ lungo la membrana della cellula a bastoncello si chiudono, si determina una variazione del potenziale di membrana (iperpolarizzazione). La membrana, essendo polarizzata, fa in modo che la cellula rilasci una minor quantità di neurotrasmettitore, che per i coni e i bastoncelli è il glutammato (un neurotrasmettitore eccitatorio): le cellule recettoriali della retina hanno dunque un picco nel rilascio di neurotrasmettitore nelle fasi di buio.

Bisogna comunque dire che questi meccanismi sono ancora in fase di studio perché scoperti molto recentemente.

Altri progetti[modifica | modifica wikitesto]