Nitrogenasi

Da Wikipedia, l'enciclopedia libera.
Se riscontri problemi nella visualizzazione dei caratteri, clicca qui.
nitrogenasi
Modello tridimensionale dell'enzima
Complesso della nitrogenasi.
Numero EC 1.18.6.1
Classe Ossidoreduttasi
Nome sistematico
ferrodoxina ridotta: dinitrogeno ossidoreduttasi (idrolizza ATP)
Altri nomi
nitrogenasi
Banche dati BRENDA, EXPASY, GTD, KEGG, PDB
Fonte: IUBMB

La nitrogenasi è un complesso enzimatico, appartenente alla classe delle ossidoreduttasi, che catalizza il processo di riduzione dell'azoto atmosferico, favorendo la sua fissazione da parte di specifici microrganismi. La specifica reazione catalizzata è

8 ferredoxina ridotta + N2 + 8 H+ + 8e- + 16 ATP + 16 H2O 8 ferredoxina ossidata + 2 NH3 + H2 + 16 ADP + 16 Pi

che avviene in presenza di ATP quale fonte energetica e di agenti riducenti quali la ferredoxina. In tal modo l'azoto viene trasformato nel prodotto finale ammoniaca sfruttando l'idrogeno derivante dall'ossidazione dei carboidrati. Questa ammoniaca costituisce la materia prima principale per la biosintesi di acido glutammico e di glutammina.

La nitrogenasi è costituita da due proteine: la dinitrogenasi e la dinitrogenasi reduttasi. Entrambi contengono cluster ferro-zolfo, e la dinitrogenasi contiene anche molibdeno. Nella dinitrogenasi ferro e molibdeno fanno parte di un cofattore, noto come FeMo-co, attivamente coinvolto nella riduzione dell'azoto molecolare. Alcuni batteri, in mancanza di molibdeno, sono in grado di sintetizzare una nitrogenasi alternativa contenente vanadio o solo ferro.

La barriera principale a cui è legata la fissazione dell'azoto è dovuta all'elevata entalpia di legame che caratterizza l'azoto molecolare, che in condizioni normali è pochissimo reattivo a causa dell'intensità del triplo legame che lega i due atomi di azoto che costituiscono la forma molecolare. La nitrogenasi è in grado di scindere tale triplo legame formando singoli atomi di azoto nativo (N) che successivamente si legherà con l'idrogeno, seguendo un cammino di reazione al quale compete energia di attivazione sensibilmente minore. L'esatto meccanismo non è ancora noto, a causa della difficoltà di isolare cristalli formati da azoto legato alla nitrogenasi.

La fissazione dell'azoto è un processo altamente riduttivo e viene represso dalla presenza d'ossigeno, il cui effetto consiste nel provocare l'inattivazione rapida e irreversibile della dinitrogenasi reduttasi (con un tempo di emivita di 30 s).

Esempi comuni di microrganismi azotofissatori sono rappresentati da batteri appartenenti ai generi Clostridium e Azotobacter, mentre specie del genere Rhizobium, attinomiceti del genere Frankia e diversi cianobatteri sono esempi di organismi azotofissatori simbionti. Particolarmente nota è la simbiosi tra le leguminose e il Rhizobium leguminosarum.

Bibliografia[modifica | modifica sorgente]

  • Zumft, W.G., Paneque, A., Aparicio, P.J. and Losada, M. Mechanism of nitrate reduction in Chlorella. Biochem. Biophys. Res. Commun. 36 (1969) 980–986. Entrez PubMed 4390523
  • Liang, J. and Burris, R.H. Hydrogen burst associated with nitrogenase-catalyzed reactions. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 85 (1988) 9446–9450. Entrez PubMed 3200830
  • Dance, I. The mechanism of nitrogenase. Computed details of the site and geometry of binding of alkyne and alkene substrates and intermediates. J. Am. Chem. Soc. 126 (2004) 11852–11863. Entrez PubMed 15382920
  • Chan, J.M., Wu, W., Dean, D.R. and Seefeldt, L.C. Construction and characterization of a heterodimeric iron protein: defining roles for adenosine triphosphate in nitrogenase catalysis. Biochemistry 39 (2000) 7221–7228. Entrez PubMed 10852721