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Alcol deidrogenasi

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alcol deidrogenasi
Modello tridimensionale dell'enzima
Alcol deidrogenasi umana
Numero EC 1.1.1.1
Classe Ossidoreduttasi
Nome sistematico
alcol:NAD+ ossidoreduttasi
Altri nomi
aldeide reduttasi; ADH
Banche dati BRENDA, EXPASY, GTD, KEGG, PDB
Fonte: IUBMB

La alcol deidrogenasi (ADH) è un enzima appartenente alla classe delle ossidoreduttasi, che catalizza la seguente reazione.

alcol + NAD+ aldeide o chetone + NADH + H+

Si tratta di una proteina con uno zinc-finger, che agisce su alcoli primari e secondari. Negli animali, ma non nei lieviti, agisce anche su alcoli secondari ciclici.

Ruolo metabolico[modifica | modifica wikitesto]

Nell'uomo e in molti altri animali il ruolo metabolico è quello di catabolizzare alcoli che altrimenti sarebbero tossici. Nel lievito e in molti batteri essi catalizzano la reazione opposta (formazione di alcoli a partire da aldeidi) come parte della fermentazione alcolica.

Questo enzima è quindi il responsabile della catalisi dell'etanolo e del metanolo; quest'ultimo viene degradato in formaldeide, composto notoriamente tossico in grado di ledere la vista e in grandi quantità condurre alla morte: ciò significa che il pericolo derivante dall'ingestione di metanolo non deriva dal composto in sé, ma dall'azione catalitica dell'alcol deidrogenasi. Un buon modo per risolvere casi clinici di questo tipo è quello di somministrare quantità maggiori di etanolo che viene convertito in acetaldeide: l'alcol deidrogenasi infatti presenta un'affinità maggiore per l'etanolo, che funge da inibitore competitivo nei confronti del metanolo, e dunque in uguali concentrazioni l'alcol deidrogenasi si lega al primo ignorando il secondo che viene eliminato tramite i reni.

Altre alcol deidrogenasi[modifica | modifica wikitesto]

Esistono diversi altri tipi di alcol deidrogenasi, tutte appartenenti alla sotto-sottoclasse EC 1.1.1, come:

Bibliografia[modifica | modifica wikitesto]

  • Brändén, G.-I., Jörnvall, H., Eklund, H. and Furugren, B. Alcohol dehydrogenase. In: Boyer, P.D. (Ed.), The Enzymes, 3rd edn, vol. 11, Academic Press, New York, 1975, pp. 103–190.
  • Jörnvall, H. Differences between alcohol dehydrogenases. Structural properties and evolutionary aspects. Eur. J. Biochem. 72 (1977) 443–452. Entrez PubMed 320001
  • Negelein, E. and Wulff, H.-J. Diphosphopyridinproteid ackohol, acetaldehyd. Biochem. Z. 293 (1937) 351–389.
  • Sund, H. and Theorell, H. Alcohol dehydrogenase. In: Boyer, P.D., Lardy, H. and Myrbäck, K. (Eds), The Enzymes, 2nd edn, vol. 7, Academic Press, New York, 1963, pp. 25–83.
  • Theorell, H. Kinetics and equilibria in the liver alcohol dehydrogenase system. Adv. Enzymol. Relat. Subj. Biochem. 20 (1958) 31–49. Entrez PubMed 13605979

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