RYR1

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Il recettore della rianodina 1 o RYR-1, è noto anche come canale di rilascio del calcio del muscolo scheletrico o recettore della rianodina tipo muscolo scheletrico, è una proteina presente soprattutto nel muscolo scheletrico. Negli esseri umani, è codificata dal gene RYR1.[1][2]

Funzione[modifica | modifica wikitesto]

L'RYR1 funziona come un canale il rilascio del calcio dal reticolo sarcoplasmatico, così come un collegamento tra reticolo sarcoplasmatico e tubulo trasverso.[3]

Significato clinico[modifica | modifica wikitesto]

Le mutazioni del gene RYR1 sono associate alla suscettibilità per l'ipertermia maligna, malattia di un nucleo centrale, e miopatia (minicore) con oftalmoplegia esterna. Sono state descritte diverse isoforme del gene che le trascrive.[3] Si stima che anomalie nel gene RYR1 si verificano in circa una persona ogni 3.000.[4]

Interazioni[modifica | modifica wikitesto]

RYR1 ha dimostrato di interagire con:

Note[modifica | modifica wikitesto]

  1. ^ Fujii J, Otsu K, Zorzato F, de Leon S, Khanna VK, Weiler JE, O'Brien PJ, MacLennan DH, Identification of a mutation in porcine ryanodine receptor associated with malignant hyperthermia in Science, vol. 253, nº 5018, agosto 1991, pp. 448–51, DOI:10.1126/science.1862346, PMID 1862346.
  2. ^ Wu S, Ibarra MC, Malicdan MC, Murayama K, Ichihara Y, Kikuchi H, Nonaka I, Noguchi S, Hayashi YK, Nishino I, Central core disease is due to RYR1 mutations in more than 90% of patients in Brain, vol. 129, Pt 6, giugno 2006, pp. 1470–80, DOI:10.1093/brain/awl077, PMID 16621918.
  3. ^ a b Entrez Gene: RYR1 ryanodine receptor 1 (skeletal).
  4. ^ AGI.it - PILLOLA PER "COUCH POTATO" UTILE ANCHE PER PREVENIRE COLPI CALORE. URL consultato il 9 gennaio 2012.
  5. ^ Fruen BR, Balog EM, Schafer J, Nitu FR, Thomas DD, Cornea RL, Direct detection of calmodulin tuning by ryanodine receptor channel targets using a Ca2+-sensitive acrylodan-labeled calmodulin in Biochemistry, vol. 44, nº 1, gennaio 2005, pp. 278–84, DOI:10.1021/bi048246u, PMID 15628869.
  6. ^ Cornea RL, Nitu F, Gruber S, Kohler K, Satzer M, Thomas DD, Fruen BR, FRET-based mapping of calmodulin bound to the RyR1 Ca2+ release channel in Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A., vol. 106, nº 15, aprile 2009, pp. 6128–33, DOI:10.1073/pnas.0813010106, PMC 2662960, PMID 19332786.
  7. ^ Guillermo Avila, Lee Eun Hui, Perez Claudio F, Allen P D, Dirksen Robert T, FKBP12 binding to RyR1 modulates excitation-contraction coupling in mouse skeletal myotubes in J. Biol. Chem., vol. 278, nº 25, United States, giugno 2003, pp. 22600–8, DOI:10.1074/jbc.M205866200, ISSN 0021-9258, PMID 12704193.
  8. ^ G Bultynck, De Smet P, Rossi D, Callewaert G, Missiaen L, Sorrentino V, De Smedt H, Parys J B, Characterization and mapping of the 12 kDa FK506-binding protein (FKBP12)-binding site on different isoforms of the ryanodine receptor and of the inositol 1,4,5-trisphosphate receptor in Biochem. J., vol. 354, Pt 2, England, marzo 2001, pp. 413–22, DOI:10.1042/0264-6021:3540413, ISSN 0264-6021, PMC 1221670, PMID 11171121.
  9. ^ M Gaburjakova, Gaburjakova J, Reiken S, Huang F, Marx S O, Rosemblit N, Marks A R, FKBP12 binding modulates ryanodine receptor channel gating in J. Biol. Chem., vol. 276, nº 20, United States, maggio. 2001, pp. 16931–5, DOI:10.1074/jbc.M100856200, ISSN 0021-9258, PMID 11279144.
  10. ^ Hwang SY, Wei J, Westhoff JH, Duncan RS, Ozawa F, Volpe P, Inokuchi K, Koulen P, Differential functional interaction of two Vesl/Homer protein isoforms with ryanodine receptor type 1: a novel mechanism for control of intracellular calcium signaling in Cell Calcium, vol. 34, nº 2, agosto 2003, pp. 177–84, DOI:10.1016/S0143-4160(03)00082-4, PMID 12810060.
  11. ^ a b c Feng W, Tu J, Yang T, Vernon PS, Allen PD, Worley PF, Pessah IN, Homer regulates gain of ryanodine receptor type 1 channel complex in J. Biol. Chem., vol. 277, nº 47, novembre 2002, pp. 44722–30, DOI:10.1074/jbc.M207675200, PMID 12223488.
  12. ^ Lee JM, Rho SH, Shin DW, Cho C, Park WJ, Eom SH, Ma J, Kim DH, Negatively charged amino acids within the intraluminal loop of ryanodine receptor are involved in the interaction with triadin in J. Biol. Chem., vol. 279, nº 8, febbraio 2004, pp. 6994–7000, DOI:10.1074/jbc.M312446200, PMID 14638677.
  13. ^ Caswell AH, Motoike HK, Fan H, Brandt NR, Location of ryanodine receptor binding site on skeletal muscle triadin in Biochemistry, vol. 38, nº 1, gennaio 1999, pp. 90–7, DOI:10.1021/bi981306, PMID 9890886.
  14. ^ Guo W, Campbell KP, Association of triadin with the ryanodine receptor and calsequestrin in the lumen of the sarcoplasmic reticulum in J. Biol. Chem., vol. 270, nº 16, aprile 1995, pp. 9027–30, DOI:10.1074/jbc.270.16.9027, PMID 7721813.
  15. ^ Groh S, Marty I, Ottolia M, Prestipino G, Chapel A, Villaz M, Ronjat M, Functional interaction of the cytoplasmic domain of triadin with the skeletal ryanodine receptor in J. Biol. Chem., vol. 274, nº 18, aprile 1999, pp. 12278–83, DOI:10.1074/jbc.274.18.12278, PMID 10212196.

Collegamenti esterni[modifica | modifica wikitesto]

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