Alcol deidrogenasi

Da Wikipedia, l'enciclopedia libera.
Se riscontri problemi nella visualizzazione dei caratteri, clicca qui.
alcol deidrogenasi
Modello tridimensionale dell'enzima
Alcol deidrogenasi umana
Numero EC 1.1.1.1
Classe Ossidoreduttasi
Nome sistematico
alcol:NAD+ ossidoreduttasi
Altri nomi
aldeide reduttasi; ADH
Banche dati BRENDA, EXPASY, GTD, KEGG, PDB
Fonte: IUBMB

La alcol deidrogenasi (ADH) è un enzima appartenente alla classe delle ossidoreduttasi, che catalizza la seguente reazione.

alcol + NAD+ aldeide o chetone + NADH + H+

Si tratta di una proteina con uno zinc-finger, che agisce su alcoli primari e secondari. Negli animali, ma non nei lieviti, agisce anche su alcoli secondari ciclici.

Ruolo metabolico[modifica | modifica wikitesto]

Nell'uomo e in molti altri animali il ruolo metabolico è quello di catabolizzare alcoli che altrimenti sarebbero tossici. Nel lievito e in molti batteri essi catalizzano la reazione opposta (formazione di alcoli a partire da aldeidi) come parte della fermentazione alcolica.

Questo enzima è quindi il responsabile della catalisi dell'etanolo e del metanolo; quest'ultimo viene degradato in formaldeide, composto notoriamente tossico in grado di ledere la vista e in grandi quantità condurre alla morte: ciò significa che il pericolo derivante dall'ingestione di metanolo non deriva dal composto in sé, ma dall'azione catalitica dell'alcol deidrogenasi. Un buon modo per risolvere casi clinici di questo tipo è quello di somministrare quantità maggiori di etanolo che viene convertito in acetaldeide: l'alcol deidrogenasi infatti presenta un'affinità maggiore per l'etanolo, che funge da inibitore competitivo nei confronti del metanolo, e dunque in uguali concentrazioni l'alcol deidrogenasi si lega al primo ignorando il secondo che viene eliminato tramite i reni.

Altre alcol deidrogenasi[modifica | modifica wikitesto]

Esistono diversi altri tipi di alcol deidrogenasi, tutte appartenenti alla sotto-sottoclasse EC 1.1.1, come:

Bibliografia[modifica | modifica wikitesto]

  • Brändén, G.-I., Jörnvall, H., Eklund, H. and Furugren, B. Alcohol dehydrogenase. In: Boyer, P.D. (Ed.), The Enzymes, 3rd edn, vol. 11, Academic Press, New York, 1975, pp. 103–190.
  • Jörnvall, H. Differences between alcohol dehydrogenases. Structural properties and evolutionary aspects. Eur. J. Biochem. 72 (1977) 443–452. Entrez PubMed 320001
  • Negelein, E. and Wulff, H.-J. Diphosphopyridinproteid ackohol, acetaldehyd. Biochem. Z. 293 (1937) 351–389.
  • Sund, H. and Theorell, H. Alcohol dehydrogenase. In: Boyer, P.D., Lardy, H. and Myrbäck, K. (Eds), The Enzymes, 2nd edn, vol. 7, Academic Press, New York, 1963, pp. 25–83.
  • Theorell, H. Kinetics and equilibria in the liver alcohol dehydrogenase system. Adv. Enzymol. Relat. Subj. Biochem. 20 (1958) 31–49. Entrez PubMed 13605979

Altri progetti[modifica | modifica wikitesto]

biologia Portale Biologia: accedi alle voci di Wikipedia che trattano di biologia