Ribulosio-bisfosfato carbossilasi

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La ribulosio-1,5-bisfosfato carbossilasi/ossigenasi (spesso abbreviata come RuBisCO) è un complesso proteico preposto alla fissazione del diossido di carbonio, CO2, in tutti gli organismi aerobi fotosintetici e nei batteri chemioautotrofi. La RuBisCO può, a ragione, essere definita come la più abbondante proteina presente sul pianeta e responsabile della produzione della maggior parte della materia cellulare.

La sua struttura è abbastanza semplice essendo formata da due subunità che interagiscono tra loro. Quando funziona correttamente estrae CO2 presente nell'acqua sottoforma di gas disciolto e la aggiunge ad uno zucchero con cinque atomi di carbonio dotato di due «maniglie» di fosfato (ribulosio difosfato), formando due molecole identiche con 3 atomi di carbonio. È questa senza dubbio la più importante reazione biochimica che ha luogo sulla Terra, nonché il primo passo nella produzione fotosintetica del 99% circa della materia organica su cui si basa la vita delle restanti forme biologiche. Tutti gli animali, esseri umani compresi, devono la loro esistenza alla RuBisCo.

ribulosio bisfosfato carbossilasi
Modello tridimensionale dell'enzima
modello tridimensionale della rubisco
Numero EC4.1.1.39
ClasseLiasi
Nome sistematico
3-fosfo-D-glicerato carbossi-liasi (dimerizza; forma il D-1,5-ribulosio-difosfato)
Altri nomi
ribulosio 1,5-bisfosfato carbossilasi/ossigenasi, D-ribulosio 1,5-difosfato carbossilasi; RuBP carbossilasi; carbossidismutasi; ribulosio 1,5-bifosfato carbossilasi; ribulosio difosfato carbossilasi; rubisco; D-ribulosio 1,5-difosfato carbossilasi ossigenasi
Banche datiBRENDA, EXPASY, GTD, PDB (RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum)
Fonte: IUBMB

La ribulosio-1,5-bisfosfato carbossilasi/ossigenasi è un enzima, appartenente alla classe delle liasi, che catalizza la seguente reazione:

3 D-ribulosio 1,5-disfosfato + 3CO2 + 3H2O →6 Acido-3-fosfoglicerico + 6 H+ (carbossilazione)

Tale enzima è presente nella fase di organicazione del ciclo di Calvin e catalizza la reazione del ribulosio 1,5-bifosfato con O2 o CO2.

Come gran parte degli enzimi, la rubisco necessita di ioni Mg2+ per espletare la sua funzione di sintesi.

Importanza biologica[modifica | modifica wikitesto]

La rubisco assume una notevole importanza a livello biologico, in quanto, tramite la fissazione del carbonio, è il principale produttore di materia organica nell'ecosistema terrestre. Dal momento che le reazioni catalizzate dalla rubisco rimangono ancora piuttosto lente, le piante producono quantità enormi di questo enzima, che, da solo, raggiunge circa il 25% di tutto il materiale proteico presente nei cloroplasti e il 50% di quello dello stroma. Di conseguenza è stato osservato che la rubisco è l'enzima più abbondante presente sulla Terra, a dimostrazione del fatto che la fotosintesi messa in atto dagli organismi vegetali (piante, ma anche alghe e batteri come per esempio i cianobatteri) sia la reazione più comune e di maggiore importanza per la vita sul nostro pianeta.

Nota[modifica | modifica wikitesto]

Come altre proteine implicate nei processi fotosintetici, anche la RuBisCO si è evoluta molto prima della comparsa dell'ossigeno libero nell'atmosfera terrestre, in un periodo in cui le concentrazioni di diossido di carbonio erano molto superiori alle attuali e, in tali condizioni la proteina funziona molto bene. In presenza di ossigeno però, l'enzima scambia spesso l'ossigeno per diossido di carbonio per quanto la cosa possa apparire strana, visto che le due molecole sono strutturalmente diverse. Ogni volta che accade la RuBisCO incorpora ossigeno e non produce nulla di buono, e questo accade circa il 30 percento delle volte nella maggior parte delle piante, con un enorme spreco di energia. A ciò si aggiunga che questo complesso è molto lento, un prodotto con frequenza di 5 volte al secondo; persino rispetto alle RuBisCO evolutesi recentemente e più efficienti ci sono nelle cellule nanomacchine velocissime ed estremamente più rapide nella generazione del loro prodotto.

La causa principale di questa apparente anomalia sta nella modalità specifica in cui opera l'evoluzione per selezione naturale. Un malinteso molto diffuso riguardo all’evoluzione per selezione naturale è quello che porta a pensare che, operando nell’arco di milioni di anni, questa porti ad ottimizzare i processi che consentono agli organismi di sopravvivere e riprodursi. Nulla di tutto ciò: l’evoluzione è cieca, come disse qualcuno molto tempo fa. Una delle prove della completa mancanza di progresso evolutivo come conseguenza dell’evoluzione, dell’assenza di causalità se volete, è data quindi anche dall’analisi del modo in cui le strutture molecolari fondamentali siano state mantenute e oggetto di piccoli aggiustamenti in corso d’opera sfruttando al massimo il materiale a disposizione, senza reinventare né tanto meno riprogettare nulla di nuovo.

Soprattutto se, come nel caso della RuBisCO, questa appartenga a quelle circa 1500 nanomacchine fondamentali, presenti da miliardi di anni, che non sono cambiate e tuttalpiù modificate in corso d'opera riadattando il materiale a disposizione.

Carbossilazione e fotorespirazione[modifica | modifica wikitesto]

Questo enzima presenta una doppia funzione, carbossilasica e ossigenasica, ognuna delle quali in grado di agire in particolari condizioni di concentrazione dei substrati. Se la reazione carbossilasica interviene nella fase oscura della fotosintesi allo scopo di formare gliceraldeide-3-fosfato utilizzabile per la gluconeogenesi o le biosintesi lipidiche e aminoacidiche, la reazione ossidasica permette la protezione della cellula vegetale dall'accumulo di ROS (specie reattive dell'ossigeno) in caso di esagerate quantità di fotoni assorbiti dalle clorofille, che permanendo nello stato di tripletto tendono a formare radicali liberi tossici e capaci di perossidare anche le membrane. La funzione ossidasica della Rubisco diminuisce in maniera sostanziale la capacità di fissazione del carbonio con un fenomeno che è proprio della maggior parte delle piante superiori, dette piante C3 in quanto il primo prodotto di fotosintesi presenta 3 atomi di carbonio. Alcune specie di piante, però, sono in grado di aggirare il problema sfruttando delle pompe molecolari adibite al trasporto di anidride carbonica, in modo da mantenere la concentrazione intracellulare molto alta ed evitare che l'enzima venga a trovarsi in presenza di ossigeno. In particolare nelle specie dette C4 nelle cellule del mesofillo ha luogo la conversione di fosfoenolpiruvato (PEP) in acido ossalacetico (OAA), molecola a 4 atomi di carbonio, e da questo in malato. Il Malato prodotto viene quindi trasferito nelle cellule della guaina del fascio ove libera la CO2 per il normale ciclo di Calvin e genera piruvato (Py) che ritorna al mesofillo ove serve per generare nuovo PEP. Tale meccanismo che ha basi fisiologiche e morfologiche caratteristiche, si traduce nella scarsa sensibilità delle piante C4 ai fenomeni di saturazione luminosa. Le piante CAM infine sono piante tipiche di aree caratterizzate da scarsissima disponibilità idrica, per cui presentano una fase notturna in cui, a stomi aperti, le cellule del mesofillo a partire da PEP producono OAA e di qui Malato che viene accumulato nel succo vacuolare (che pertanto diviene sempre più acido). Di giorno, a stomi chiusi, il malato ritorna al citroplasma ove viene liberata CO2 che alimenta il normale ciclo di Calvin.

Se le piante CAM hanno ridotta importanza per scopi alimentari (unica CAM oggetto di estesa coltivazione è l'ananas) molto importanti sono le C4, che comprendono specie assai produttive come il mais, il sorgo e la canna da zucchero. Si tenga infine presente che alcune piante come la portulaca si comportano da CAM solo in condizioni estreme di scarsità idrica, altrimenti presentano un comportamento di tipo C4.

Bibliografia[modifica | modifica wikitesto]

  • (EN) Bowles, G., Ogren, W.L. and Hageman, R.H. Phosphoglycolate production catalyzed by ribulose diphosphate carboxylase. Biochem. Biophys. Res. Commun. 45 (1971) 716–722. Entrez PubMed 4331471
  • (EN) Wishnick, M., Lane, M.D., Scrutton, M.C. and Mildvan, A.S. The presence of tightly bound copper in ribulose diphosphate carboxylase from spinach. J. Biol. Chem. 244 (1969) 5761–5763. Entrez PubMed 4310607
  • (EN) Govindjee & David Krogmann. Discoveries in oxygenic photosynthesis (1727–2003): a perspective. Photosynthesis research 80 (2004) 15-57. 2004

Collegamenti esterni[modifica | modifica wikitesto]