Bisfosfoglicerato mutasi
| fosfoglicerato mutasi | |
|---|---|
 bisphosphoglycerate mutase dimer, Human | |
| Numero EC | 5.4.2.4 |
| Classe | Isomerasi |
| Nome sistematico | |
| 3-fosfo-D-glicerato 1,2-fosfomutasi | |
| Altri nomi | |
| 2,3-bisfosfoglicerato mutasi; difosfoglicerato mutasi; glycerate phosphomutase; bisfosfoglicerato sintasi; bisfosfogliceromutasi; DPGM; BPGM; fosfogliceromutasi | |
| Banche dati | BRENDA, EXPASY, GTD, PDB (RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum) |
| Fonte: IUBMB | |
| bisfosfoglicerato mutasi | |
|---|---|
| Gene | |
| HUGO | BPGM |
| Entrez | 669 |
| Locus | Chr. 7 q31-q34 |
| Proteina | |
| Numero CAS | |
| OMIM | 222800 |
| UniProt | P07738 |
| PDB | 3PGM |
| Enzima | |
| Numero EC | 5.4.2.4 |
La bisfosfoglicerato mutasi è una mutasi, cioè un enzima appartenente al gruppo delle isomerasi, che converte l'1,3-bifosfoglicerato in 2,3-bifosfoglicerato:
L'enzima catalizza, più lentamente, anche le reazioni catalizzate dalla fosfoglicerato mutasi e dalla bisfosfoglicerato fosfatasi. In precedenza, l'enzima è stato classificato come una transferasi (EC 2.7.5.4).
Meccanismo d'azione[modifica | modifica wikitesto]
Esistono diverse isoforme di fosfoglicerato mutasi. L'isoforma presente in molte piante e molti batteri è costituita di una sola subunità, con un cofattore Mn che favorisce la catalisi. Decisamente differente è l'isoforma presente in Saccharomyces cerevisiae, costituita di quattro subunità identiche (a formare un omotetramero). L'isoforma umana presenta subunità estremamente simili a quelle del lievito, ma in numero di due (omodimero).
L'enzima umano presenta un residuo conservato di istidina, in grado di spostare il fosfato da una parte all'altra della molecola. Nonostante possa sembrare logico lo spostamento del fosfato dalla posizione 3 alla 2, in realtà l'enzima svolge esattamente il compito opposto.
La prima attività dell'enzima, infatti, è quella di rimuovere un fosfato in posizione 3 da una molecola di 2,3-bisfosfoglicerato (ottenendone una di 2-fosfoglicerato, prodotto finale di reazione). Il fosfato rimosso rimane legato al residuo di istidina dell'enzima, venendo successivamente attaccato alla molecola di 3-fosfoglicerato (substrato della reazione), che così rigenera il 2,3-bisfosfoglicerato in attesa di un nuovo substrato da modificare. La presenza di 2,3-bisfosfoglicerato (ed in quantità notevoli) è dunque necessaria perché il residuo di istidina, indispensabile per la reazione, sia sempre fosforilato.
Bibliografia[modifica | modifica wikitesto]
- (EN) Ray, W.J., Jr. e Peck, E.J., Jr. Phosphomutases, in Boyer, P.D. (Ed.), The Enzymes, 3rd edn., vol. 6, Academic Press, New York, 1972, pp. 407–477.
- (EN) Rose, Z.B. The purification and properties of diphosphoglycerate mutase from human erythrocytes. J. Biol. Chem. 243 (1968) 4810-4820. Entrez PubMed 5687724
- (EN) Rose, Z.B. The enzymology of 2,3-bisphosphoglycerate. Adv. Enzymol. Relat. Areas Mol. Biol. 51 (1980) 211-253. Entrez PubMed 6255773
- (EN) Human Erythrocyte Bisphosphoglycerate Mutase: Inactivation by Glycation In Vivo and In Vitro at oxfordjournals.org, su jb.oxfordjournals.org.